Forskellige typer enzymer

Enzymer er kritiske proteinmolekyler i levende systemer, der, når de først er syntetiseret, normalt ikke transformeres til nogle af andre slags molekyle, ligesom stofferne optages som brændstof til fordøjelses- og åndedrætsprocesser (fx sukker, fedt, molekylær ilt). Dette er fordi enzymer er katalysatorer, hvilket betyder, at de kan deltage i kemiske reaktioner uden selv at blive ændret, ligesom moderator for en offentlig debat, hvem ideelt set bevæger deltagerne og publikum mod en konklusion ved at diktere vilkårene for argumentet uden at tilføje noget unikt Information.

Over 2.000 enzymer er blevet identificeret, og hver af dem er involveret i en specifik kemisk reaktion. Enzymer er derfor substratspecifikke. De er grupperet i et halvt dusin klasser på baggrund af den slags reaktioner, de deltager i.

Enzymer tillader, at et stort antal reaktioner finder sted i kroppen under betingelser homøostaseeller samlet biokemisk balance. For eksempel fungerer mange enzymer bedst ved et pH-niveau (surhedsgrad) tæt på den pH, som kroppen normalt opretholder, hvilket er i området 7 (dvs. hverken alkalisk eller sur). Andre enzymer fungerer bedst ved lav pH (høj surhed) på grund af kravene fra deres miljø; for eksempel er indersiden af ​​maven, hvor nogle fordøjelsesenzymer fungerer, meget sur.

Enzymer deltager i processer, der spænder fra blodpropper til DNA-syntese til fordøjelse. Nogle findes kun i celler og deltager i processer, der involverer små molekyler, såsom glykolyse; andre udskilles direkte i tarmen og virker på masser som f.eks. slugt mad.

Fordi enzymer er proteiner med temmelig høje molekylære masser, har de hver især en særskilt tredimensionel form. Dette bestemmer de specifikke molekyler, som de virker på. Ud over at være pH-afhængig er formen på de fleste enzymer temperaturafhængig, hvilket betyder at de fungerer bedst i et ret snævert temperaturinterval.

De fleste enzymer virker ved at sænke aktiveringsenergi af en kemisk reaktion. Nogle gange bringer deres form reaktanterne fysisk tæt sammen i stilen med en sportsholdstræner eller arbejdsgruppeleder, der har til hensigt at få en opgave udført hurtigere. Det antages, at når enzymer binder til en reaktant, ændres deres form på en måde, der destabiliserer reaktanten og gør den mere modtagelig for de kemiske ændringer, reaktionen indebærer.

Reaktioner, der kan fortsætte uden tilførsel af energi, kaldes eksoterme reaktioner. I disse reaktioner har produkterne eller kemikaliet (erne) dannet under reaktionen et lavere energiniveau end de kemikalier, der fungerer som reaktionens ingredienser. På denne måde "søger" molekyler, ligesom vand, deres eget (energi) niveau; atomer "foretrækker" at være i arrangementer med lavere total energi, ligesom vand strømmer ned ad bakke til det laveste tilgængelige fysiske punkt. Når man lægger alt dette sammen, er det klart, at eksoterme reaktioner altid foregår naturligt.

Det faktum, at en reaktion vil forekomme selv uden input, siger imidlertid intet om, hvor hurtigt den vil ske. Hvis et stof, der optages i kroppen, naturligt vil ændre sig til to afledte stoffer, der kan tjene som direkte kilder til cellulær energi, det gør ikke noget godt, hvis reaktionen naturligt tager timer eller dage at komplet. Selv når produkternes samlede energi er højere end for reaktanterne, er energibanen ikke en glat ned ad skråning på en graf; i stedet skal produkterne opnå et højere energiniveau end det, de startede med, så de kan "komme over pukkel", og reaktionen kan fortsætte. Denne indledende investering af energi i reaktanterne, der betaler sig i form af produkter, er ovennævnte aktiveringsenergieller E_-en.

Den menneskelige krop inkluderer seks hovedgrupper eller klasser af enzymer.

Oxidoreduktaser øge oxidations- og reduktionshastigheden. I disse reaktioner, også kaldet redoxreaktioner, giver en af ​​reaktanterne et par elektroner, som en anden reaktant vinder. Elektronpar-donoren siges at være oxideret og fungerer som et reduktionsmiddel, mens elektronpar-modtageren reduceres kaldes oxidationsmidlet. En mere ligetil måde at sætte dette på er, at i disse slags reaktioner flyttes iltatomer, brintatomer eller begge dele. Eksempler inkluderer cytochromoxidase og lactatdehydrogenase.

Overførsler hastighed langs overførslen af ​​grupper af atomer, såsom methyl (CH₃acetyl (CH₃CO) eller amino (NH₂) grupper, fra et molekyle til et andet molekyle. Acetatkinase og alanindeaminase er eksempler på transferaser.

Hydrolaser fremskynde hydrolysereaktioner. Hydrolysereaktioner bruger vand (H₂O) for at opdele en binding i et molekyle for at skabe to datterprodukter, normalt ved at fastgøre -OH (hydroxylgruppen) fra vandet til et af produkterne og et enkelt -H (hydrogenatom) til det andet. I mellemtiden dannes et nyt molekyle fra atomerne, der er fortrængt af -H- og -OH-komponenterne. Fordøjelsesenzymerne lipase og sucrase er hydrolaser.

Lyaser forøge hastigheden for tilsætning af en molekylær gruppe til en dobbeltbinding eller fjernelse af to grupper fra nærliggende atomer for at skabe en dobbeltbinding. Disse fungerer som hydrolaser, bortset fra at den fjernede komponent ikke fortrænges af vand eller dele af vand. Denne klasse af enzymer inkluderer oxalat-decarboxylase og isocitratlyase.

Isomeraser fremskynde isomeriseringsreaktioner. Dette er reaktioner, hvor alle de originale atomer i reaktanten bevares, men omarrangeres til dannelse af en isomer af reaktanten. (Isomerer er molekyler med den samme kemiske formel, men forskellige arrangementer.) Eksempler inkluderer glucose-phosphat-isomerase og alanin-racemase.

Ligaser (også kaldet synthetaser) forøger hastigheden for sammenføjning af to molekyler. De opnår normalt dette ved at bruge energi, der stammer fra nedbrydningen af ​​adenosintrifosfat (ATP). Eksempler på ligaser indbefatter acetyl-CoA-synthetase og DNA-ligase.

Ud over temperatur- og pH-ændringer kan andre faktorer resultere i, at et enzyms aktivitet mindskes eller lukkes. I en proces kaldet en allosterisk interaktion ændres enzymets form midlertidigt, når et molekyle binder til en del af det væk fra det sted, hvor det forbinder reaktanten. Dette fører til tab af funktion. Nogle gange er dette nyttigt, når selve produktet fungerer som allosterisk hæmmer, fordi dette er tilfældet normalt et tegn på, at reaktionen er gået til det punkt, hvor yderligere produkt ikke længere er krævet.

I konkurrencedygtig hæmning konkurrerer et stof kaldet regulatorisk forbindelse med reaktanten om bindingsstedet. Dette svarer til at prøve at sætte flere arbejdstaster i samme lås på samme tid. Hvis nok af disse regulatoriske forbindelser slutter sig til en tilstrækkelig høj mængde af det tilstedeværende enzym, nedsætter eller lukker det reaktionsvejen. Dette kan være nyttigt inden for farmakologi, fordi mikrobiologer kan designe forbindelser, der konkurrerer med bindingen steder med bakterielle enzymer, hvilket gør det meget sværere for bakterierne at forårsage sygdom eller overleve i menneskekroppen, periode.

Ved ikke-konkurrerende inhibering binder et hæmmende molekyle til enzymet på et sted, der er forskelligt fra det aktive sted, svarende til hvad der sker i en allosterisk interaktion. Irreversibel hæmning opstår, når inhibitoren permanent binder til eller nedbryder enzymet betydeligt, så dets funktion ikke kan komme sig. Nervergas og penicillin gør begge brug af denne type hæmning, omend med meget forskellige intentioner i tankerne.