Dlouhé řetězce nebo polymery aminokyselin se nazývají proteiny (i když proteiny nemusí být výhradně aminokyseliny). Aminokyseliny jsou spojeny pomocí tzv. Peptidových vazeb. Pořadí aminokyselin je určeno řádem nukleotidy (genetická „abeceda“) v genu DNA, které zase určují, jak se protein skládá a funkce.
Produkce bílkovin z aminokyselin
Proces navázání aminokyselin na proteiny začíná v buněčném jádru. Messenger RNA (mRNA) pro gen je vytvořena pomocí úseku DNA jako šablony. MRNA poté putuje mimo jádro k výrobcům proteinů nazývaných „ribozomy“. To je místo, kde se vyrábí bílkoviny. V ribozomech přenese RNA (tRNA) aminokyseliny na mRNA. V podstatě se mRNA používá jako templát pro tvorbu proteinu.
Peptidová vazba mezi aminokyselinami
Aminokyseliny jsou spojeny od hlavy k patě v dlouhých lineárních polymerech. Specificky se skupina karboxylové kyseliny (-CO) jedné aminokyseliny váže na aminoskupinu (-NH) další. Tato vazba se nazývá „peptidová vazba“. Takové řetězce aminokyselin se nazývají „polypeptidy“.
Boční řetězce aminokyselin
Aminokyseliny mají postranní řetězce připojené k centrálnímu atomu uhlíku. Tyto boční řetězy mají různé elektrostatické (vazebné) vlastnosti. To je důležité v tom, jak se původně lineární protein po uvolnění z mRNA templátu složí.
Objednávka aminokyselin a skládání bílkovin
Tvar proteinu je určen aminokyselinovou sekvencí. Vazby v dlouhém polypeptidovém řetězci umožňují volnou rotaci atomů, což dává páteři proteinu velkou flexibilitu. Většina polypeptidových řetězců se však skládá pouze do jednoho tvaru a většina z nich se děje spontánně.
Boční řetězy a skládací
Složení je určeno řádem postranních řetězců aminokyselin. Tyto postranní řetězce interagují s každým a s vodou v buňce. Polární postranní řetězy mají tendenci se otáčet směrem k vodě. Nepolární postranní řetězce se stávají středem proteinové kuličky a jsou hydrofobní (nelíbí se jim voda). Distribuce polárních a nepolárních míst je proto jedním z nejdůležitějších faktorů ovlivňujících skládání proteinu.
Počet kombinací aminokyselin
20 aminokyselin se používá k výrobě bílkovin. I když existuje 20 ^ n různých polypeptidů, které jsou dlouhé n aminokyselin, velmi malá část výsledných proteinů by byla stabilní. Většina z nich by měla mnoho tvarů s téměř ekvivalentními energetickými hladinami. Byli by schopni snadno měnit tvar a převzít jinou energetickou hladinu, proto by nebyli dostatečně stabilní, aby byli užiteční pro organismus. Jedna aminokyselina na nesprávném místě může proto učinit protein zbytečným. Většina mutací v DNA proto organismu neprospívá. Pouze díky obrovskému množství pokusů a omylů se vyvinuly užitečné proteiny.