Histonit ovat perusproteiineja, joita esiintyy solujen ytimissä (yksikkö: ydin). Nämä proteiinit auttavat organisoimaan hyvin pitkät DNA-säikeet, jokaisen elävän olennon geneettisen suunnitelman, tiivistettyihin rakenteisiin, jotka sopivat suhteellisen pieniin tiloihin ytimen sisällä. Ajattele niitä keloina, joiden avulla pienen laatikon sisään mahtuu paljon enemmän lankaa kuin mitä olisi, jos pitkät langat yksinkertaisesti vanutettaisiin ja heitettäisiin laatikon sisälle.
Histonit eivät palvele pelkästään rakennustelineinä DNA-säikeille. He osallistuvat myös geenien säätelyyn vaikuttamalla tiettyihin geeneihin (ts. Yksittäiseen proteiiniin liittyvän DNA: n pituuksiin) tuote) "ekspressoidaan" tai aktivoidaan RNA: n ja lopulta proteiinituotteen, johon tietyllä geenillä on ohjeet, transkriptoimiseksi tehdä. Tätä hallitaan muuttamalla hieman histonien kemiallista rakennetta vastaavien prosessien kautta asetylointi ja deasetylointi.
Histone-perusteet
Histoniproteiinit ovat emäksiä, mikä tarkoittaa, että niillä on positiivinen nettovaraus. Koska DNA on negatiivisesti varautunut, histoni ja DNA sitoutuvat helposti toisiinsa, jolloin edellä mainittu "kelaus" tapahtuu. Yksi esimerkki monista DNA-pituuksista kääritään kahdeksan histonikompleksin ympärille muodostaa ns
Histonien asetylointi
Histoniasetylointi on asetyyliryhmän, kolmen hiilen molekyylin, lisääminen lysiinin "jäännökseen" histonimolekyylin toisessa päässä. Lysiini on aminohappo, ja noin 20 aminohappoa ovat proteiinien rakennuspalikoita. Tätä katalysoi histoniasetyylitransferaasi (HAT) -entsyymi.
Tämä prosessi toimii kemiallisena "kytkimenä", joka saa jotkut kromatidin läheisistä geeneistä todennäköisemmin transkriptoitumaan RNA: ksi, samalla kun toisten transkriptio on vähemmän todennäköistä. Tämä tarkoittaa, että DNA-asetylointi histonien kautta muuttaa geenitoimintaa muuttamatta tosiasiallisesti mitään DNA-emäsparia epigeneettinen ("epi" tarkoittaa "päällä"). Tämä tapahtuu, koska muutokset DNA: n muotoon paljastavat enemmän "telakointikohteita" säätelyproteiineille, jotka itse asiassa antavat tilauksia geeneille.
Histonien deasetylointi
Histonideasetylaasi (HDAC) tekee päinvastoin kuin HAT; eli se poistaa asetyyliryhmän histonin lysiiniosasta. Vaikka nämä molekyylit teoriassa "kilpailevat" keskenään, on tunnistettu joitain suuria komplekseja, jotka sisältävät sekä HAT: ta että HDAC-annokset, mikä viittaa siihen, että paljon hienosäätöä tapahtuu DNA: n tasolla ja asetyylin lisääminen ja vähentäminen ryhmät.
Sekä HAT: lla että HDAC: lla on tärkeä rooli ihmiskehon kehitysprosesseissa ja näiden epäonnistumisissa entsyymit, joita säännellään asianmukaisesti, on liittynyt useiden sairauksien, mm niitä.
