Ensüümid on valgud, mis täidavad oma funktsioone ainult siis, kui nende kolmemõõtmeline kuju on terve. Seetõttu aitab ensüümide struktuuri mõistmine selgitada viise, kuidas ensüümide aktiivsust saab pärssida. Drastilised temperatuuri muutused, näiteks sulamine või külmumine, võivad muuta ensüümide kuju ja aktiivsust. Ensüümi ümbruse pH või happesuse taseme muutused võivad samuti muuta ensüümi aktiivsust.
Vormis püsida
Ensüümid on valgud, mis tähendab, et neil on spetsiifiline kolmemõõtmeline struktuur, mis määratleb nende katalüütilise aktiivsuse. Valgu esmane struktuur on selle aminohappeline järjestus. Valkude sekundaarne struktuur on vesinikside, mis toimub piki aminohappejärjestuse selgroogu. Valgu tertsiaarset struktuuri, kust pärineb ensüümi aktiivsus, hoiab paigas aminohapete külgahelate molekulisisese (molekuli sees) interaktsioon. Ensüümi tertsiaarset struktuuri säilitavaid koostoimeid mõjutab temperatuur ja pH.
Sulamine
Ensüümid on valmistatud aminohapete ahelatest, mis on valmistatud aatomitest. Aatomid ja molekulid vibreerivad loomulikult, kuid liiga suur vibratsioon põhjustab ensüümide avaldumist. Üks ensüümi aktiivsust pärssiv temperatuurimuutuse tüüp on kuumutamine. Temperatuuri tõstmine põhjustab molekulide kiiremat vibreerimist. Kuid kui temperatuur liiga palju tõuseb, avaneb ensüüm lahti. See avanemine, mida nimetatakse denaturatsiooniks, muudab ensüümi kaotama oma kolmemõõtmelise kuju ja seeläbi aktiivsuse. Enamik loomseid ensüüme ei tööta üle 40 kraadi.
Külmutamine
Teist tüüpi ensüümi aktiivsust mõjutav temperatuurimuutus on jahutamine või külmutamine. Nii nagu temperatuuri tõstmine paneb molekule kiiremini vibreerima, aeglustab temperatuuri langetamine vibratsioone. Kui ensüümides olevad aatomid aeglustuvad liiga palju või kui need külmuvad, ei saa ensüüm oma funktsiooni täita. Ensüümid ei ole jäigad masinad, kuigi neil on füüsiline struktuur. Ensüümide aatomid, nagu teisedki valgud, tavaliselt vibreerivad. Nad vajavad seda funktsiooni täitmiseks seda paindlikkust ja külmumine takistab neil üldse liikumist.
pH
Lisaks temperatuuri muutustele pärsib ensüümi aktiivsust ensüümi keskkonna happesuse või pH muutus. Üks ensüümi tertsiaarstruktuuri koos hoidvatest interaktsioonide tüüpidest on aminohapete külgahelate ioonsed interaktsioonid. Positiivselt laetud amiinrühm neutraliseeritakse, kui see suhtleb negatiivselt laetud happerühmaga. PH muutus, mis on prootonite hulga muutus, võib muuta nende kahe rühma laenguid, muutes need üksteise jaoks ligitõmbamatuks. Tuleb märkida, et iga ensüüm toimib konkreetses pH-vahemikus, mõnedele meeldivad väga happelised, teised leeliselised või aluselised keskkonnad.