Aminohapped: funktsioon, struktuur, tüübid

Aminohapped on üks neljast peamisest elu makromolekulid, teised on süsivesikud, lipiidid ja nukleiinhapped. Need toimivad peamiselt monomeersete üksustena valgud. 20 looduslikult esinevat aminohapet leidub kõigis elusolendites, alates bakteritest kuni inimesteni.

Kuna aminohapped panevad valgud ja valgud moodustama suurema osa teie kehamassist, on need happed sõna otseses mõttes asjad, millest inimesi (ja muid loomi) valmistatakse.

Ühe või mitme aminohappe defitsiit võib viia mittetäieliku või halvasti konstrueeritud kudedeni ning arvatakse, et see mängib rolli ka mõne vähi tekkes.

Inimese keha on võimeline sünteesima 10 neist hapetest, kuid ülejäänud 10 tuleb saada toidust ja seetõttu nimetatakse neid asendamatud aminohapped. Neid pakutakse mõnikord asendamatute aminohapete toidulisanditena.

Aminohappeid, mida keha saab toota, nimetatakse mitteolulised aminohapped, mõnevõrra eksitav termin, kuna keha neid tegelikult nõuab.

Igal aminohappel on nii suurtäheline lühend kui kolmetäheline lühend (nt

Aminohapped on toidulisandites populaarseks muutunud inimeste seas, kes on huvitatud üldisest tervisest ja need, kes loodavad lihasmassi kasvatada jõutreeningu ja toitumisega sekkumisi.

• Esimesena tuvastati aminohape asparagiin, mis eraldati sparglimahlast 1806. aastal.

Kõigi aminohapete universaalne struktuur on keskne süsinikuaatom, millel on a karboksüül rühm, an aminorühm, a vesiniku aatom ja an "R" külgahel mis varieerub aminohapetest sellega seotud aminohapetest.

The karboksüülrühm koosneb süsinikuaatomist, mis on kaks korda seotud hapniku aatomiga ja on seotud ka hüdroksüül (-OH) rühmaga. Seda saab kujutada kui -CO (OH) ja just see teenib neile ühenditele tähise "hape", kuna hüdroksüülkomponendis olev vesiniku aatom on kergesti annetatav, jättes maha -CO (O-) Grupp.

Looduses leiduvaid 20 aminohapet nimetatakse alfa-aminohapped kuna amino (-NH2) rühm on seotud karboksüülhappe alfa-süsinikuga, mis on süsinik -CO (OH) rühma kõrval. See süsinik on ka ülalkirjeldatud "keskne" süsinik.

Aminohapete mass varieerub vahemikus 75 grammi mooli kohta (glütsiin) kuni 204 grammi mooli kohta (trüptofaan) ja on keskmiselt väiksem kui suhkru glükoos (180 grammi mooli kohta).

Kui iga aminohapet täheldataks looduses võrdse sagedusega, moodustaks igaüks neist umbes 5 protsent aminohapetest valgu struktuurides (100 protsenti jagatud 20 aminohappega = 5 protsenti per aminohappe).

Tegelikkuses varieeruvad need esinemissagedused veidi üle 1,2 protsendi (trüptofaan ja tsüsteiin) veidi alla 10 protsendi (leutsiin).

The "R" külgaheladvõi lihtsalt R-ahelad jagunevad erinevatesse alamkategooriatesse, mis kirjeldavad ja määravad aminohappe kui terviku biokeemilist käitumist. Üks levinud skeem liigitab aminohapped järgmiselt: hüdrofoobne, hüdrofiilne (või polaarne), laetud või amfipaatiline.

Hüdrofoobne pärineb kreeka keelest "vett kartma" ja need kaheksa aminohapet on nii märgistatud, kuna nende külgahelad on mittepolaarne, see tähendab, et need ei kanna ei elektrostaatilist netolaengut ega asümmeetriliselt jaotunud laengut. Selle vara tulemusena hüdrofoobne aminohappeid leidub tavaliselt valkude sisemuses, mis on veest "ohutud".

Samamoodi on need happed hüdrofiilne eakaaslased kipuvad valkude välispindadele kogunema. Laetud ja amfipaatiline molekulid näitavad vahepeal oma võlusid ja iseärasusi.

Järgnevalt on toodud üksikute aminohapete loetelu koos nende mõningate eristavate tunnustega. Viited on hõlpsamalt esitatud ühesõnaliste lühendite järjekorras, kuid kui otsustate selle meelde jätta aminohapete nimed, peaksite kasutama mis tahes rühmitamisskeemi või muid trikke, mis muudavad selle ülesande võimalikult lihtsaks.

Need kaheksa aminohapet on tavaliselt rühmitatud ja mõnikord nimetatakse neid hüdrofoobsete asemel "mittepolaarseteks", ehkki need tähendavad sisuliselt sama. Nad osalevad valkude sisemuses aastal van der Waalsi interaktsioonid, mis on nagu kovalentsed või ioonsed sidemed kuid palju nõrgem ja mööduvam.

• Alaniin (ala või A): Nii kõige kergem kui ka teisel kohal aminohape.
• Glütsiin (glü või G): Sellel ei ole tegelikult täielikku külgahelat (glütsiini külgahel on üks vesinik) ja seepärast asetatakse see koos teiste rühmadega vaikimisi mittepolaarsed ühendid, kuid neid leidub sageli valkude pinna lähedal ja neid võib selle jaoks usutavasti tähistada "hüdrofiilsetena". põhjust.
• Fenüülalaniin (phe või F): Nagu türosiin ja trüptofaan, on ka see aromaatne aminohape, millel pole midagi pistmist selle lõhnaga (aminohapped on lõhnatud) ja see näitab hoopis fenüülrühma (kuue süsinikuga ring, mis sisaldab kolme kaksiksidet) olemasolu.
• Isoleutsiin (iile või I): An isomeer leutsiini ühe metüül (-CH3) rühmaga, mis on seotud R-ahela erineva süsinikuga. (Isomeeridel on sama arv ja tüüpi aatomeid, kuid ruumiline paigutus on erinev.)
• Leutsiin (leu või L): Nagu ka isomeeri puhul, on leutsiin a hargnenud ahelaga aminohape (BCAA), viide R-keti ehitusele. Kuna enamik loomi ei suuda sünteesida BCAA-sid, on need kaks asendamatut aminohapet.
• Metioniin (met või M): Üks kahest väävlit sisaldavast aminohappest, teine ​​tsüsteiin. Vahel klassifitseeritakse amfipaatiliseks või isegi polaarseks, sõltuvalt ümbrusest.
• Proliin (pro või P): Proliini aminorühm on viie aatomiga tsüklis, mitte terminaalse -NH2 rühmana.
• Valiin (val või V): Teine BCAA; samaväärne leutsiini molekuliga, mille metüülrühm on välja lülitatud.

Mõnikord kuulub selle rühma trüptofaan, kuid see on tegelikult amfipaatiline.

Neid aminohappeid nimetatakse sageli "polaarseteks, kuid laenguteta". Nad pipartavad valkude välispindu ega tõrju vee juuresolekul tagasi.

• Tsüsteiin (cys või C): Sisaldab väävliaatomit; moodustab looduses ainult 1,2 protsenti aminohapetest.
• Histidiin (tema või H): Histidiin ei sisalda mitte ühte, vaid kahte -NH2 rühma, mistõttu on see väga mitmekülgne aminohape tänu võimele võtta prootoneid (st vesiniku aatomeid) sisse või välja. Mõnes allikas on histidiin loetletud peamiselt amfipaadina.
• Asparagiin (asn või N): Keemiliselt on see asparagiinhape aminorühmaga, mis asendab karboksüülrühma happelist vesinikku.
• Glutamiin (gln või Q): Glutamthappega identne aminorühmaga, mis asendab karboksüülrühma happelist vesinikku.
• Seriin (ser või S): Seriini hüdrofiilsed omadused on tingitud asjaolust, et see sisaldab hüdroksüülrühma.
• Treoniin (thr või T): Struktuurilt sarnane suhkruga, mida nimetatakse treoosiks ja mis on selle järgi nime saanud.

Need ühendid käituvad sarnaselt hüdrofiilsete (polaarsete) aminohapetega, kuna nad suhtlevad hõlpsalt veega, kuid nende netolaeng on +1 või -1. See muudab nad hapeteks (prootonidoonorid) või alusteks (prootoni aktseptorid) pHehk inimkeha happesus.

• Asparagiinhape (asp või D): Deprotoneeritakse füsioloogilise (keha) pH juures, andes molekulile negatiivse laengu. Nimetatakse ka aspartaadiks.
• Glutamiinhape (glu või E): Deprotoneeritud füsioloogilise pH juures. Seda nimetatakse ka glutamaadiks.
• Lüsiin (lys või K): Alus ja protoneeriti füsioloogilise pH juures.
• Arginiin (arg või R): Samuti alus ja protoneeritud füsioloogilise pH juures.

"Amfipaatiline" tähendab kreeka keeles ligikaudu mõlema tunnetamist ja need aminohapped võivad toimida nii mittepolaarsete (hüdrofoobsed) kui ka polaarsed (hüdrofiilsed), peaaegu nagu pehmepallimängija, kes ei ole superstaari viskaja ega tainas, kuid suudab mõnes rollis võimekalt töötada spordialal, kus enamiku mängijate võimekus on väga kõrge spetsialiseerunud.

Nad ei kanna netolaengut, vaid elektrilaengu jaotust nende R-ahelates aminohapped on selgelt asümmeetriline.

• Türosiin (tür või T): Selle hüdroksüülrühm võib nii annetada kui ka aktsepteerida vesiniksidet, mistõttu türosiin mõnikord "toimib" hüdrofiilselt.
• Trüptofaan (proovige või W): Suurim aminohape; neurotransmitteri eelkäija serotoniin (5-hüdroksütrüptamiin).