Selbst kleinste Moleküle oder Organismen mit schnellen Reproduktionszeiten können lange brauchen, um das zu produzieren, was Sie untersuchen möchten. Bei Bakterien in einer Petrischale hängt die Reaktionsgeschwindigkeit von der Menge des Reaktanten sowie der Anwesenheit von Enzymen ab. Wie auch immer, Sie können Gleichungen verwenden, um die Geschwindigkeit dieser biochemischen Reaktionen zu bestimmen.
Enzymkinematik
In Chemie,Reaktionsratenwerden beschrieben mitk-Wertedie messen, wie schnell eine Reaktion von Edukten zu Produkten abläuft. Bei Reaktionen, die Katalysatoren verwenden, biologische Verbindungen, die die Reaktionsgeschwindigkeit beschleunigen, die Geschwindigkeit,kKatze, lässt Sie die maximale Reaktionsgeschwindigkeit bestimmen. Dasmaximale Reaktionsgeschwindigkeit, Vmax, sagt Ihnen, wie viele Moleküle in das Reaktionsprodukt umgewandelt werden, wenn sich das Enzym vollständig auflöst.
Enzyme erreichen diese hohen Geschwindigkeiten, indem sie die Aktivierungsenergie einer Reaktion senken, also die Energiemenge, die zum Ablaufen der Reaktion benötigt wird. Wenn ein Enzym an das Substrat, das Molekül oder die Verbindungen, die Sie beobachten, bindet, bildet es einen Enzym-Substrat-Komplex. Sie haben keinen direkten Einfluss darauf, wie viel von den Reaktanten oder Produktverbindungen Sie haben, und sie auch hängen von anderen Faktoren wie Konzentration des Enzyms, Temperatur pH und Stärke zwischen ionischen Fesseln.
KCAT-Gleichung
Mit der Reaktionsrate können Sie Gleichungen schreiben, um zu bestimmen, wie unterschiedliche Mengen an Reaktanten zu Ihrer Produktmenge führen. Für eine Grundreaktion vonxA + yB → zC(das heißt umwandelnxMaulwürfeEINmitjaMaulwürfeBergibtzMaulwürfeC), wäre die Ratengleichung
r=k[A]^m\times[B]^n
für die Reaktionsgeschwindigkeitr,Geschwindigkeitskonstantekund molare Konzentrationen vonEINundBdurch die Klammern gekennzeichnet. M undneinsind Exponenten, die Sie durch Experimente bestimmen, die messen, wie schnell eine Reaktion abläuft. F
Für den speziellen Fall einer enzymkatalysierten Reaktion ist die Anfangsgeschwindigkeitv0ist
v_0=\frac{k_{cat}}{K_m}
für Anfangsreaktionsgeschwindigkeitv0. Diese Geschwindigkeit sagt Ihnen die Katalysegeschwindigkeit in diesemkKatzeFormel.Kichist derMichaelis-Menten-Konstante, die Sie entweder experimentell messen oder als Substratkonzentration bei halber Maximalgeschwindigkeit berechnen können.
Die Konstante hat ihren Namen von derMichaelis-Menten-Gleichung
v_0=\frac{v_{max}\times[S]}{K_m+[S]}
für Substratkonzentration[S]und maximale Geschwindigkeitvmaxsagt Ihnen, wie schnell eine enzymatische Reaktion ist. Wenn Sie berechnenkKatze, du kannst auch schreiben
v_0=\frac{k_{cat}\times [E]\times [S]}{K_m}
als allgemeine Methode der Reaktionsgeschwindigkeit für Enzym- und Substratkonzentrationen[E]und[S], beziehungsweise.
Andere KCAT-Gleichungsmethoden
Mit diesen verschiedenen Gleichungen können Sie die für jeden Zweck am besten geeignete verwenden, sei es die Reproduktionsrate von Bakterien oder die Zündrate zwischen Kraftstoffen und Gas. Sie können diese Gleichungen sogar verwenden, um beide experimentellen Beobachtungen mit theoretischen Modellen und Berechnungen zu kombinieren. Sie können die Bedeutung der Michaelis-Menten-Gleichungsmethoden durch diese verschiedenen Methoden zur Definition der Reaktionsgeschwindigkeit erfahren.
DaskKatzeGleichung dient als Grundlage für die ErstellungBioreaktoren. Dies sind Systeme, die Mikroorganismen in einer optimalen Umgebung wachsen lassen, die so viel Produkt wie möglich produzieren kann. In einigen asiatischen Ländern werden Bioreaktoren sogar zur Herstellung von fermentierten Lebensmitteln verwendet.
Es ist im Allgemeinen sehr schwierig oder unmöglich, die Bedeutung von. zu bestimmenKichohne weitere Informationen. Wissenschaftler verwenden das Verhältniskkat/kmum zu messen, wie spezifisch und effizient ein Enzym an ein Substrat bindet. Dieses Verhältnis, bekannt als SpezifitätskonstantekSP, lässt Sie die Michaelis-Menten-Gleichung reformieren als
v=\frac{k_{SP}[S]}{1+\frac{k_{SP}[S]}{k_{cat}}}
um genauere Werte von zu messenkSP.