Enzymes: qu'est-ce que c'est? & Comment ça marche?

À tout moment, sans aucune pensée consciente de votre part, les milliards de cellules de votre corps subissent un nombre énorme de réactions chimiques qui vous maintiennent en vie et en équilibre. Bien que ces réactions puissent se produire d'elles-mêmes avec suffisamment de temps, ce taux ne serait pas assez rapide pour les besoins du corps humain.

En conséquence, presque toutes les réactions biochimiques sont assistées par des protéines spécialisées appelées enzymes, qui sont biologiques catalyseurs qui peut rendre les réactions plus d'un million de fois plus rapides.

L'adaptation des enzymes est très élevée; la plupart des centaines d'enzymes connues ne peuvent catalyser qu'une seule réaction, et la plupart des réactions ne peuvent être catalysées que par une enzyme spécifique.

Que sont les enzymes, exactement ?

Bien que le acide nucléique la molécule d'ARN (acide ribonucléique) peut parfois agir comme un catalyseur non enzymatique, les véritables enzymes sont protéines, ce qui signifie qu'ils sont constitués de longues chaînes de

acides aminés qui sont pliés dans une forme particulière. Il existe 20 acides aminés dans la nature, dont votre corps a tous besoin en une certaine quantité.

Votre corps peut en fabriquer environ la moitié, tandis que les autres doivent être ingérés dans l'alimentation. Ceux que vous devez manger s'appellent acides aminés essentiels.

Les acides aminés ont tous un atome de carbone central lié à un groupe acide carboxylique (-COOH), un groupe amino (-NH2) et une chaîne latérale, généralement désignée par "-R" dans les diagrammes chimiques.

La chaîne latérale détermine le comportement unique de l'acide aminé. L'ordre des acides aminés dans une protéine est appelé son structure primaire. Une chaîne d'acides aminés est appelée un polypeptide; généralement, lorsqu'une molécule est désignée comme telle, il ne s'agit pas d'une protéine complète et fonctionnelle, mais d'un morceau d'une.

Les chaînes d'acides aminés peuvent s'organiser en formations en spirale ou en feuille; c'est ce qu'on appelle une protéine structure secondaire. La façon dont la molécule s'arrange finalement en trois dimensions, en grande partie en raison des interactions électriques entre les acides aminés dans différentes parties de la molécule, est appelée la structure tertiaire.

Comme pour tant de choses dans le monde naturel, la forme s'adapte à la fonction; c'est-à-dire que la forme d'une enzyme détermine son comportement précis, y compris la force avec laquelle elle "recherche" un substrat (c'est-à-dire la molécule sur laquelle agit une enzyme).

Comment fonctionnent les enzymes ?

Comment les enzymes exercent-elles une activité catalytique? Cette question peut être séparée en deux enquêtes connexes.

Un: comment, en termes de déplacement de base des atomes, les enzymes accélèrent-elles les réactions? Et deux: quelles particularités de la structure des enzymes permettent cela ?

La façon dont une enzyme accélère une vitesse de réaction est de lisser le chemin entre le début et la fin de la réaction. Dans ce genre de réactions, le des produits (les molécules laissées après la fin de la réaction) ont une énergie totale inférieure à la réactifs (les molécules qui sont transformées en produits au cours de la réaction).

Pour faire démarrer la réaction, cependant, les produits doivent surmonter une « bosse » d'énergie, appelée le énergie d'activation (Eune).

Imaginez que vous faites du vélo à un demi-mile de votre maison, un point situé à 100 pieds à la verticale au-dessus de votre allée. Si la route monte d'abord de 50 pieds avant de descendre rapidement de 150 pieds pour arriver à l'allée, vous devez évidemment pédaler pendant un certain temps avant de pouvoir commencer à rouler en roue libre. Mais si le tronçon de route consiste simplement en un dénivelé uniforme et doux d'un demi-mile de long, vous pouvez parcourir tout le chemin.

Une enzyme, en effet, transforme le premier scénario en le second; la différence d'altitude est toujours de 100 pieds, mais la disposition générale n'est pas la même.

Le modèle de serrure et de clé

Au niveau de la coopération moléculaire, le complexe enzyme-substrat est souvent décrit en termes de relation "serrure et clé": La partie de la molécule d'enzyme qui se lie au substrat, appelée la site actif, est façonné de telle sorte qu'il s'intègre presque parfaitement dans la molécule de substrat.

Tout comme le fait de glisser une clé dans une serrure et de la tourner entraîne des modifications de la serrure (comme le mouvement de un pêne dormant), un catalyseur réalise une activité enzymatique en faisant changer la molécule de substrat façonner.

Ces changements peuvent entraîner un affaiblissement des liaisons chimiques dans le substrat par distorsion mécanique, donner à la molécule juste assez d'une « poussée » ou d'une « torsion » pour se déplacer vers la forme du produit final.

Souvent, le produit-à-être existe dans un état de transition en attendant, qui ressemble un peu au réactif et un peu au produit.

Un modèle connexe est le ajustement induit concept. Dans ce scénario, l'enzyme et le substrat ne font pas initialement un ajustement parfait, mais le fait même de leur entrer en contact provoque des changements dans la forme du substrat qui optimise l'enzyme physique-substrat interaction.

La modification du substrat le fait ressembler davantage à une molécule à l'état de transition, qui est ensuite transformée en produit final au fur et à mesure que la réaction avance.

Qu'est-ce qui affecte la fonction enzymatique ?

Bien qu'elles soient puissantes, les enzymes, comme toutes les molécules biologiques, ne sont pas invincibles. Bon nombre des mêmes conditions qui endommagent ou détruisent d'autres molécules, ainsi que des cellules et des tissus entiers, peuvent ralentir l'activité enzymatique ou les empêcher de fonctionner complètement.

Comme vous le savez probablement, votre température corporelle doit rester dans une plage étroite (généralement environ 97,5 à 98,8 degrés Fahrenheit) pour que vous restiez en bonne santé. L'une des raisons à cela est que les enzymes cessent de fonctionner correctement si la température corporelle dépasse ce niveau – ce que vous percevez comme de la fièvre.

De plus, des conditions très acides peuvent perturber les liaisons chimiques de l'enzyme. De tels dommages liés à la température et au pH sont appelés dénaturer de l'enzyme.

De plus, comme vous pouvez vous y attendre, une augmentation de la quantité d'enzyme a tendance à accélérer encore plus une réaction, tandis qu'une diminution de la concentration d'enzyme la ralentit.

De même, ajouter plus de substrat tout en gardant la même quantité d'enzyme accélère une réaction jusqu'à ce que l'enzyme soit "au maximum" et ne puisse pas s'occuper de tout le substrat présent.

Que sont les coenzymes et les cofacteurs ?

Supposons que vous partiez en voyage à vélo pour collecter des fonds à travers le pays et que vous soyez soutenu en cours de route par des amis qui vous offrent des boissons et des vêtements frais dans une camionnette.

Vos amis auront besoin de leur propre soutien pendant le voyage, comme de l'essence pour le véhicule et de la nourriture pour l'équipage.

Si votre voyage peut être considéré comme une « réaction » et que l'équipage de la camionnette est l'« enzyme » qui « catalyse » votre voyage, alors les magasins d'alimentation sur l'itinéraire peuvent être considérés comme coenzymes - dans biochimie, des substances qui ne sont pas des enzymes, mais qui sont nécessaires aux enzymes pour effectuer au mieux leur travail.

Comme les substrats, les coenzymes se lient au site actif des enzymes, où le substrat se lie, mais elles ne sont pas elles-mêmes considérées comme des substrats.

Les coenzymes fonctionnent souvent comme des porteurs d'électrons ou des emplacements d'amarrage temporaires pour les atomes ou les groupes fonctionnels qui sont transférés entre les molécules dans la réaction globale. Cofacteurs sont des molécules inorganiques telles que le zinc qui aident les enzymes dans les organismes vivants, mais contrairement aux coenzymes, elles ne se lient pas au site actif d'une enzyme.

Exemples de communes coenzymes inclure:

  • coenzyme A, ou CoA, qui se lie à l'acétate pour former l'acétyl CoA, important dans la respiration cellulaire, qui génère de l'énergie pour les cellules à partir du sucre glucose ;
  • nicotinamide adénine dinucelotide (NAD) et flavine adénine dinucelotide (FAD), qui sont des porteurs d'électrons de haute énergie qui contribuent également à la respiration cellulaire;
  • phosphate de pyridoxal, ou vitamine B6, qui déplace les groupes amino entre les molécules.
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