Enzyme: Was ist das? & Wie funktioniert es?

Zu jeder Zeit durchlaufen die Billionen von Zellen in Ihrem Körper ohne Ihr bewusstes Denken eine enorme Anzahl chemischer Reaktionen, die Sie am Leben und im Gleichgewicht halten. Während diese Reaktionen bei ausreichender Zeit von selbst ablaufen könnten, wäre diese Geschwindigkeit für die Anforderungen des menschlichen Körpers nicht annähernd schnell genug.

Infolgedessen werden fast alle biochemischen Reaktionen von spezialisierten Proteinen unterstützt, die als Enzyme, die biologisch sind Katalysatoren das kann Reaktionen über eine Million Mal schneller machen.

Das Maßschneidern von Enzymen ist sehr hoch; die meisten der Hunderte bekannter Enzyme können nur eine Reaktion katalysieren, und die meisten Reaktionen können nur durch ein spezifisches Enzym katalysiert werden.

Obwohl die Nukleinsäure Molekül RNA (Ribonukleinsäure) kann manchmal als Nicht-Enzym-Katalysator wirken, echte Enzyme sind Proteine, d.h. sie bestehen aus langen Ketten von consist Aminosäuren die in eine bestimmte Form gefaltet werden. Es gibt 20 Aminosäuren in der Natur, die Ihr Körper alle in einer gewissen Menge benötigt.

Etwa die Hälfte davon kann Ihr Körper selbst herstellen, während die anderen über die Nahrung aufgenommen werden müssen. Die, die du essen musst, heißen essentielle Aminosäuren.

Aminosäuren haben alle ein zentrales Kohlenstoffatom, das mit einer Carbonsäuregruppe (-COOH) verbunden ist, einer Aminogruppe (-NH₂)-Gruppe und eine Seitenkette, die in chemischen Diagrammen gewöhnlich als "-R" bezeichnet wird.

Die Seitenkette bestimmt das einzigartige Verhalten der Aminosäure. Die Reihenfolge der Aminosäuren in einem Protein wird als seine. bezeichnet Primärstruktur. Eine Kette von Aminosäuren heißt a Polypeptid; Wenn ein Molekül als solches bezeichnet wird, handelt es sich normalerweise nicht um ein vollständiges, funktionelles Protein, sondern um ein Stück von einem.

Aminosäurestränge können sich entweder in spiral- oder blattähnlichen Gebilden anordnen; dies wird als Protein bezeichnet Sekundärstruktur. Wie sich das Molekül schließlich in drei Dimensionen anordnet, hauptsächlich aufgrund elektrischer Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren in verschiedenen Teilen des Moleküls, wird als. bezeichnet Tertiärstruktur.

Wie bei so vielen Dingen in der Natur passt die Form zur Funktion; das heißt, die Form eines Enzyms bestimmt sein genaues Verhalten, einschließlich dessen, wie stark es nach einem bestimmten "sucht" Substrat (d. h. das Molekül, auf das ein Enzym einwirkt).

Wie üben Enzyme katalytische Aktivität aus? Diese Frage kann in zwei verwandte Anfragen unterteilt werden.

Erstens: Wie beschleunigen Enzyme in Bezug auf die grundlegende Bewegung von Atomen Reaktionen? Und zweitens: Welche Besonderheiten im Aufbau von Enzymen ermöglichen dies?

Ein Enzym beschleunigt eine Reaktionsgeschwindigkeit, indem es den Weg zwischen Beginn und Ende der Reaktion glättet. Bei solchen Reaktionen ist die Produkte (die nach der Reaktion verbleibenden Moleküle) haben eine geringere Gesamtenergie als die Reaktionspartner (die Moleküle, die während der Reaktion in Produkte umgewandelt werden).

Um die Reaktion ins Rollen zu bringen, müssen die Produkte jedoch einen Energiebuckel überwinden, den so genannten called Aktivierungsenergie (E_ein).

Stellen Sie sich vor, Sie sitzen auf einem Fahrrad eine halbe Meile von Ihrem Haus entfernt, ein Punkt, der 30 Meter über Ihrer Einfahrt liegt. Wenn die Straße zuerst 50 Fuß ansteigt, bevor sie schnell 50 Fuß abfällt, um zur Auffahrt zu gelangen, müssen Sie natürlich eine Weile in die Pedale treten, bevor Sie losrollen können. Aber wenn der Straßenabschnitt nur aus einem gleichmäßigen, sanften, 800 m langen Gefälle besteht, können Sie die ganze Strecke rollen.

Tatsächlich verwandelt ein Enzym das erste Szenario in das zweite; der Höhenunterschied beträgt immer noch 100 Fuß, aber das Gesamtlayout ist nicht dasselbe.

Auf der Ebene der molekularen Kooperation wird der Enzym-Substrat-Komplex oft als a. beschrieben "Schloss und Schlüssel"-Beziehung: Der Teil des Enzymmoleküls, der an das Substrat bindet, genannt aktive Seite, ist so geformt, dass es sich nahezu perfekt in das Substratmolekül einfügt.

So wie das Einschieben eines Schlüssels in ein Schloss und dessen Drehen Veränderungen am Schloss bewirkt (z ein Riegel), erreicht ein Katalysator eine enzymatische Aktivität, indem er das Substratmolekül verändert gestalten.

Diese Veränderungen können zu einer Schwächung chemischer Bindungen im Substrat durch mechanischen Verzug führen, Geben Sie dem Molekül gerade genug "Schub" oder "Drehung", um sich in Richtung der Form des endgültigen Produkts zu bewegen.

Oftmals existiert das zu beschaffende Produkt in a Übergangszustand in der Zwischenzeit, die etwas wie der Reaktant und etwas wie das Produkt aussieht.

Ein verwandtes Modell ist das induzierte Passform Konzept. Enzym und Substrat passen in diesem Szenario zunächst nicht perfekt zusammen, aber schon die Tatsache ihrer der Kontakt bewirkt eine Formänderung des Substrats, die das physikalische Enzym-Substrat optimiert Interaktion.

Durch die Veränderung des Substrats ähnelt es eher einem Übergangszustandsmolekül, das dann im Verlauf der Reaktion in das Endprodukt umgewandelt wird.

Obwohl sie mächtig sind, sind Enzyme, wie alle biologischen Moleküle, nicht unbesiegbar. Viele der gleichen Bedingungen, die andere Moleküle sowie ganze Zellen und Gewebe schädigen oder zerstören, können die Enzymaktivität verlangsamen oder ihre Arbeit ganz stoppen.

Wie Sie wahrscheinlich wissen, ist Ihr Körpertemperatur muss in einem engen Bereich bleiben (normalerweise etwa 97,5 bis 98,8 Grad Fahrenheit), damit Sie gesund bleiben. Ein Grund dafür ist, dass Enzyme nicht mehr richtig funktionieren, wenn die Körpertemperatur über diesen Wert ansteigt – was Sie als Fieber empfinden.

Außerdem können stark saure Bedingungen die chemischen Bindungen des Enzyms zerstören. Solche temperatur- und pH-bedingten Schäden nennt man denaturieren des Enzyms.

Darüber hinaus beschleunigt eine Erhöhung der Enzymmenge, wie zu erwarten, eine Reaktion noch mehr, während eine Abnahme der Enzymkonzentration sie verlangsamt.

In ähnlicher Weise beschleunigt die Zugabe von mehr Substrat bei gleichbleibender Enzymmenge eine Reaktion, bis das Enzym "maximal" ist und nicht das gesamte vorhandene Substrat verarbeiten kann.

Angenommen, Sie machen einen Cross-Country-Fundraising-Radausflug und werden dabei von Freunden unterstützt, die Ihnen Getränke und frische Kleidung aus einem Van geben.

Ihre Freunde brauchen während der Fahrt eigene Unterstützung, wie zum Beispiel Benzin für das Fahrzeug und Verpflegung für die Crew.

Wenn Ihre Reise als "Reaktion" angesehen werden kann und die Van-Crew das "Enzym" ist, das Ihre Reise "katalysiert", dann können Sie sich die Lebensmittelgeschäfte auf der Route als Coenzyme - im Biochemie, Substanzen, die keine Enzyme sind, aber benötigt werden, damit Enzyme ihre Arbeit optimal ausführen können.

Wie Substrate binden Coenzyme an das aktive Zentrum von Enzymen, wo das Substrat bindet, aber sie selbst werden nicht als Substrate betrachtet.

Coenzyme fungieren oft als Elektronenüberträger oder temporäre Andockstellen für Atome oder funktionelle Gruppen, die in der Gesamtreaktion zwischen Molekülen übertragen werden. Cofaktoren sind anorganische Moleküle wie Zink, die Enzymen in lebenden Organismen helfen, aber im Gegensatz zu Coenzymen binden sie nicht an das aktive Zentrum eines Enzyms.

Beispiele für gängige Coenzyme einschließen:

• Coenzym A, oder CoA, das an Acetat bindet, um Acetyl-CoA zu bilden, das bei der Zellatmung wichtig ist und Energie für die Zellen aus dem Zucker Glucose erzeugt;
• Nicotinamid-Adenin-Dinucelotid (NAD) und Flavinadenin Dinucelotid (FAD), das sind hochenergetische Elektronenträger, die auch zur Zellatmung beitragen;
• Pyridoxalphosphat oder Vitamin B6, das Aminogruppen zwischen Molekülen bewegt.