Selv den mindste af molekyler eller organismer med hurtige reproduktionstider kan tage lang tid at producere det, du vil studere. For bakterier i en petriskål afhænger reaktionshastigheden af, hvor meget af reaktanten der er såvel som tilstedeværelsen af enzymer. Uanset hvad der er tilfældet, kan du bruge ligninger til at bestemme hastigheden af disse biokemiske reaktioner.
Enzymkinematik
I kemi,reaktionshastighederer beskrevet ved hjælp afk-værdierder måler, hvor hurtigt en reaktion opstår fra reaktanter til produkter. For reaktioner, der bruger katalysatorer, biologiske forbindelser, der fremskynder reaktionshastigheden,kkat, lader dig bestemme reaktionens maksimale hastighed. Detmaksimal reaktionshastighed, Vmaks, fortæller dig, hvor mange molekyler der omdannes til reaktionsproduktet, når enzymet opløses fuldt ud.
Enzymer opnår disse høje hastigheder ved at sænke aktiveringsenergien for en reaktion, den mængde energi, der kræves for at reaktionen skal forekomme. Når et enzym binder til substratet, molekylet eller forbindelserne, du observerer, danner det et enzym-substratkompleks. De påvirker ikke direkte, hvor meget af reaktanten eller produktforbindelserne du har, og de har også afhænger af andre faktorer som koncentration af enzymet, temperatur pH og styrke mellem ionisk obligationer.
KCAT ligning
Reaktionshastighed lader dig skrive ligninger for at bestemme, hvordan forskellige mængder reaktanter fører til, hvor mange produkter du har. For en grundlæggende reaktion påxA + yB → zC(dvs. konverteringxmol afENmedymol afBudbytterzmol afC), ville satsligningen være
r = k [A] ^ m \ gange [B] ^ n
for reaktionshastighedenr,hastighedskonstantkog molære koncentrationer afENogBangivet med parenteser. M ogner eksponenter, som du bestemmer gennem eksperimenter, der måler, hvor hurtigt en reaktion finder sted. F
For det specifikke tilfælde af en enzymkatalyseret reaktion den indledende hastighedv0er
v_0 = \ frac {k_ {cat}} {K_m}
til initial reaktionshastighedv0. Denne hastighed fortæller dig katalysehastigheden i dettekkatformel.KmerMichaelis-Menten konstant, som du enten kan måle eksperimentelt eller beregne som substratkoncentrationen ved halvdelen af den maksimale hastighed.
Konstanten får sit navn fraMichaelis-Menten ligning
v_0 = \ frac {v_ {max} \ times [S]} {K_m + [S]}
til substratkoncentration[S]og maksimal hastighedvmaksfortæller dig, hvor hurtig en enzymatisk reaktion. Når du beregnerkkat, kan du også skrive
v_0 = \ frac {k_ {cat} \ times [E] \ times [S]} {K_m}
som en generel metode til reaktionshastighed for koncentrationer af enzym og substrat[E]og[S], henholdsvis.
Andre KCAT-ligningsmetoder
Disse forskellige ligninger giver dig mulighed for at bruge den, der er bedst egnet til ethvert formål, du har brug for, uanset om det er bakteriereproduktionshastigheden eller antændelseshastigheden mellem brændstoffer og gas. Du kan endda bruge disse ligninger til at kombinere både eksperimentelle observationer med teoretiske modeller og beregninger. Du kan lære om betydningen af Michaelis Menten ligningsmetoder gennem disse forskellige måder at definere reaktionshastighed på.
Detkkatligning tjener grundlaget for at skabebioreaktorer. Dette er systemer, der lader mikroorganismer vokse i et optimalt miljø, et der kan producere så meget produkt som muligt. Bioreaktorer bruges endda til fremstilling af gærede fødevarer i nogle asiatiske lande.
Det er generelt meget vanskeligt eller umuligt at bestemme betydningen afKmuden mere information. Forskere bruger forholdetkcat / Kmat måle, hvor specifikt og effektivt et enzym binder med et substrat. Dette forhold, kendt som specificitetskonstantenkSP, lader dig reformere Michaelis-Menten ligningen som
v = \ frac {k_ {SP} [S]} {1+ \ frac {k_ {SP} [S]} {k_ {cat}}}
at måle mere nøjagtige værdier afkSP.