¿Cuáles son las dos formas en que las enzimas se vuelven menos efectivas?

Las enzimas son máquinas de proteínas que necesitan adoptar formas tridimensionales para funcionar correctamente. Las enzimas se vuelven inactivas cuando pierden su estructura 3D. Una de las formas en que esto sucede es porque la temperatura se eleva demasiado y la enzima se desnaturaliza o se despliega. Otra forma en que las enzimas se vuelven inactivas es cuando su actividad es bloqueada por un inhibidor químico. Existen diferentes tipos de inhibidores. Los inhibidores competitivos se unen y bloquean el sitio activo de las enzimas. Los inhibidores no competitivos se unen a un sitio diferente al sitio activo, pero hacen que el sitio activo no sea funcional.

Los átomos de las enzimas normalmente vibran, pero no tanto como para que la molécula se despliegue. El aumento de la temperatura de la enzima aumenta la cantidad de vibración. Demasiados movimientos y la enzima comienza a perder su forma adecuada. Las enzimas tienen un rango de temperatura óptimo en el que son más activas. La actividad enzimática aumenta a medida que la temperatura alcanza este rango óptimo, pero disminuye drásticamente después de que se supera este rango. La mayoría de las enzimas animales pierden actividad por encima de los 40 grados Celsius. Hay bacterias llamadas extremófilas que pueden sobrevivir en aguas termales. Sus enzimas pueden soportar temperaturas que hierven el agua.

Las enzimas tienen una región llamada sitio activo, que es responsable de realizar la reacción química que es el propósito principal de la enzima. Al igual que el resto de la enzima, el sitio activo debe tener una forma tridimensional adecuada para que funcione. El sitio activo es como la boca de la enzima. Los grupos laterales de ciertos aminoácidos se adhieren al espacio del sitio activo, al igual que los dientes en la boca. Estos grupos laterales son responsables de hacer que ocurra la reacción química. Así como los dientes necesitan estar alineados para masticar los alimentos, los grupos laterales no pueden completar las reacciones si el sitio activo no está en su forma tridimensional.

Otra forma en que las enzimas se vuelven menos efectivas es porque su actividad está bloqueada por un inhibidor químico. Los inhibidores competitivos son moléculas que se unen al sitio activo de la enzima. El activo es donde el sustrato, la molécula que se supone que modifica la enzima, se une, por lo que el inhibidor competitivo compite con el sustrato por el sitio activo. Muchos inhibidores competitivos se conocen como inhibidores reversibles porque, aunque se unen al sitio activo, pueden desprenderse. Esto vuelve a activar la enzima.

Otro tipo de inhibidor enzimático se llama inhibidores no competitivos. Este tipo de sustancias químicas no se unen al sitio activo, sino a otro sitio de la enzima. Sin embargo, la unión del inhibidor en el otro sitio provoca un cambio en la forma de la proteína que cierra o bloquea el sitio activo. Los inhibidores no competitivos también se denominan inhibidores alostéricos, ya que los sitios alostéricos son sitios reguladores que no son el sitio activo. Algunas enzimas son múltiples enzimas que se unen en lo que se llama un complejo enzimático. Un inhibidor alostérico puede apagar todas las enzimas en un complejo al unirse a un sitio alostérico.