Arten von Kollagenfasern

Bindegewebe bildet die strukturelle Stütze von Lebewesen, insbesondere von Wirbeltieren. Gewebe, das dieser Definition entspricht, erfüllen im ganzen Körper eine Vielzahl von Funktionen, und die Bausteine ​​vieler dieser Bindegewebe sind Kollagenfasern. Kollagen ist ein Protein – tatsächlich ist es das am häufigsten vorkommende Protein in der Natur. Es sollte daher nicht verwundern, dass bis 2018 etwa 40 Subtypen identifiziert wurden.

Nicht alle Arten von Kollagen werden zu Fasern geformt, die aus Fibrillen bestehen (die selbst aus Gruppen von Tripletts von Individuen bestehen). Kollagenmoleküle), aber drei der fünf Haupttypen von Kollagen – mit I, II, III, IV und V bezeichnet – werden oft darin gesehen Anordnung. Kollagen besitzt die vorteilhafte Eigenschaft, Dehnungs- oder Zugkräften zu widerstehen. Aufgrund der bloßen Prävalenz von Kollagen im Körper gibt es zahlreiche und schwerwiegende Störungen, die seine Synthese oder biologische Produktion beeinträchtigen.

Bindegewebe im eigentlichen Sinne, was grob übersetzt "alles ist, was nicht Knochen ist, was die meisten Menschen könnten". als Bindegewebe erkennen", umfasst lockeres Bindegewebe, dichtes Bindegewebe und Fettgewebe Gewebe. Andere Arten von Bindegewebe umfassen Blut und blutbildendes Gewebe, Lymphgewebe, Knorpel und Knochen.

Kollagen ist eine Form von lockerem Bindegewebe. Diese Art von Gewebe umfasst Fasern, Grundsubstanz, Basalmembranen und eine Vielzahl von frei existierenden (z. B. im Blut zirkulierenden) Bindegewebszellen. Der Fasertyp des lockeren Bindegewebes umfasst neben Kollagenfasern retikuläre Fasern und elastische Fasern. Kollagen kommt nicht in der Grundsubstanz vor, aber es ist ein Bestandteil bestimmter Basalmembranen, die die Schnittstelle zwischen dem Bindegewebe selbst und dem Gewebe, das es stützt, darstellen.

Wie bereits erwähnt, ist Kollagen eine Art von Protein, und Proteine ​​​​bestehen aus Aminosäuren. Kurze Aminosäuren werden als Peptide bezeichnet, während Polypeptide länger sind, aber keine vollwertigen funktionellen Proteine ​​sind.

Wie alle Proteine ​​wird Kollagen auf den Oberflächen der Ribosomen in den Zellen gebildet. Diese verwenden Anweisungen von Ribonukleinsäure (RNA), um lange Polypeptide namens Prokollagen herzustellen. Diese Substanz wird im endoplasmatischen Retikulum von Zellen auf verschiedene Weise modifiziert. An bestimmte Aminosäuren werden Zuckermoleküle, Hydroxylgruppen und Sulfid-Sulfid-Bindungen angelagert. Jedes Kollagenmolekül, das für eine Kollagenfaser bestimmt ist, wird zusammen mit zwei anderen Molekülen zu einer Tripelhelix gewunden, was ihm strukturelle Stabilität verleiht. Bevor das Kollagen vollständig reifen kann, werden seine Enden abgeschnitten, um ein Protein namens Tropokollagen zu bilden, das einfach eine andere Bezeichnung für Kollagen ist.

Obwohl über drei Dutzend verschiedene Arten von Kollagen identifiziert wurden, ist nur ein kleiner Teil davon physiologisch bedeutsam. Die ersten fünf Typen mit den römischen Ziffern I, II, III, IV und V sind mit überwältigender Mehrheit die häufigsten im Körper. Tatsächlich bestehen 90 Prozent des gesamten Kollagens aus Typ I.

Kollagen Typ I (manchmal auch Kollagen I genannt; dieses Schema gilt natürlich für alle Typen) bilden Kollagenfasern und finden sich in Haut, Sehnen, inneren Organen und dem organischen (dh nicht mineralischen) Anteil des Knochens. Typ II ist der Hauptbestandteil des Knorpels. Typ III ist der Hauptbestandteil von retikulären Fasern, was etwas verwirrend ist, da diese nicht wie die Fasern aus Typ I als "Kollagenfasern" gelten; Typ I und III werden oft zusammen in Geweben gesehen. Typ IV kommt in Basalmembranen vor, während Typ V in Haaren und auf der Zelloberfläche zu finden ist.

Da Kollagen vom Typ I so weit verbreitet ist, lässt es sich leicht aus dem umgebenden Gewebe isolieren und war der erste Kollagentyp, der offiziell beschrieben wurde. Das Proteinmolekül vom Typ I besteht aus drei kleineren molekularen Komponenten, von denen zwei als α1(I)-Ketten bekannt sind und eine als α2(I)-Kette bezeichnet wird. Diese sind in Form einer langen Tripelhelix angeordnet. Diese Tripelhelices wiederum werden nebeneinander zu Fibrillen gestapelt, die wiederum zu vollwertigen Kollagenfasern gebündelt werden. Die Hierarchie vom kleinsten zum größten in Kollagen ist daher α-Kette, Kollagenmolekül, Fibrille und Faser.

Diese Fasern können sich erheblich dehnen, ohne zu brechen. Das macht sie extrem wertvoll in Sehnen, die Muskeln mit Knochen verbinden und daher kann viel Kraft vertragen ohne zu brechen und bietet trotzdem viel Flexibilität.

Bei einer als Osteogenesis imperfecta bezeichneten Krankheit wird entweder Kollagen vom Typ I nicht in ausreichenden Mengen hergestellt oder das synthetisierte Kollagen weist eine fehlerhafte Zusammensetzung auf. Dies führt zu Knochenschwäche und Unregelmäßigkeiten im Bindegewebe, die zu unterschiedlichen Graden körperlicher Schwäche führen (in einigen Fällen kann sie tödlich sein).

Kollagen vom Typ II bildet auch Fasern, aber diese sind nicht so gut organisiert wie Kollagenfasern vom Typ I. Diese sind hauptsächlich im Knorpel zu finden. Die Fibrillen des Typs II sind nicht sauber parallel, sondern oft mehr oder weniger durcheinander angeordnet. Dies wird durch die Tatsache erreicht, dass Knorpel, obwohl er die Hauptheimat von Typ-II-Kollagen ist, hauptsächlich aus einer Matrix besteht, die aus Proteoglykanen besteht. Diese bestehen aus Molekülen, die als Glykosaminoglykane bezeichnet werden und um einen zylindrischen Proteinkern gewickelt sind. Die gesamte Anordnung macht Knorpel komprimierbar und "federnd", Qualitäten, die sich gut für die Hauptaufgabe des Knorpels eignen, die Stoßbelastung auf Gelenke wie Knie und Ellbogen abzufedern.

Die Knorpelbildungsstörungen des Skeletts, die als Chondrodysplasien bekannt sind, werden vermutlich durch eine Mutation im Gen in der DNA verursacht, das für das Typ-II-Kollagenmolekül kodiert.

Die Hauptaufgabe von Kollagen Typ III ist die Bildung von retikulären Fasern. Diese Fasern sind sehr schmal und haben nur einen Durchmesser von etwa 0,5 bis 2 Millionstel Meter. Die aus Kollagen Typ III hergestellten Kollagenfibrillen sind mehr verzweigt als parallel ausgerichtet.

Retikuläre Fasern finden sich reichlich in myeloischen (Knochenmark) und lymphoiden Geweben, wo sie als Gerüst für die spezialisierten Zellen dienen, die an der Bildung neuer Blutzellen beteiligt sind. Sie werden je nach Standort entweder von Fibroblasten oder retikulären Zellen gebildet. Sie können von Kollagen Typ I anhand ihres Aussehens nach der Färbung mit bestimmten chemischen Farbstoffen unterschieden werden.

Einer der etwa 10 Subtypen der Krankheit namens Ehlers-Danlos-Syndrom, der zu einem tödlichen Riss von Blutgefäßen führen kann, wird durch eine Mutation im Gen verursacht, das für Kollagen Typ III kodiert.

Kollagen vom Typ IV ist, wie erwähnt, ein Hauptbestandteil der Basalmembran. Sie ist in weitläufige Filialnetze organisiert. Diese Art von Kollagen weist keine sogenannte axiale Periodizität auf, was bedeutet, dass sie entlang ihrer Länge kein charakteristisches Wiederholungsmuster aufweist und überhaupt keine Fasern bildet. Dieser Kollagentyp könnte daher als der zufälligste der wichtigsten Kollagentypen angesehen werden. Kollagen vom Typ IV bildet einen Großteil der innersten der drei Schichten der Basalmembran, die Lamina densa ("dicke Schicht") genannt wird. Auf beiden Seiten der Lamina densa befinden sich die Lamina lucida und die Lamina fibroreticularis. Die letztgenannte Schicht enthält etwas Typ III-Kollagen in Form von retikulären Fasern sowie Typ VI-Kollagen, ein weniger häufig anzutreffender Typ.