Wer hat die Struktur des Ribosoms entdeckt?

Ribosomen sind als die Proteinhersteller aller Zellen bekannt. Proteine ​​steuern und bauen Leben auf.

Deshalb, Ribosomen sind lebensnotwendig. Trotz ihrer Entdeckung in den 1950er Jahren dauerte es mehrere Jahrzehnte, bis Wissenschaftler die Struktur der Ribosomen wirklich aufgeklärt hatten.

TL; DR (zu lang; nicht gelesen)

Ribosomen, bekannt als die Proteinfabriken aller Zellen, wurden erstmals von George E. Palade. Die Struktur der Ribosomen wurde jedoch Jahrzehnte später von Ada E. Yonath, Thomas A. Steitz und Venkatraman Ramakrishnan.

Ribosomen haben ihren Namen vom „Ribo“ der Ribonukleinsäure (RNA) und „Soma“, was lateinisch für „Körper“ ist.

Wissenschaftler definieren Ribosomen als eine in Zellen vorkommende Struktur, eine von mehreren kleineren zellulären Untergruppen namens Organellen. Ribosomen haben zwei Untereinheiten, eine große und eine kleine. Der Nukleolus bildet diese Untereinheiten, die miteinander verriegeln. Ribosomale RNA und Proteine ​​(Riboproteine) bilden ein Ribosom.

Einige Ribosomen schweben zwischen den Zytoplasma der Zelle, während andere an die Endoplasmatisches Retikulum (ER). Das mit Ribosomen besetzte endoplasmatische Retikulum heißt raues endoplasmatisches Retikulum (RER); das glattes endoplasmatisches Reticulum (SER) hat keine Ribosomen angehängt.

Je nach Organismus kann eine Zelle mehrere Tausend oder sogar Millionen von Ribosomen haben. Ribosomen existieren sowohl in prokaryontischen als auch in eukaryontischen Zellen. Sie kommen auch in Bakterien, Mitochondrien und Chloroplasten vor. Ribosomen kommen häufiger in Zellen vor, die eine ständige Proteinsynthese benötigen, wie Gehirn- oder Pankreaszellen.

Einige Ribosomen können ziemlich massiv sein. In Eukaryoten können sie 80 Proteine ​​enthalten und aus mehreren Millionen Atomen bestehen. Ihr RNA-Anteil nimmt mehr Masse ein als ihr Proteinanteil.

Ribosomen nehmen Codons, die eine Reihe von drei Nukleotiden sind, von Messenger-RNA (mRNA). Ein Codon dient als Vorlage aus der DNA der Zelle, um ein bestimmtes Protein herzustellen. Ribosomen übersetzen dann die Codons und ordnen sie einer Aminosäure von amino zu Transfer-RNA (tRNA). Dies ist bekannt als Übersetzung.

Das Ribosom hat drei tRNA-Bindungsstellen: an Aminoacyl Bindungsstelle (A-Stelle) zum Anheften von Aminosäuren, a Peptidyl Site (P-Site) und ein Ausfahrt Website (E-Website).

Nach diesem Prozess baut die übersetzte Aminosäure auf einer Proteinkette namens a. auf Polypeptid, bis die Ribosomen ihre Arbeit zur Herstellung eines Proteins abgeschlossen haben. Sobald das Polypeptid in das Zytoplasma freigesetzt wird, wird es zu einem funktionellen Protein. Aus diesem Grund werden Ribosomen oft als Proteinfabriken bezeichnet. Die drei Phasen der Proteinproduktion werden Initiation, Elongation und Translation genannt.

Diese maschinenähnlichen Ribosomen arbeiten schnell und grenzen in einigen Fällen 200 Aminosäuren pro Minute an; Prokaryonten können 20 Aminosäuren pro Sekunde hinzufügen. Komplexe Proteine ​​brauchen einige Stunden, um sich zusammenzusetzen. Ribosomen bilden den größten Teil der etwa 10 Milliarden Proteine ​​in den Zellen von Säugetieren.

Fertige Proteine ​​können wiederum weitere Veränderungen oder Faltungen erfahren; das nennt man posttranslationale Modifikation. Bei Eukaryoten ist der Golgi-Apparat vervollständigt das Protein, bevor es freigesetzt wird. Sobald Ribosomen ihre Arbeit beendet haben, werden ihre Untereinheiten entweder recycelt oder zerlegt.

Georg E. 1955 entdeckte Palade erstmals Ribosomen. Die Ribosomenbeschreibung von Palade stellte sie als zytoplasmatische Partikel dar, die mit der Membran des endoplasmatischen Retikulums assoziiert sind. Palade und andere Forscher fanden die Funktion von Ribosomen, nämlich die Proteinsynthese.

Francis Crick gründete die zentrales Dogma der Biologie, die den Prozess des Aufbaus von Leben als „DNA macht RNA macht Protein“ zusammenfasst.

Während die allgemeine Form mithilfe von elektronenmikroskopischen Bildern bestimmt wurde, würde es noch mehrere Jahrzehnte dauern, um die tatsächliche Struktur von Ribosomen zu bestimmen. Dies lag zum großen Teil an der vergleichsweise immensen Größe der Ribosomen, die die Analyse ihrer Struktur in Kristallform verhinderten.

Während Palade das Ribosom entdeckte, bestimmten andere Wissenschaftler seine Struktur. Drei verschiedene Wissenschaftler entdeckten die Struktur von Ribosomen: Ada E. Yonath, Venkatraman Ramakrishnan und Thomas A. Steitz. Diese drei Wissenschaftler wurden 2009 mit dem Nobelpreis für Chemie ausgezeichnet.

Die Entdeckung der dreidimensionalen Ribosomenstruktur erfolgte im Jahr 2000. Yonath, Jahrgang 1939, öffnete dieser Offenbarung die Tür. Ihre ersten Arbeiten an diesem Projekt begannen in den 1980er Jahren. Sie verwendete Mikroben aus heißen Quellen, um ihre Ribosomen zu isolieren, da sie in einer rauen Umgebung robust sind. Sie konnte Ribosomen kristallisieren, damit sie mittels Röntgenkristallographie analysiert werden konnten.

Dies erzeugte ein Punktmuster auf einem Detektor, so dass die Positionen ribosomaler Atome erkannt werden konnten. Yonath produzierte schließlich mithilfe von Kryokristallographie hochwertige Kristalle, was bedeutet, dass die ribosomalen Kristalle eingefroren wurden, um sie vor dem Zerfall zu bewahren.

Wissenschaftler versuchten dann, den „Phasenwinkel“ für die Punktmuster aufzuklären. Als sich die Technologie verbesserte, führten Verfeinerungen des Verfahrens zu Details auf Einzelatomebene. Steitz, Jahrgang 1940, konnte herausfinden, an welchen Reaktionsschritten welche Atome beteiligt sind, an den Verbindungen von Aminosäuren. 1998 fand er die Phaseninformation für die größere Einheit des Ribosoms.

Ramakrishan, geboren 1952, arbeitete seinerseits daran, die Phase der Röntgenbeugung für eine gute molekulare Karte zu lösen. Er fand die Phaseninformation für die kleinere Untereinheit des Ribosoms.

Heute haben weitere Fortschritte in der vollständigen Ribosomenkristallographie zu einer besseren Auflösung komplexer Ribosomenstrukturen geführt. Im Jahr 2010 kristallisierten Wissenschaftler erfolgreich die eukaryotischen 80S-Ribosomen von Saccharomyces cerevisiae und waren in der Lage, seine Röntgenstruktur zu kartieren ("80S" ist eine Kategorisierungsart, die als Svedberg-Wert bezeichnet wird; mehr dazu in Kürze). Dies führte wiederum zu mehr Informationen über die Proteinsynthese und -regulation.

Ribosomen kleinerer Organismen haben sich bisher als die einfachste Methode erwiesen, um die Struktur von Ribosomen zu bestimmen. Dies liegt daran, dass die Ribosomen selbst kleiner und weniger komplex sind. Es bedarf weiterer Forschung, um die Strukturen der Ribosomen höherer Organismen, wie die des Menschen, zu bestimmen. Wissenschaftler hoffen auch, mehr über die ribosomale Struktur von Krankheitserregern zu erfahren, um im Kampf gegen Krankheiten zu helfen.

Der Begriff Ribozym bezieht sich auf die größere der beiden Untereinheiten eines Ribosoms. Ein Ribozym fungiert als Enzym, daher der Name. Es dient als Katalysator beim Proteinaufbau.

Svedberg (S)-Werte beschreiben die Sedimentationsgeschwindigkeit in einer Zentrifuge. Wissenschaftler beschreiben ribosomale Einheiten oft mit Svedberg-Werten. Zum Beispiel besitzen Prokaryonten 70S-Ribosomen, die aus einer Einheit mit 50S und einer aus 30S bestehen.

Diese summieren sich nicht, da die Sedimentationsrate mehr mit Größe und Form als mit dem Molekulargewicht zu tun hat. Eukaryontische Zellen, enthalten dagegen 80S-Ribosomen.

Ribosomen sind lebensnotwendig, denn sie bilden die Proteine, die das Leben sichern, und seine Bausteine. Einige essentielle Proteine ​​für das menschliche Leben sind Hämoglobin in roten Blutkörperchen, Insulin und Antikörper, unter vielen anderen.

Nachdem die Forscher die Struktur von Ribosomen enthüllt hatten, eröffnete dies neue Möglichkeiten für die Erforschung. Ein solcher Weg der Erforschung ist nach neuen Antibiotika-Medikamenten. Beispielsweise könnten neue Medikamente Krankheiten stoppen, indem sie auf bestimmte strukturelle Komponenten der Ribosomen von Bakterien abzielen.

Dank der von Yonath, Steitz und Ramakrishnan entdeckten Struktur der Ribosomen kennen die Forscher nun die genauen Positionen zwischen Aminosäuren und die Stellen, an denen Proteine ​​Ribosomen verlassen. Die genaue Bestimmung der Stelle, an der Antibiotika an Ribosomen anheften, ermöglicht eine viel höhere Präzision bei der Wirkstoffwirkung.

Dies ist entscheidend in einer Zeit, in der ehemals unerschütterliche Antibiotika auf antibiotikaresistente Bakterienstämme treffen. Die Entdeckung der Ribosomenstruktur ist daher von großer Bedeutung für die Medizin.