Das Katalase-Enzym ist eines der effizientesten bekannten Enzyme, da jedes Enzym fast 800.000 katalytische Ereignisse pro Sekunde ausführen kann. Die Schlüsselfunktion der Katalase ist der Schutz der Zellen vor Wasserstoffperoxid (H2Ö2) Moleküle durch Umwandlung in Sauerstoff (O2) und Wasser (H2Ö). H2Ö2 kann die DNA schädigen.
Katalase wird aus vier einzelnen Teilen oder Monomeren gebildet, die sich in ein hantelförmiges Enzym hüllen. Jedes Monomer hat ein katalytisches Zentrum, das ein Häm-Molekül enthält, das Sauerstoff bindet. Jedes Monomer bindet außerdem ein NADPH-Molekül, das das Enzym selbst vor den schädlichen Wirkungen von H. schützt2Ö2.
Katalase funktioniert am besten bei einem pH-Wert von 7 und ist in Peroxisomen, den Beuteln in einer Zelle, die toxische Moleküle abbauen, sehr reichlich vorhanden.
Katalase-Struktur: Alle vier eins und einer für alle
Katalase ist ein vierteiliges Enzym oder ein Tetramer. Vier Monomere wickeln sich umeinander, um ein hantelförmiges Enzym zu bilden. Jedes Monomer hat vier Domänen oder Teile – wie Körperteile, die verschiedene Dinge tun.
Die zweite Domäne ist die, die die Häm-Gruppe enthält. Die dritte Domäne ist die sogenannte Wrapping-Domäne, bei der sich die vier Monomere umeinander wickeln, um ein Tetramer zu bilden.
Viele Salzbrücken, oder ionische Wechselwirkungen zwischen positiv und negativ geladenen Aminosäureseitenketten, halten die vier Monomere zusammen. Die Monomere verweben sich umeinander, wodurch das Tetramer-Enzym sehr stabil wird.
Es trägt Werkzeuge
Jedes Monomer des Katalase-Tetramers enthält eine Hämgruppe. Hämgruppen sind scheibenförmige Moleküle mit einem Eisenatom im Zentrum, das Sauerstoff bindet. Das Häm ist in der Mitte der katalytischen Domäne jedes Monomers eingebettet. Jedes Katalasemonomer bindet auch ein NADPH-Molekül, jedoch an seiner Oberfläche.
Das NADPH ist dazu da, das Enzym vor dem H2Ö2 (Wasserstoffperoxid) dass es katalysieren muss. Ein H2Ö2 -Molekül kann ein Superoxid-Molekül werden, bei dem es sich um zwei aneinander gebundene Sauerstoffatome handelt, von denen eines ein zusätzliches hat Elektron, das hochreaktiv ist – das heißt, es kann mit den Elektronen in chemischen Bindungen anderer Moleküle interagieren und diese brechen break Fesseln.
So schnell geht's
Sauerstoffradikale wie H2Ö2, werden durch normale zelluläre Prozesse produziert. Da sie für die Zelle gefährlich sind, müssen sie in gutartige Moleküle umgewandelt werden.
Katalase ist eines der schnellsten bekannten Enzyme. Jedes Monomer im Katalase-Tetramer kann fast 200.000 katalytische Ereignisse pro Sekunde ausführen. Da ein Tetramer vier Monomere hat, kann jedes Katalase-Enzym fast 800.000 katalytische Ereignisse pro Sekunde durchführen.
Katalase benötigt diesen Wirkungsgrad, weil H2Ö2 ist gefährlich für die Zelle. Katalase-Enzyme sammeln sich in Beuteln an, die als Peroxisomen innerhalb einer Zelle bezeichnet werden. Peroxisomen sind Vesikel, die für die Zelle giftige Moleküle abbauen, darunter Sauerstoffradikale wie H2Ö2.
Neutraler pH-Wert
Forscher haben die Aktivität von Katalase bei einem pH-Wert von 7,4 und bei 25 Grad Celsius (77 Grad Fahrenheit) untersucht. Das Optimale pH-Wert für die Katalase-Reaktion liegt bei etwa 7, so dass Forscher die Katalase-Aktivität in einem Reagenzglas stoppen können, indem sie den pH-Wert durch Zugabe einer starken Säure oder einer starken Base ändern.
Innerhalb der Zelle akkumuliert Katalase in Peroxisomen, die bei Messung in verschiedenen Zellen unterschiedliche pH-Werte aufweisen. Die Zeitschrift "IUBMB Life" berichtete, dass Peroxisomen pH-Werte im Bereich von 5,8-6,0, 6,9-7,1 und 8,2 aufweisen.
Somit können unterschiedliche Peroxisomen unterschiedliche Mengen an Katalase enthalten oder können die Katalase in Abhängigkeit davon, wie sie ihren inneren pH-Wert regulieren, an- oder ausschalten.