le enzyme catalase est l'une des enzymes les plus efficaces connues, puisque chaque enzyme peut effectuer près de 800 000 événements catalytiques par seconde. La fonction clé de la catalase est de protéger les cellules du peroxyde d'hydrogène (H2O2) molécules en les convertissant en oxygène (O2) et de l'eau (H2O). H2O2 peut endommager l'ADN.
La catalase est formée de quatre parties individuelles, ou monomères, qui s'enroulent dans une enzyme en forme d'haltère. Chaque monomère a un centre catalytique qui contient une molécule d'hème, qui lie l'oxygène. Chaque monomère se lie également à une molécule de NADPH, qui protège l'enzyme elle-même des effets néfastes de H2O2.
La catalase fonctionne mieux à un pH de 7 et est très abondante dans les peroxysomes, qui sont les poches à l'intérieur d'une cellule qui décomposent les molécules toxiques.
Structure de la catalase: tous les quatre un et un pour tous
La catalase est une enzyme en quatre parties, ou un tétramère. Quatre monomères s'enroulent les uns autour des autres pour former une enzyme en forme d'haltère. Chaque monomère a quatre domaines, ou parties, comme des parties du corps qui font des choses différentes.
Le deuxième domaine est celui qui contient le groupe hème. Le troisième domaine est connu sous le nom de domaine d'enveloppement, où les quatre monomères s'enroulent les uns autour des autres pour former un tétramère.
De nombreux ponts salés, ou interactions ioniques entre les chaînes latérales d'acides aminés chargées positivement et négativement, maintiennent les quatre monomères ensemble. Les monomères se tissent les uns autour des autres, rendant l'enzyme tétramère très stable.
Il transporte des outils
Chaque monomère du tétramère de catalase contient un groupe hème. Les groupes hèmes sont des molécules en forme de disque qui ont un atome de fer au centre, qui lie l'oxygène. L'hème est enterré au milieu du domaine catalytique de chaque monomère. Chaque monomère de catalase se lie également à une molécule de NADPH, mais à sa surface.
Le NADPH est là pour protéger l'enzyme de la H2O2 (peroxyde d'hydrogène) qu'il doit catalyser. Un H2O2 molécule peut devenir une molécule de superoxyde, qui est deux atomes d'oxygène liés l'un à l'autre, l'un d'eux ayant un extra électron hautement réactif - ce qui signifie qu'il peut interagir avec les électrons dans des liaisons chimiques sur d'autres molécules et les briser obligations.
C'est si rapide
Les radicaux oxygène, tels que H2O2, sont produites par des processus cellulaires normaux. Puisqu'ils sont dangereux pour la cellule, ils doivent être transformés en molécules bénignes.
La catalase est l'une des enzymes les plus rapides connues. Chaque monomère du tétramère de catalase peut effectuer près de 200 000 événements catalytiques par seconde. Puisqu'un tétramère a quatre monomères, chaque enzyme catalase peut effectuer près de 800 000 événements catalytiques par seconde.
La catalase a besoin de ce niveau d'efficacité car H2O2 est dangereux pour la cellule. Les enzymes catalases s'accumulent dans des poches appelées peroxysomes à l'intérieur d'une cellule. Peroxysomes sont des vésicules qui dégradent les molécules toxiques pour la cellule, notamment les radicaux oxygénés tels que H2O2.
pH neutre
Les chercheurs ont étudié l'activité de la catalase à un pH de 7,4 et à 25 degrés Celsius (77 degrés Fahrenheit). L'optimal pH pour la réaction catalase est d'environ 7, donc une façon pour les chercheurs d'arrêter l'activité de la catalase dans un tube à essai est de modifier le pH en ajoutant un acide fort ou une base forte.
Dans la cellule, la catalase s'accumule dans les peroxysomes, qui ont des pH variables lorsqu'ils sont mesurés dans différentes cellules. Le journal "IUBMB Life" a rapporté que les peroxysomes avaient des pH compris entre 5,8-6,0, 6,9-7,1 et 8,2.
Ainsi, différents peroxysomes peuvent contenir différentes quantités de catalase, ou peuvent activer ou désactiver la catalase en fonction de la façon dont ils régulent leur niveau de pH interne.