Det katalaseenzym er et af de mest effektive kendte enzymer, da hvert enzym kan udføre næsten 800.000 katalytiske hændelser pr. sekund. Nøglekatalasefunktionen er at beskytte celler mod hydrogenperoxid (H2O2) molekyler ved at konvertere dem til ilt (O2) og vand (H2O). H2O2 kan beskadige DNA.
Catalase er dannet af fire individuelle dele, eller monomerer, der ombrydes til et håndvægtformet enzym. Hver monomer har et katalytisk center, der indeholder et hæmmolekyle, der binder ilt. Hver monomer binder også et NADPH-molekyle, som beskytter selve enzymet mod de skadelige virkninger af H2O2.
Catalase fungerer bedst ved en pH på 7 og er meget rigelig i peroxisomer, som er poserne inde i en celle, der nedbryder giftige molekyler.
Catalasestruktur: Alle fire en og en for alle
Catalase er et fire-delt enzym eller en tetramer. Fire monomerer vikles rundt om hinanden for at danne et håndvægtformet enzym. Hver monomer har fire domæner eller dele - ligesom kropsdele, der gør forskellige ting.
Det andet domæne er det, der indeholder hæm-gruppen. Det tredje domæne er det kendt som indpakningsdomænet, hvor de fire monomerer vikles rundt om hinanden for at danne en tetramer.
Mange saltbroer, eller ioniske interaktioner mellem positivt og negativt ladede aminosyresidekæder, hold de fire monomerer sammen. Monomererne væver omkring hinanden, hvilket gør tetramerenzymet meget stabilt.
Det bærer værktøj
Hver monomer af katalase-tetramer indeholder en hæmgruppe. Hæmgrupper er skiveformede molekyler, der har et jernatom i centrum, som binder ilt. Hem er begravet i midten af det katalytiske domæne for hver monomer. Hver katalasemonomer binder også et NADPH-molekyle, men på overfladen.
NADPH er der for at beskytte enzymet mod H2O2 (brintoverilte) at det skal katalysere. En H2O2 molekyle kan blive et superoxidmolekyle, som er to iltatomer bundet til hinanden, hvor et af dem har et ekstra elektron, der er meget reaktiv - hvilket betyder, at den kan interagere med elektronerne i kemiske bindinger på andre molekyler og bryde dem obligationer.
Det er så hurtigt
Oxygenradikaler, såsom H2O2, produceres ved normale cellulære processer. Da de er farlige for cellen, skal de omdannes til godartede molekyler.
Catalase er et af de hurtigste kendte enzymer. Hver monomer i katalase-tetramer kan udføre næsten 200.000 katalytiske hændelser pr. Sekund. Da en tetramer har fire monomerer, kan hvert katalaseenzym udføre næsten 800.000 katalytiske hændelser pr. Sekund.
Catalase har brug for dette effektivitetsniveau, fordi H2O2 er farligt for cellen. Catalase-enzymer akkumuleres i poser kaldet peroxisomer i en celle. Peroxisomes er vesikler, der nedbryder molekyler, der er giftige for cellen, herunder iltradikaler såsom H2O2.
Neutral pH
Forskere har undersøgt aktiviteten af katalase ved en pH på 7,4 og ved 25 grader Celsius (77 grader Fahrenheit). Det optimale pH til katalasereaktionen er omkring 7, så en måde, som forskere stopper katalaseaktivitet i et reagensglas er at ændre pH ved at tilsætte en stærk syre eller en stærk base.
Inden i cellen akkumuleres katalase i peroxisomer, som har varierende pH-værdier, når de måles i forskellige celler. Tidsskriftet "IUBMB Life" rapporterede, at peroxisomer har vist sig at have pH-værdier i området fra 5,8-6,0, 6,9-7,1 og 8,2.
Forskellige peroxisomer kan således indeholde forskellige mængder katalase eller kan tænde eller slukke for katalasen afhængigt af hvordan de regulerer deres indre pH-niveau.
