Vrste kolagenih vlakana

Vezivno tkivo čini strukturnu potporu živih bića, posebno kralježnjaka. Tkiva koja udovoljavaju ovoj definiciji služe različitim funkcijama u cijelom tijelu, a gradivni elementi mnogih od ovih vezivnih tkiva su kolagenska vlakna. Kolagen je protein - zapravo je najobilniji protein koji se nalazi u prirodi. Stoga ne treba čuditi da je od 2018. identificirano oko 40 podtipova.

Nisu sve vrste kolagena oblikovane u vlakna, sastavljena od vlakana (koja su i sama sastavljena od skupina trojki pojedinačnih molekule kolagena), ali u njemu se često vide tri od pet glavnih vrsta kolagena - označene I, II, III, IV i V uređenje. Kolagen posjeduje povoljno svojstvo otpora rastezljivim ili vlačnim silama. Zbog velike prevalencije kolagena u tijelu, poremećaji koji utječu na njegovu sintezu ili biološku proizvodnju su brojni i mogu biti ozbiljni.

Vlastito vezivno tkivo, što u prijevodu otprilike znači "sve što nije kost, što bi većina ljudi mogla prepoznati kao vezivno tkivo, "uključuje rastresito vezivno tkivo, gusto vezivno tkivo i masno tkivo tkivo. Ostale vrste vezivnog tkiva uključuju krv i krvotvorno tkivo, limfoidno tkivo, hrskavicu i kosti.

Kolagen je oblik labavog vezivnog tkiva. Ova vrsta tkiva uključuje vlakna, samljevenu supstancu, podrumske membrane i razne slobodno postojeće (npr. Cirkulirajuće u krvi) stanice vezivnog tkiva. Uz kolagenska vlakna, vrsta vlakana rastresitog vezivnog tkiva uključuje retikularna vlakna i elastična vlakna. Kolagen se ne nalazi u mljevenoj tvari, ali je komponenta određenih bazalnih membrana, koje su sučelje između samog vezivnog tkiva i bilo kojeg tkiva koje podržava.

Kao što je napomenuto, kolagen je vrsta proteina, a proteini se sastoje od aminokiselina. Kratke duljine aminokiselina nazivaju se peptidi, dok su polipeptidi dulji, ali im nedostaju punopravni funkcionalni proteini.

Kao i svi proteini, kolagen se stvara na površinama ribosoma unutar stanica. Oni koriste upute ribonukleinske kiseline (RNA) za stvaranje dugih polipeptida koji se nazivaju prokolagen. Ova je tvar na različite načine modificirana u endoplazmatskom retikulumu stanica. Molekule šećera, hidroksilne skupine i sulfid-sulfidne veze dodaju se određenim aminokiselinama. Svaka molekula kolagena namijenjena kolagenskom vlaknu navijena je u trostruku zavojnicu zajedno s dvije druge molekule, što joj daje strukturnu stabilnost. Prije nego što kolagen postane potpuno zreo, krajevi mu se odrezuju da bi stvorili protein nazvan tropokolagen, što je jednostavno drugo ime za kolagen.

Iako je identificirano preko tri desetine različitih vrsta kolagena, samo je mali dio njih fiziološki značajan. Prvih pet tipova, koji koriste rimske brojeve I, II, III, IV i V, većinom su najčešći u tijelu. Zapravo, 90 posto cjelokupnog kolagena sastoji se od tipa I.

Kolagen tipa I (ponekad se naziva i kolagen I; ova se shema naravno odnosi na sve tipove) čini kolagenska vlakna i nalazi se u koži, tetivama, unutarnjim organima i organskom (onom, nemineralnom) dijelu kosti. Tip II je primarni sastojak hrskavice. Tip III je glavna komponenta retikularnih vlakana, što je pomalo zbunjujuće, jer se ona ne smatraju "kolagenskim vlaknima" poput vlakana izrađenih od tipa I; tipovi I i III često se vide zajedno u tkivima. Tip IV nalazi se u podrumskim membranama, dok se tip V vidi u kosi i na površinama stanica.

Budući da je kolagen tipa I toliko raširen, lako ga je izolirati iz okolnih tkiva i bio je prva vrsta kolagena koja je formalno opisana. Molekula proteina tipa I sastoji se od tri manje molekularne komponente, od kojih su dvije poznate kao α1 (I) lanci, a jedna se naziva α2 (I) lanac. Oni su raspoređeni u obliku duge trostruke zavojnice. Te trostruke zavojnice zauzvrat su složene jedna uz drugu kako bi stvorile fibrile, koje su pak povezane u punopravna kolagenska vlakna. Stoga je hijerarhija od najmanjeg do najvećeg u kolagenu α-lanac, molekula kolagena, fibril i vlakna.

Ta se vlakna mogu znatno protezati bez lomljenja. To ih čini izuzetno vrijednima u tetivama, koje spajaju mišiće s kostima i zato moraju biti sposoban podnijeti veliku silu bez prekida, a istovremeno nudi veliku količinu fleksibilnost.

U bolesti koja se naziva osteogenesis imperfecta, ili kolagen tipa I nije stvoren u dovoljnim količinama ili je sintetizirani kolagen neispravan u svom sastavu. To rezultira slabošću kostiju i nepravilnostima u vezivnom tkivu, što dovodi do različitih stupnjeva fizičke slabosti (u nekim slučajevima može biti fatalno).

Kolagen tipa II također tvori vlakna, ali ona nisu dobro organizirana kao kolagena vlakna tipa I. Nalaze se uglavnom u hrskavicama. Vlakna tipa II, umjesto da budu uredno paralelna, često su poredana u onom što je više ili manje zbrka. To omogućuje činjenica da je hrskavica, iako je glavni dom kolagena tipa II, uglavnom napravljena od matrice koja se sastoji od proteoglikana. Oni se sastoje od molekula zvanih glikozaminoglikani omotani oko cilindrične proteinske jezgre. Cjelokupni aranžman čini hrskavicu kompresibilnom i "elastičnom", svojstvima koja su pogodna za glavni posao hrskavice u ublažavanju udarnog stresa na zglobove poput koljena i laktova.

Smatra se da su poremećaji formiranja hrskavice koji utječu na kostur poznati kao hondrodisplazije uzrokovani mutacijom gena u DNA koji kodira molekulu kolagena tipa II.

Glavna uloga kolagena tipa III je stvaranje retikularnih vlakana. Ta su vlakna vrlo uska, u promjeru imaju samo oko 0,5 do 2 milijuntine metra. Kolagena vlakna izrađena od kolagena tipa III više su grananja nego paralelna orijentacije.

Retikularna vlakna nalaze se u izobilju u mijeloidnom (koštanoj srži) i limfoidnim tkivima, gdje služe kao skela za specijalizirane stanice uključene u stvaranje novih krvnih stanica. Izrađuju ih ili fibroblasti ili retikularne stanice, ovisno o njihovom mjestu. Mogu se razlikovati od kolagena tipa I na temelju toga kako se pojavljuju nakon bojanja određenim kemijskim bojama.

Jedan od 10-ak podtipova bolesti nazvan Ehlers-Danlosov sindrom, koji može dovesti do fatalnog puknuća krvnih žila, uzrokovan je mutacijom gena koji kodira kolagen tipa III.

Kao što je spomenuto, kolagen tipa IV glavni je sastojak bazalne membrane. Organiziran je u opsežne mreže grananja. Ova vrsta kolagena nema ono što se naziva aksijalnom periodičnošću, što znači da duž svoje dužine nema karakterističan uzorak koji se ponavlja i uopće ne stvara vlakna. Stoga bi se ova vrsta kolagena mogla smatrati najsretnijom od glavnih vrsta kolagena. Kolagen tipa IV čini veći dio unutarnjeg od tri sloja bazalne membrane, koja se naziva lamina densa ("debeli sloj"). S obje strane lamine densa nalaze se lamina lucida i lamina fibroreticularis. Potonji sloj sadrži neki kolagen tipa III u obliku retikularnih vlakana, kao i kolagen tipa VI, rjeđe sretan tip.