¿Qué final se encuentra normalmente al final de los nombres de las enzimas?

Las enzimas son moléculas, específicamente proteínas, que ayudan a acelerar las reacciones bioquímicas al interactuar con los ingredientes (reactivos y productos) sin cambiarlos permanentemente. Este proceso de facilitación se conoce como catálisis, y en consecuencia, las enzimas mismas se identifican como catalizadores.

Enzimas, como muchos jugadores en el microbiología mundo, puede tener nombres largos y engorrosos, casi todos terminan en "-ase". Pero si está familiarizado con el sistema formal dentro del cual se nombran las enzimas, puede desentrañar muchas de misterios sobre la función de una enzima dada sin saber con precisión qué reacción esa enzima cataliza.

Coloquialmente, un catalizador es cualquier entidad que mejora el flujo, la eficiencia o la eficacia de un esfuerzo determinado. Si eres un entrenador de baloncesto y sabes que poner a un jugador popular dado en el juego encenderá a la multitud y al equipo en general, entonces estás aprovechando la presencia de un catalizador.

Los catalizadores humanos hacen que las cosas sucedan y tienden a hacer que las personas que los rodean también se vean muy competentes. De la misma manera, los catalizadores biológicos pueden hacer que ciertos procesos bioquímicos parezcan casi automáticos, cuando están en De hecho, estos procesos tropezarían y se tambalearían hacia una conclusión no asegurada en ausencia de la enzima.

Los catalizadores a menudo no se escriben en la fórmula de la reacción química en la que participa, porque, por definición, un catalizador no cambia de su forma original al final de la reacción.

A fines de la década de 1870, se había establecido que algo en la levadura podía hacer que las fuentes de azúcar transformarse en bebidas alcohólicas mucho más rápido de lo que podría ocurrir espontáneamente, y que el mismo principio de fermentación aplicado a la crianza de quesos.

Si se deja solo en las condiciones adecuadas, algunos tipos de fruta podrida pueden eventualmente resultar en la formación de alcohol etílico. Sin embargo, agregar levadura no solo acelera la fermentación, sino que también introduce tanto la previsibilidad como una medida de control en toda la reacción química.

"Enzima" es del griego que significa "con levadura". Como se usa hoy, se refiere a biológico catalizadores dentro de organismos, o sustancias que son producidas por y para beneficio de un sistema vivo.

La función principal de todas las enzimas es catalizar los procesos metabólicos que ocurren dentro de una célula. Una definición de enzima más formal especifica que la enzima no solo debe actuar sobre las reacciones dentro de una célula viva, sino que también ha sido creada por un organismo, el mismo o uno diferente.

Las enzimas individuales se pueden describir en términos de su especificidad. Ésta es una medida de cuán exclusiva es la relación de una enzima con su sustrato o sustratos. Sustratos son las moléculas a las que se unen las enzimas, normalmente los reactivos. Cuando una enzima se une solo a un sustrato en una reacción, esto implica absoluto especificidad. Cuando puede unirse a varios sustratos diferentes pero químicamente similares, la enzima tiene grupo especificidad.

Qué tan bien funcionan las enzimas, es decir, cuánto pueden afectar las reacciones a las que se dirigen en comparación con las condiciones neutrales, depende de varios factores. Estos incluyen la temperatura y la acidez, que afectan la estabilidad de todas las proteínas, no solo las enzimas.

Como era de esperar, aumentar la cantidad de sustrato puede aumentar la velocidad de la reacción, siempre que la enzima no esté "saturada" ya; a la inversa, agregar enzimas puede acelerar una reacción a un nivel dado de sustrato y puede permitir que se agregue más sustrato sin chocar con un techo de producción.

La velocidad de desaparición del sustrato (y aparición del reactivo) en las reacciones en las que participan enzimas no es lineal, sino que tiende a disminuir a medida que la reacción se acerca a su finalización. Esto se representa en un gráfico de concentración frente al tiempo mediante una pendiente descendente que se vuelve más gradual a medida que pasa el tiempo.

Casi cualquier lista de enzimas con las más conocidas y mejor estudiadas es casi seguro que presenta catalizadores en la glucólisis, el ácido cítrico (es decir, Krebs o ácido tricarboxílico) ciclo o ambos. Estos procesos, cada uno de los cuales consta de múltiples reacciones individuales, implican la descomposición de la glucosa en piruvato en la célula. citoplasma y la conversión de piruvato en una serie rotatoria de intermedios que finalmente permiten que ocurra la respiración aeróbica.

Dos enzimas involucradas en la porción temprana de la glucólisis son glucosa-6-fosfatasa y fosfofructoquinasa, mientras que citrato sintasa es un actor importante en el ciclo del ácido cítrico.

¿Puede predecir lo que podrían hacer estas enzimas basándose en sus nombres? Si no es así, vuelva a intentarlo en unos cinco minutos.

Es posible que el nombre de una enzima no salga de la lengua con facilidad, pero ese es el costo de adoptar la química. La mayoría de los nombres constan de dos palabras, la primera identifica el sustrato sobre el que actúa la enzima. y el segundo indica el tipo de reacción involucrada (más sobre este segundo atributo en el próximo sección).

Aunque una gran cantidad de nombres de enzimas terminan en "-asa", varios nombres importantes y bien estudiados no lo hacen. Cualquier lista de enzimas pertenecientes a la digestión humana incluirá tripsina y pepsina. El sufijo de enzima "-asa", sin embargo, por sí solo significa nada más que el hecho de que la proteína en cuestión es, de hecho, una enzima, y ​​no trata detalles funcionales.

Hay seis clases principales de enzimas, separadas en categorías según su función. La mayoría de estas clases también incluyen subclases. Sus nombres son útiles para determinar lo que hacen, pero solo si sabes algo de griego o latín.

• Oxidorreductasas son enzimas que participan en reacciones en las que el sustrato es oxidado (es decir, pierde electrones) o reducido (es decir, gana electrones). Los ejemplos incluyen enzimas que terminan en deshidrogenasa, oxidasa, peroxidasa y reductasa. Lactato deshidrogenasa, que cataliza la interconversión de lactato y piruvato en fermentación, pertenece a la clase oxidorreducatasa.

• Transferasas, como sugiere el nombre, transfieren grupos funcionales, en lugar de solo electrones o átomos individuales, de una molécula a otra. Quinasas, que añaden grupos fosfato a las moléculas (por ejemplo, la adición de un grupo fosfato a la fructosa-6-fosfato en la glucólisis) son ejemplos.

• Hidrolasas catalizar reacciones de hidrólisis, en las que se utiliza una molécula de agua ("hidro-") para escindir una molécula más grande ("-lasa") para dividirla en otras más pequeñas. Fosfatasas, que son los opuestos funcionales de las quinasas, haga esto eliminando los grupos fosfato; proteasas, peptidasas y nucleasas, que descomponen moléculas ricas en proteínas, son un segundo subtipo.

• Lyases crear dobles enlaces en una molécula eliminando un grupo de un átomo de carbono. (En la reacción inversa, se agrega un grupo a uno de los átomos de carbono en el doble enlace para transformarlo en un enlace simple). Enzimas que terminan en descarboxilasa, hidratasa, sintasa y liarse en sí mismos son ejemplos.

• Isomerasas catalizar reacciones de isomerización, que son reordenamientos de una molécula para crear una isómero, una molécula con el mismo número y tipo de átomos (es decir, la misma fórmula química) pero con una forma diferente. Por lo tanto, son una especie de transferasa, pero en lugar de mover grupos entre moléculas, lo hacen dentro de las moléculas. Isomerasa, mutasa y racemase las enzimas entran en esta clase.

• Ligasas catalizar la formación de un enlace a través del proceso de ATP hidrólisis, en lugar de mover un átomo o un grupo de un lugar a otro. Carboxilasa sintetasa es un ejemplo de enzima ligasa.