Mitkä ovat kaksi tapaa, joilla entsyymit tulevat vähemmän tehokkaiksi?

Entsyymit ovat proteiinikoneita, joiden on otettava 3D-muodot toimiakseen kunnolla. Entsyymit muuttuvat passiivisiksi, kun ne menettävät 3D-rakenteensa. Yksi tapa tapahtuu, koska lämpötila lämpenee liian kuumaksi ja entsyymi denaturoituu tai avautuu. Toinen tapa, jolla entsyymit muuttuvat passiivisiksi, on, kun kemiallinen estäjä estää niiden toiminnan. Inhibiittoreita on erilaisia. Kilpailevat estäjät sitoutuvat entsyymien aktiiviseen kohtaan ja estävät sen. Ei-kilpailevat inhibiittorit sitoutuvat muuhun kuin aktiiviseen kohtaan, mutta aiheuttavat aktiivisen kohdan ei-toiminnallisen.

Entsyymien atomit värisevät normaalisti, mutta eivät niin paljon, että molekyyli avautuu. Entsyymin lämpötilan nostaminen lisää tärinää. Liian paljon jiglingiä ja entsyymi alkaa menettää oikean muodon. Entsyymien optimaalinen lämpötila-alue ovat aktiivisimmat. Entsyymiaktiivisuus kasvaa, kun lämpötila saavuttaa tämän optimaalisen alueen, mutta laskee voimakkaasti tämän alueen ylittyessä. Suurin osa eläinentsyymeistä menettää aktiivisuutensa yli 40 celsiusastetta. On bakteereita, joita kutsutaan ääreisfileiksi, jotka voivat selviytyä kuumissa lähteissä. Niiden entsyymit kestävät vettä kiehuvia lämpötiloja.

Entsyymeillä on aktiiviseksi alueeksi kutsuttu alue, joka on vastuussa kemiallisen reaktion suorittamisesta, joka on entsyymin päätarkoitus. Aivan kuten muun entsyymin, aktiivisella kohdalla on oltava oikea 3D-muoto toimiakseen. Aktiivinen kohta on kuin entsyymin suu. Tiettyjen aminohappojen sivuryhmät tarttuvat aktiivisen kohdan tilaan, aivan kuten suuhampaat. Nämä sivuryhmät ovat vastuussa kemiallisen reaktion tekemisestä. Aivan kuten hampaat on kohdistettava ruoan pureskelemiseksi, sivuryhmät eivät voi suorittaa reaktioita loppuun, jos aktiivinen kohta ei ole kolmiulotteisessa muodossaan.

Toinen tapa, jolla entsyymeistä tulee vähemmän tehokkaita, on se, että kemiallinen estäjä estää niiden toiminnan. Kilpailevat estäjät ovat molekyylejä, jotka sitoutuvat entsyymin aktiiviseen kohtaan. Aktiivinen on paikka, johon substraatti, molekyyli, jonka entsyymin on tarkoitus muuttaa, sitoutuu, joten kilpaileva inhibiittori kilpailee substraatin kanssa aktiivisesta kohdasta. Monet kilpailevat inhibiittorit tunnetaan reversiibeleinä estäjinä, koska vaikka ne sitovat aktiivista kohtaa, ne voivat pudota. Tämä kytkee entsyymin takaisin päälle.

Toinen tyyppi entsyymi-inhibiittoreita kutsutaan ei-kilpaileviksi estäjiksi. Tämäntyyppiset kemikaalit eivät sitoutu aktiiviseen kohtaan, vaan toiseen kohtaan entsyymissä. Inhibiittorin sitoutuminen toiseen kohtaan aiheuttaa kuitenkin muutoksen proteiinin muodossa, joka joko sulkee tai estää aktiivisen kohdan. Ei-kilpailevia inhibiittoreita kutsutaan myös allosteerisiksi inhibiittoreiksi, koska allosteeriset kohdat ovat säätelypaikkoja, jotka eivät ole aktiivisia. Jotkut entsyymit ovat useita entsyymejä, jotka yhdistyvät niin sanottuun entsyymikompleksiin. Allosterinen estäjä voi sammuttaa kaikki kompleksin entsyymit sitoutumalla yhteen allosteeriseen kohtaan.