Kuinka laskea katalyyttinen hyötysuhde

Entsyymit ovat proteiineja biologisissa järjestelmissä, jotka auttavat nopeuttamaan reaktioita, jotka muuten tapahtuisivat paljon hitaammin kuin ilman entsyymin apua. Sellaisina ne ovat eräänlainen katalysaattori. Muilla, ei-biologisilla katalyytteillä on merkitys teollisuudessa ja muualla (esimerkiksi kemialliset katalyytit auttavat bensiinin polttamisessa parantamaan kaasukäyttöisten moottoreiden ominaisuuksia). Entsyymit ovat kuitenkin ainutlaatuisia katalyyttisen toimintamekanisminsa suhteen. Ne toimivat alentamalla reaktion aktivointienergiaa muuttamatta reaktanttien (kemiallisen reaktion sisääntulot) tai tuotteiden (tuotokset) energiatiloja. Sen sijaan ne luovat tosiasiallisesti sujuvamman polun reagensseista tuotteisiin vähentämällä energian määrää, joka on "investoitava" saadakseen "tuoton" tuoton.

Ottaen huomioon entsyymien rooli ja se, että monet näistä luonnossa esiintyvistä proteiineista on valittu yhdessä ihmisten hoitokäyttöön (yksi esimerkki on laktaasi, entsyymi, joka auttaa maitosokerin ruoansulatuksessa, jota miljoonien ihmisten elimet eivät tuota), ei ole yllättävää, että biologit ovat keksivät muodolliset välineet sen arvioimiseksi, kuinka hyvin tietyt entsyymit tekevät työnsä tietyissä, tunnetuissa olosuhteissa - eli määrittelevät niiden katalyyttisen tehokkuus.

Tärkeä entsyymien ominaisuus on niiden spesifisyys. Entsyymit palvelevat yleensä katalysoimaan vain yhtä sadoista biokemiallisista aineenvaihduntareaktioista, jotka ihmiskehossa kehittyvät jatkuvasti. Täten tiettyä entsyymiä voidaan pitää lukkona, ja tiettyä yhdistettä, johon se vaikuttaa, kutsutaan substraatiksi, voidaan verrata avaimeen. Entsyymin osa, jonka kanssa substraatti on vuorovaikutuksessa, tunnetaan entsyymin aktiivisena paikkana.

Entsyymit, kuten kaikki proteiinit, koostuvat pitkistä aminohapposarjoista, joita ihmisen järjestelmissä on noin 20. Entsyymien aktiiviset kohdat koostuvat siis yleensä aminohappotähteistä tai kemiallisesti epätäydellisistä paloista tietyn aminohapon, josta voi puuttua protoni tai muu atomi ja jolla on nettosähkövaraus a tulos.

Entsyymit eivät kriittisesti muutu niiden katalysoimissa reaktioissa - ainakaan reaktion jälkeen. Mutta niissä tapahtuu väliaikaisia ​​muutoksia itse reaktion aikana, mikä on välttämätön toiminto, jotta reaktio voi edetä. Lukko ja avain-analogian kantamiseksi edelleen, kun substraatti "löytää" tietylle reaktiolle tarvittavan entsyymin ja sitoutuu entsyymin aktiiviseen entsyymi-substraatti-kompleksi käy läpi muutoksia ("avaimen kääntäminen"), jotka johtavat vasta muodostuneen tuote.

Substraatin, entsyymin ja tuotteen vuorovaikutus tietyssä reaktiossa voidaan esittää seuraavasti:

Tässä, E edustaa entsyymiä, S on substraatti ja P on tuote. Voit siis kuvitella prosessin olevan löyhästi samankaltainen kuin moduulin savi (S), josta tulee täysin muodostettu kulho (P) ihmisen käsityöläisen vaikutuksesta (E). Käsityöläisen kädet voidaan ajatella olevan "entsyymin" aktiivinen kohta, jota tämä henkilö edustaa. Kun kasaantunut savi "sitoutuu" henkilön käsiin, ne muodostavat jonkin aikaa "kompleksin", jonka aikana savi muovataan eri ja ennalta määrättyyn muotoon sen käden vaikutuksesta, johon se on liitetty (ES). Sitten, kun kulho on täysin muotoinen ja mitään lisätoimenpiteitä ei tarvita, kädet (E) vapauta kulho (P), ja prosessi on valmis.

Harkitse nyt yllä olevan kaavion nuolia. Huomaat, että askel välillä E + S ja ES on nuolet liikkuvat molempiin suuntiin, mikä tarkoittaa, että aivan kuten entsyymi ja substraatti voivat sitoutua yhteen muodostaen entsyymisubstraattikompleksi, tämä kompleksi voi hajota toiseen suuntaan vapauttaen entsyymin ja sen substraatin niiden sisällä alkuperäiset lomakkeet.

Yksisuuntainen nuoli välillä ES ja Ptoisaalta osoittaa, että tuote P ei koskaan liity spontaanisti sen luomisesta vastaavan entsyymin kanssa. Tämä on järkevää aiemmin todetun entsyymien spesifisyyden valossa: Jos entsyymi sitoutuu tiettyyn substraattiin, se ei ei myöskään sitoutu saatuun tuotteeseen tai muuten kyseinen entsyymi olisi sitten spesifinen kahdelle substraatille ja siten ei spesifinen kloorille kaikki. Myöskään järjen näkökulmasta ei ole mitään järkeä, jos tietty entsyymi saa tietyn reaktion toimimaan suotuisammin molemmat ohjeet; tämä olisi kuin auto, joka liikkuu sekä ylämäkeen että alamäkeen yhtä helposti.

Ajattele edellisen osan yleistä reaktiota kolmen eri kilpailevan reaktion summana, jotka ovat:

Jokaisella näistä yksittäisistä reaktioista on oma nopeusvakionsa, joka mittaa kuinka nopeasti tietty reaktio etenee. Nämä vakiot ovat spesifisiä tietyille reaktioille ja ne on kokeellisesti määritetty ja varmistettu lukuisille erilaisille substraatti-plus-entsyymille ja entsyymisubstraatti-kompleksi-plus-tuotteelle ryhmittymät. Ne voidaan kirjoittaa monin eri tavoin, mutta yleensä yllä olevan reaktion 1) nopeusvakio ilmaistaan k₁, kohdan 2) mukainen k_-1ja 3) as k₂ (tämä on joskus kirjoitettu k_kissa).

Sukeltamatta laskelmiin, jota tarvitaan joidenkin seuraavien yhtälöiden johtamiseen, voit todennäköisesti nähdä, että tuotteen kertymisnopeus, v, on tämän reaktion nopeusvakion funktio, k₂ja pitoisuus ES läsnä, ilmaistunaES]. Mitä suurempi nopeusvakio ja mitä enemmän substraatti-entsyymikompleksia on läsnä, sitä nopeammin reaktion lopullinen tuote kerääntyy. Siksi:

Muista kuitenkin, että kaksi muuta reaktiota sen lisäksi, joka luo tuotteen P esiintyy samanaikaisesti. Yksi näistä on ES sen komponenteista E ja S, kun taas toinen on sama reaktio päinvastoin. Kun otetaan kaikki nämä tiedot yhteen ja ymmärretään, että muodostumisnopeus ES täytyy olla sama kuin sen katoamisnopeus (kahdella vastakkaisella prosessilla), sinulla on

Jakamalla molemmat termit k₁ tuotot

Koska kaikki "k"tämän yhtälön termit ovat vakioita, ne voidaan yhdistää yhdeksi vakiona, K_M:

Tämä mahdollistaa yllä olevan yhtälön kirjoittamisen

K_M tunnetaan Michaelis-vakiona. Tätä voidaan pitää mittauksena siitä, kuinka nopeasti entsyymisubstraattikompleksi katoaa sitoutumattoman ja muodostuvan uuden tuotteen yhdistelmän kautta.

Palataan tuotteen muodostumisnopeuden yhtälöön, v = k₂[ES], korvaaminen antaa:

Sulkeissa oleva lauseke, k₂/K_M, tunnetaan nimellä spesifisyyden vakio _, jota kutsutaan myös kineettiseksi hyötysuhteeksi. Kaiken tämän ärsyttävän algebran jälkeen sinulla on vihdoin lauseke, joka arvioi tietyn reaktion katalyyttisen tehokkuuden tai entsyymitehokkuuden. Voit laskea vakion suoraan entsyymipitoisuudesta, substraatin konsentraatiosta ja tuotteen muodostumisnopeudesta järjestämällä uudelleen: