Les enzymes sont essentielles à toute vie car elles catalysent des réactions chimiques qui, autrement, se dérouleraient trop lentement pour soutenir la vie. Il est important de noter que les vitesses auxquelles les enzymes sont capables de catalyser leurs réactions cibles et la capacité des enzymes à maintenir leur structure dépendent fortement de la température. En conséquence, la congélation et l'ébullition peuvent avoir des effets significatifs sur l'activité enzymatique.
TL; DR (trop long; n'a pas lu)
L'ébullition décompose les enzymes afin qu'elles ne fonctionnent plus. En dessous de zéro, la cristallisation empêche les enzymes de fonctionner.
Mouvement moléculaire et rôle de la température
Afin de comprendre comment le gel affecte l'activité enzymatique, il est d'abord nécessaire de comprendre l'effet de la température sur les molécules qui sont les substrats de la catalyse enzymatique. À l'intérieur des cellules, les molécules de substrat sont en mouvement aléatoire constant, appelé mouvement brownien, à la suite de collisions entre les molécules de substrat et les molécules d'eau individuelles. À mesure que la température augmente, la vitesse de ce mouvement moléculaire aléatoire augmente également, car les molécules ont plus d'énergie vibratoire à des températures plus élevées. Le mouvement plus rapide augmente la fréquence des collisions aléatoires entre les molécules et les enzymes, ce qui est important pour l'activité enzymatique puisque les enzymes dépendent de leurs molécules de substrat entrant en collision avec elles avant qu'une réaction puisse se produire.
Effet de la congélation sur l'activité enzymatique
À des températures très froides, l'effet inverse domine: les molécules se déplacent plus lentement, ce qui réduit la fréquence des collisions enzyme-substrat et donc diminue l'activité enzymatique. Au point de congélation, le mouvement moléculaire diminue considérablement à mesure que la formation solide se produit et que les molécules sont enfermées dans des formations cristallines rigides. Au sein de ces cristaux solides, les molécules ont beaucoup moins de liberté de mouvement que les mêmes molécules dans un arrangement liquide. En conséquence, les collisions enzyme-substrat sont extrêmement rares une fois que le gel se produit et que l'activité enzymatique est presque nulle en dessous du point de congélation.
Structure enzymatique
Bien que l'augmentation de la température entraîne des taux plus élevés d'activité enzymatique, il existe une limite supérieure de température à laquelle les enzymes peuvent continuer à fonctionner. Afin de comprendre pourquoi c'est le cas, la structure et la fonction des enzymes doivent être considérées. Les enzymes sont des protéines, constituées d'acides aminés individuels maintenus ensemble dans une structure tridimensionnelle par des liaisons chimiques entre les acides aminés. Cette structure tridimensionnelle est essentielle à l'activité enzymatique, car les enzymes sont structurées pour former un "ajustement" physique autour de leurs substrats.
Ébullition et dénaturation
À des températures proches de l'ébullition, les liaisons chimiques qui maintiennent ensemble la structure des enzymes commencent à se rompre. La perte résultante de la structure tridimensionnelle fait que les enzymes ne s'adaptent plus à leurs molécules de substrat cibles, et les enzymes cessent complètement de fonctionner. Cette perte de structure, connue sous le nom de dénaturation, est irréversible – une fois que les enzymes sont tellement chauffées que le les liaisons chimiques qui les maintiennent ensemble se brisent, elles ne se reformeront pas spontanément si les températures diminuer. Ceci est différent de la congélation, qui n'affecte pas la structure enzymatique - si les températures augmentent après la congélation, l'activité enzymatique sera restaurée.