Was sind zwei Möglichkeiten, wie Enzyme weniger wirksam werden?

Enzyme sind Proteinmaschinen, die 3D-Formen annehmen müssen, um richtig zu funktionieren. Enzyme werden inaktiv, wenn sie ihre 3D-Struktur verlieren. Dies geschieht unter anderem, weil die Temperatur zu hoch wird und das Enzym denaturiert oder sich entfaltet. Enzyme werden auch inaktiv, wenn ihre Aktivität durch einen chemischen Inhibitor blockiert wird. Es gibt verschiedene Arten von Inhibitoren. Kompetitive Inhibitoren binden an das aktive Zentrum des Enzyms und blockieren es. Nicht-kompetitive Inhibitoren binden an eine andere Stelle als die aktive Stelle, bewirken jedoch, dass die aktive Stelle nicht funktionsfähig ist.

Normalerweise schwingen die Atome in Enzymen, aber nicht so sehr, dass sich das Molekül entfaltet. Eine Erhöhung der Temperatur des Enzyms erhöht die Menge an Vibration. Zu viel Wackeln und das Enzym beginnt seine richtige Form zu verlieren. Enzyme haben einen optimalen Temperaturbereich, in dem sie am aktivsten sind. Die Enzymaktivität nimmt zu, wenn die Temperatur diesen optimalen Bereich erreicht, nimmt jedoch stark ab, nachdem dieser Bereich überschritten wurde. Die meisten tierischen Enzyme verlieren über 40 Grad Celsius an Aktivität. Es gibt Bakterien, die als Extremophile bezeichnet werden und in heißen Quellen überleben können. Ihre Enzyme können Temperaturen standhalten, die Wasser kochen.

Enzyme haben eine Region, die als aktives Zentrum bezeichnet wird und für die Durchführung der chemischen Reaktion verantwortlich ist, die der Hauptzweck des Enzyms ist. Genau wie der Rest des Enzyms muss das aktive Zentrum eine richtige 3-D-Form haben, um zu funktionieren. Das aktive Zentrum ist wie der Mund des Enzyms. Die Seitengruppen bestimmter Aminosäuren kleben im Raum des aktiven Zentrums, ähnlich wie Zähne im Mund. Diese Seitengruppen sind für die Durchführung der chemischen Reaktion verantwortlich. So wie Zähne zum Kauen von Nahrung ausgerichtet werden müssen, können die Seitengruppen die Reaktionen nicht abschließen, wenn das aktive Zentrum nicht in seiner 3-D-Form vorliegt.

Enzyme werden auch weniger wirksam, weil ihre Aktivität durch einen chemischen Inhibitor blockiert wird. Kompetitive Inhibitoren sind Moleküle, die an das aktive Zentrum des Enzyms binden. Der Wirkstoff ist dort, wo das Substrat, das Molekül, das das Enzym modifizieren soll, bindet, sodass der kompetitive Inhibitor mit dem Substrat um das aktive Zentrum konkurriert. Viele kompetitive Inhibitoren sind als reversible Inhibitoren bekannt, da sie, obwohl sie das aktive Zentrum binden, abfallen können. Dadurch wird das Enzym wieder eingeschaltet.

Eine andere Art von Enzyminhibitor wird als nicht-kompetitive Inhibitoren bezeichnet. Diese Art von Chemikalien binden nicht an das aktive Zentrum, sondern an eine andere Stelle des Enzyms. Die Bindung des Inhibitors an der anderen Stelle bewirkt jedoch eine Formänderung des Proteins, die das aktive Zentrum entweder verschließt oder blockiert. Nicht-kompetitive Inhibitoren werden auch als allosterische Inhibitoren bezeichnet, da allosterische Zentren regulatorische Zentren sind, die nicht das aktive Zentrum sind. Einige Enzyme sind mehrere Enzyme, die sich zu einem sogenannten Enzymkomplex zusammenschließen. Ein allosterischer Inhibitor kann alle Enzyme in einem Komplex ausschalten, indem er an eine allosterische Stelle bindet.