Wie zeigt Hämoglobin die vier Ebenen der Proteinstruktur?

Säugetiere atmen über die Lunge Sauerstoff aus der Luft ein. Der Sauerstoff muss für verschiedene biologische Prozesse von der Lunge in den Rest des Körpers transportiert werden. Dies geschieht über das Blut, insbesondere das Protein Hämoglobin, das in roten Blutkörperchen vorkommt. Hämoglobin erfüllt diese Funktion aufgrund seiner vier Ebenen der Proteinstruktur: der Primärstruktur des Hämoglobins, der Sekundärstruktur sowie der Tertiär- und Quartärstruktur.

TL; DR (zu lang; nicht gelesen)

Hämoglobin ist das Protein in den roten Blutkörperchen, das ihm eine rote Farbe verleiht. Hämoglobin erfüllt auch die wesentliche Aufgabe der sicheren Sauerstoffversorgung im ganzen Körper, und zwar durch die Nutzung seiner vier Ebenen der Proteinstruktur.

Hämoglobin ist ein großes Proteinmolekül, das in roten Blutkörperchen vorkommt. Tatsächlich ist Hämoglobin die Substanz, die dem Blut seinen roten Farbton verleiht. Der Molekularbiologe Max Perutz entdeckte 1959 das Hämoglobin. Perutz nutzte die Röntgenkristallographie, um die besondere Struktur des Hämoglobins zu bestimmen. Er würde schließlich auch die Kristallstruktur seiner desoxygenierten Form sowie die Strukturen anderer wichtiger Proteine ​​​​entdecken.

Hämoglobin ist das Sauerstoffträgermolekül für die Billionen von Zellen im Körper, das Menschen und andere Säugetiere zum Leben benötigen. Es transportiert sowohl Sauerstoff als auch Kohlendioxid.

Diese Funktion tritt aufgrund der einzigartigen Form von Hämoglobin auf, die kugelförmig ist und aus vier Untereinheiten von Proteinen besteht, die eine Eisengruppe umgeben. Hämoglobin verändert seine Form, um seine Funktion des Sauerstofftransports effizienter zu machen. Um die Struktur eines Hämoglobinmoleküls zu beschreiben, muss man die Anordnung von Proteinen verstehen.

Ein Protein ist ein großes Molekül, das aus einer Kette kleinerer Moleküle namens. besteht Aminosäuren. Alle Proteine ​​besitzen aufgrund ihrer Zusammensetzung eine eindeutige Struktur. Es gibt 20 Aminosäuren, und wenn sie sich miteinander verbinden, bilden sie je nach ihrer Sequenz in der Kette einzigartige Proteine.

Aminosäuren bestehen aus einer Aminogruppe, einem Kohlenstoff, einer Carbonsäuregruppe und einer angehängten Seitenkette oder R-Gruppe, die sie einzigartig macht. Diese R-Gruppe hilft bei der Bestimmung, ob eine Aminosäure hydrophob, hydrophil, positiv geladen, negativ geladen oder ein Cystein mit Disulfidbindungen ist.

Wenn sich Aminosäuren verbinden, bilden sie eine Peptidbindung und bilden eine Polypeptidstruktur. Dies geschieht über eine Kondensationsreaktion, wodurch ein Wassermolekül entsteht. Sobald Aminosäuren eine Polypeptidstruktur in einer bestimmten Reihenfolge bilden, bildet diese Sequenz a primäre Proteinstruktur.

Polypeptide bleiben jedoch nicht in einer geraden Linie, sondern biegen und falten sich zu einer dreidimensionalen Form, die entweder wie eine Spirale aussehen kann (oder Alpha-Helix) oder eine Art Akkordeonform (a Beta-Faltenblatt). Diese Polypeptidstrukturen bilden a sekundäre Proteinstruktur. Diese werden über Wasserstoffbrücken zusammengehalten.

Tertiäre Proteinstruktur beschreibt eine endgültige Form eines funktionellen Proteins, das aus seinen Sekundärstrukturkomponenten besteht. Die Tertiärstruktur weist spezifische Ordnungen ihrer Aminosäuren, Alpha-Helices und Beta-Faltblätter auf, die alle in die stabile Tertiärstruktur gefaltet werden. Tertiärstrukturen bilden sich oft in Bezug auf ihre Umgebung, mit hydrophoben Anteilen im Inneren eines Proteins und hydrophilen an der Außenseite (wie beispielsweise im Zytoplasma).

Während alle Proteine ​​diese drei Strukturen besitzen, bestehen einige aus mehreren Aminosäureketten. Diese Art von Proteinstruktur heißt Quartärstruktur, wodurch ein Protein aus mehreren Ketten mit verschiedenen molekularen Wechselwirkungen entsteht. Dies ergibt einen Proteinkomplex.

Sobald man die Struktur eines Hämoglobinmoleküls beschreiben kann, ist es einfacher zu verstehen, wie Struktur und Funktion von Hämoglobin zusammenhängen. Hämoglobin ist strukturell ähnlich wie Myoglobin, das verwendet wird, um Sauerstoff in den Muskeln zu speichern. Die Quartärstruktur des Hämoglobins unterscheidet es jedoch.

Die Quartärstruktur eines Hämoglobinmoleküls umfasst vier Proteinketten mit tertiärer Struktur, die alle Alpha-Helices sind.

Individuell ist jede Alpha-Helix eine sekundäre Polypeptidstruktur aus Aminosäureketten. Die Aminosäuren wiederum sind die Primärstruktur des Hämoglobins.

Die vier Sekundärstrukturketten enthalten ein Eisenatom, das in einem sogenannten a. untergebracht ist Hämgruppe, eine ringförmige Molekülstruktur. Wenn Säugetiere Sauerstoff einatmen, bindet dieser an das Eisen der Hämgruppe. Im Hämoglobin gibt es vier Häm-Stellen, an die Sauerstoff binden kann. Das Molekül wird durch sein Gehäuse eines roten Blutkörperchens zusammengehalten. Ohne dieses Sicherheitsnetz würde Hämoglobin leicht zerfallen.

Die Bindung von Sauerstoff an ein Häm löst strukturelle Veränderungen im Protein aus, wodurch sich auch die benachbarten Polypeptid-Untereinheiten verändern. Der erste Sauerstoff ist am schwierigsten zu binden, aber die drei zusätzlichen Sauerstoffe können sich dann schnell binden.

Die Strukturform ändert sich aufgrund der Sauerstoffbindung an das Eisenatom in der Hämgruppe. Dadurch wird die Aminosäure Histidin verschoben, was wiederum die Alpha-Helix verändert. Die Veränderungen setzen sich durch die anderen Hämoglobin-Untereinheiten fort.

Sauerstoff wird eingeatmet und bindet über die Lunge an Hämoglobin im Blut. Hämoglobin transportiert diesen Sauerstoff im Blutkreislauf und liefert Sauerstoff dorthin, wo er benötigt wird. Wenn das Kohlendioxid im Körper zunimmt und der Sauerstoffgehalt abnimmt, wird Sauerstoff freigesetzt und die Form des Hämoglobins ändert sich wieder. Schließlich werden alle vier Sauerstoffmoleküle freigesetzt.

Hämoglobin transportiert nicht nur Sauerstoff durch den Blutkreislauf, es bindet auch an andere Moleküle. Stickoxid kann sowohl an das Cystein im Hämoglobin als auch an Hämgruppen binden. Dieses Stickoxid setzt die Gefäßwände frei und senkt den Blutdruck.

Leider kann Kohlenmonoxid auch in einer verderblich stabilen Konfiguration an Hämoglobin binden, wodurch Sauerstoff blockiert wird und die Zellen ersticken. Kohlenmonoxid tut dies schnell, was es sehr gefährlich macht, da es ein giftiges, unsichtbares und geruchloses Gas ist.

Hämoglobine kommen nicht nur in Säugetieren vor. Es gibt sogar eine Art von Hämoglobin in Hülsenfrüchten, das sogenannte Leghämoglobin. Wissenschaftler glauben, dass dies Bakterien hilft, Stickstoff an den Wurzeln von Hülsenfrüchten zu binden. Es weist eine vorübergehende Ähnlichkeit mit menschlichem Hämoglobin auf, hauptsächlich wegen seiner eisenbindenden Histidin-Aminosäure.

Wie oben erwähnt, ändert sich die Struktur des Hämoglobins in Gegenwart von Sauerstoff. Bei einer gesunden Person ist es normal, dass einige individuelle Unterschiede in der Primärstruktur der Aminosäurekonfigurationen des Hämoglobins vorliegen. Genetische Variationen in Populationen zeigen sich, wenn es Probleme mit der Hämoglobinstruktur gibt.

Im Sichelzellenanämie, führt eine Mutation in der Aminosäuresequenz zu einer Verklumpung von desoxygenierten Hämoglobinen. Dies verändert die Form der roten Blutkörperchen, bis sie einer Sichel- oder Halbmondform ähneln.

Diese genetische Variation kann sich als schädlich erweisen. Sichelzellen-rote Blutkörperchen sind anfällig für Schäden und Hämoglobinverlust. Dies wiederum führt zu Anämie oder Eisenmangel. Personen mit Sichelzell-Hämoglobinen haben in Malaria-gefährdeten Gebieten einen Vorteil.

Bei Thalassämie werden die Alpha-Helices nicht auf die gleiche Weise produziert, was das Hämoglobin negativ beeinflusst.

Aufgrund der Herausforderungen bei der Lagerung von Blut und der Übereinstimmung von Blutgruppen suchen Forscher nach einem Weg, um künstliches Blut herzustellen. Die Arbeit geht weiter an der Herstellung neue Hämoglobintypen, wie eines mit zwei Glycinresten, die es in Lösung zusammenhalten, anstatt sich in Abwesenheit eines schützenden roten Blutkörperchens aufzulösen.

Die Kenntnis der vier Ebenen der Proteinstruktur im Hämoglobin hilft Wissenschaftlern, Wege zu finden, seine Funktion besser zu verstehen. Dies könnte wiederum zu einer neuartigen Ausrichtung von Arzneimitteln und anderen medizinischen Behandlungen in der Zukunft führen.