Aminosäuren: Funktion, Struktur, Typen

Aminosäuren sind einer der vier wichtigsten Makromoleküle des Lebens, die anderen sind Kohlenhydrate, Lipide und Nukleinsäuren. Sie dienen hauptsächlich als die monomeren Einheiten von Proteine. Die 20 natürlich vorkommenden Aminosäuren kommen in allen Lebewesen vor, von Bakterien bis hin zum Menschen.

Da Aminosäuren dazu führen, dass Proteine ​​​​und Proteine ​​​​den größten Teil Ihrer Körpermasse ausmachen, sind diese Säuren buchstäblich der Stoff, aus dem Menschen (und andere Tiere) bestehen.

Ein Mangel an einer oder mehreren Aminosäuren kann zu unvollständigem oder schlecht aufgebautem Gewebe führen und soll auch bei der Entstehung einiger Krebsarten eine Rolle spielen.

Der menschliche Körper ist in der Lage, 10 dieser Säuren zu synthetisieren, aber die anderen 10 müssen aus Nahrungsquellen gewonnen werden und werden daher als bezeichnet essentielle Aminosäuren. Diese werden manchmal als Nahrungsergänzungsmittel mit essentiellen Aminosäuren angeboten.

Aminosäuren, die der Körper selbst herstellen kann, nennt man nichtessentielle Aminosäuren, ein etwas irreführender Begriff, da der Körper sie tatsächlich benötigt.

Jede Aminosäure hat sowohl eine große Ein-Buchstaben-Abkürzung als auch eine Drei-Buchstaben-Abkürzung (z. B. Tyrosin geht sowohl durch "tyr" als auch durch "Y"). Manchmal werden Aminosäuren modifiziert, nachdem sie bereits in eingebaut wurden Proteine (Ein Beispiel ist die Hydroxylierung von Prolin).

Aminosäuren sind in Nahrungsergänzungsmitteln bei Menschen beliebt, die an der allgemeinen Gesundheit interessiert sind und diejenigen, die durch eine Kombination aus Krafttraining und Ernährung Muskelmasse aufbauen möchten Eingriffe.

• Die erste identifizierte Aminosäure war Asparagin, das 1806 aus Spargelsaft isoliert wurde.

Die universelle Struktur aller Aminosäuren ist ein zentrales Kohlenstoffatom, das a carboxyl Gruppe, und Aminogruppe, ein Wasserstoffatom und ein "R"-Seitenkette das variiert von Aminosäure zu Aminosäure, die daran gebunden ist.

Das Carboxylgruppe besteht aus einem Kohlenstoffatom, das an ein Sauerstoffatom doppelt gebunden ist und außerdem an eine Hydroxylgruppe (-OH) gebunden ist. Es kann als -CO(OH) dargestellt werden, was diesen Verbindungen die Bezeichnung "Säure" einbringt, da das Wasserstoffatom in der Hydroxylkomponente leicht abgegeben wird und ein -CO(O .) zurückbleibt-) Gruppe.

Die 20 in der Natur vorkommenden Aminosäuren heißen Alpha-Aminosäuren weil die Amino (-NH2)-Gruppe an den Alpha-Kohlenstoff der Carbonsäure gebunden ist, der der Kohlenstoff neben der -CO(OH)-Gruppe ist. Dieser Kohlenstoff ist auch der oben beschriebene "zentrale" Kohlenstoff.

Aminosäuren variieren in der Masse von 75 Gramm pro Mol (Glycin) bis 204 Gramm pro Mol (Tryptophan) und sind im Durchschnitt kleiner als der Zucker Glucose (180 Gramm pro Mol).

Wenn jede Aminosäure in der Natur mit gleicher Häufigkeit beobachtet würde, würde jede einzelne etwa 5. ausmachen Prozent der Aminosäuren in Proteinstrukturen (100 Prozent dividiert durch 20 Aminosäuren = 5 Prozent pro Aminosäure).

In Wirklichkeit variieren diese Häufigkeiten von etwas über 1,2 Prozent (Tryptophan und Cystein) bis zu knapp 10 Prozent (Leucin).

Das "R"-Seitenketten, oder einfach R-Ketten, fallen in verschiedene Unterkategorien, die das biochemische Verhalten der Aminosäure als Ganzes sowohl beschreiben als auch bestimmen. Ein gängiges Schema kategorisiert Aminosäuren als hydrophob, hydrophil (oder Polar-), berechnet oder amphipathisch.

Hydrophob kommt aus dem Griechischen und bedeutet „wasserangst“, und diese acht Aminosäuren werden so bezeichnet, weil ihre Seitenketten unpolar, das heißt, sie tragen weder eine elektrostatische Nettoladung noch eine asymmetrisch verteilte Ladung. Aufgrund dieser Eigenschaft, hydrophob Aminosäuren befinden sich typischerweise im Inneren von Proteinen, "sicher" vor Wasser.

Ebenso sind diese Säuren hydrophil Peers neigen dazu, sich auf den äußeren Oberflächen von Proteinen zusammenzusetzen. Berechnet und amphipathisch Moleküle zeigen ihre eigenen Reize und Besonderheiten.

Es folgt eine Liste der einzelnen Aminosäuren zusammen mit einigen ihrer charakteristischen Merkmale. Sie werden in der Reihenfolge ihrer Ein-Buchstaben-Abkürzungen dargestellt, um das Nachschlagen zu erleichtern. Wenn Sie sich jedoch dafür entscheiden, sich die Namen der Aminosäuren sollten Sie ein beliebiges Gruppierungsschema oder andere Tricks verwenden, die diese Aufgabe so einfach wie möglich machen.

Diese acht Aminosäuren werden im Allgemeinen zusammengefasst und manchmal als "unpolar" statt als hydrophob bezeichnet, obwohl sie im Wesentlichen dasselbe bedeuten. Sie beteiligen sich am Inneren von Proteinen in van der Waals-Wechselwirkungen, die wie kovalent oder. sind ionische Bindungen aber viel schwächer und vergänglicher.

• Alanin (ala oder A): Die zweitleichteste sowie die zweithäufigste Aminosäure.
• Glycin (Gly oder G): Hat eigentlich keine vollständige Seitenkette (die Seitenkette für Glycin ist ein einzelner Wasserstoff) und wird daher mit anderen platziert standardmäßig unpolare Verbindungen, wird aber oft in der Nähe der Oberfläche von Proteinen gefunden und kann daher plausibel als "hydrophil" bezeichnet werden Grund.
• Phenylalanin (phe oder F): Wie Tyrosin und Tryptophan ist dies ein aromatische Aminosäure, was nichts mit seinem Geruch zu tun hat (Aminosäuren sind geruchlos) und stattdessen auf das Vorhandensein einer Phenylgruppe (ein Ring mit sechs Kohlenstoffatomen, der drei Doppelbindungen enthält) hinweist.
• Isoleucin (ile oder ich): Ein Isomer von Leucin mit einer einzelnen Methylgruppe (-CH3), die an einen anderen Kohlenstoff der R-Kette gebunden ist. (Isomere haben die gleiche Anzahl und Art von Atomen, aber unterschiedliche räumliche Anordnungen.)
• Leucin (Leu oder L): Leucin ist wie sein Isomer a Verzweigtkettige Aminosäure (BCAA), ein Hinweis auf den Aufbau der R-Kette. Da die meisten Tiere keine BCAAs synthetisieren können, sind dies zwei der essentiellen Aminosäuren.
• Methionin (met oder M): Eine von zwei schwefelhaltigen Aminosäuren, die andere ist Cystein. Je nach Umgebung manchmal als amphipathisch oder sogar polar klassifiziert.
• Prolin (pro oder P): Die Aminogruppe von Prolin existiert in einem fünfatomigen Ring statt als endständige -NH2-Gruppe.
• Valin (val oder V): Ein weiteres BCAA; Äquivalent zu einem Leucin-Molekül mit einer herausgeschnittenen Rückgrat-Methylgruppe.

Tryptophan wird manchmal in diese Gruppe eingeschlossen, aber es ist tatsächlich amphipathisch.

Diese Aminosäuren werden oft als "polar, aber ungeladen" bezeichnet. Sie pfeffern die äußeren Oberflächen von Proteinen und schrecken in Gegenwart von Wasser nicht zurück.

• Cystein (Cys oder C): Enthält ein Schwefelatom; macht nur 1,2 Prozent der Aminosäuren in der Natur aus.
• Histidin (sein oder H): Histidin enthält nicht eine, sondern zwei -NH2-Gruppen, was es zu einer sehr vielseitigen Aminosäure macht, da es an mehreren Stellen Protonen (d. h. Wasserstoffatome) aufnehmen oder abladen kann. In einigen Quellen wird Histidin hauptsächlich als amphipathisch aufgeführt.
• Asparagin (asn oder N): Chemisch ist dies Asparaginsäure mit einer Aminogruppe, die den sauren Wasserstoff der Carboxylgruppe ersetzt.
• Glutamin (gln oder Q): Identisch mit Glutaminsäure, wobei eine Aminogruppe den sauren Wasserstoff der Carboxylgruppe ersetzt.
• Serin (ser oder S): Die hydrophilen Eigenschaften von Serin sind darauf zurückzuführen, dass es eine Hydroxylgruppe enthält.
• Threonin (thr oder T): Ähnlich in der Struktur einem Zucker namens Threose und nach ihm benannt.

Diese Verbindungen verhalten sich ähnlich wie hydrophile (polare) Aminosäuren, da sie leicht mit Wasser wechselwirken, aber sie tragen eine Nettoladung von +1 oder -1. Das macht sie zu Säuren (Protonendonatoren) oder Basen (Protonenakzeptoren) an der pH, oder Säure, des menschlichen Körpers.

• Asparaginsäure (Asp. oder D): Deprotoniert bei physiologischem (Körper-) pH-Wert, wodurch dem Molekül eine negative Ladung verliehen wird. Auch Aspartat genannt.
• Glutaminsäure (Glu oder E): Deprotoniert bei physiologischem pH. Auch Glutamat genannt.
• Lysin (Lys oder K): Eine Base und bei physiologischem pH protoniert.
• Arginin (arg oder R): Auch eine Base und bei physiologischem pH protoniert.

"Amphipathisch" bedeutet im Griechischen grob "beide fühlen", und diese Aminosäuren können sowohl unpolar (hydrophob) als auch polar (hydrophil) wirken, fast wie ein Softballspieler, der kein Superstar Pitcher oder Batter ist, aber in beiden Rollen in einer Sportart, in der die Fähigkeiten der meisten Spieler hoch sind, fähig sein kann spezialisiert.

Sie tragen keine Nettoladung, sondern die Verteilung der elektrischen Ladung entlang der R-Ketten dieser Aminosäuren ist deutlich asymmetrisch.

• Tyrosin (Tyr oder T): Seine Hydroxylgruppe kann eine Wasserstoffbrücke sowohl abgeben als auch akzeptieren, daher "wirkt" Tyrosin manchmal hydrophil.
• Tryptophan (versuchen oder W): Die größte Aminosäure; eine Vorstufe des Neurotransmitters Serotonin (5-Hydroxytryptamin).