Aminokyseliny: funkce, struktura, typy

Aminokyseliny jsou jedním ze čtyř hlavních makromolekuly života, ostatní jsou sacharidy, lipidy a nukleové kyseliny. Slouží především jako monomerní jednotky bílkoviny. Těchto 20 přirozeně se vyskytujících aminokyselin se nachází ve všem živém, od bakterií po člověka.

Vzhledem k tomu, že aminokyseliny tvoří bílkoviny a bílkoviny tvoří většinu vaší tělesné hmoty, jsou tyto kyseliny doslova látkou, ze které jsou lidé (a další zvířata) vyráběni.

Deficity v jedné nebo více aminokyselinách mohou vést k neúplným nebo špatně konstruovaným tkáním a také se předpokládá, že hrají roli v genezi některých druhů rakoviny.

Lidské tělo je schopné syntetizovat 10 z těchto kyselin, ale dalších 10 musí být získáno z dietních zdrojů, a proto se nazývá esenciální aminokyseliny. Někdy se nabízejí jako doplňky esenciálních aminokyselin.

Aminokyseliny, které si tělo dokáže vyrobit, se nazývají neesenciální aminokyseliny, poněkud zavádějící termín, protože tělo je ve skutečnosti vyžaduje.

Každá aminokyselina má velkou jednopísmennou zkratku i třípísmennou zkratku (např. tyrosin jde o „tyr“ a „Y“). Někdy jsou aminokyseliny modifikovány poté, co již byly začleněny do bílkoviny (příkladem je hydroxylace prolin).

Aminokyseliny se staly populární v doplňcích stravy mezi lidmi, kteří se zajímají o celkové zdraví a ti, kteří doufají v budování svalové hmoty kombinací silového tréninku a výživy zásahy.

• První identifikovanou aminokyselinou byl asparagin, izolovaný z chřestové šťávy v roce 1806.

Univerzální struktura všech aminokyselin je centrální atom uhlíku, který má a karboxyl skupina, an aminoskupina, a atom vodíku a Boční řetěz „R“ která se liší od aminokyseliny k ní vázané.

The karboxylová skupina sestává z atomu uhlíku dvojně vázaného na atom kyslíku a také vázaného na hydroxylovou (-OH) skupinu. Lze jej vyjádřit jako -CO (OH) a právě díky tomu získává tyto sloučeniny označení „kyselina“, protože atom vodíku v hydroxylové složce je snadno darován a zanechává za sebou -CO (O-) skupina.

Nazývá se 20 aminokyselin, které se nacházejí v přírodě alfa-aminokyseliny protože amino (-NH2) skupina je připojena k alfa uhlíku karboxylové kyseliny, což je uhlík vedle -CO (OH) skupiny. Tento uhlík je také výše popsaným „centrálním“ uhlíkem.

Aminokyseliny se liší v hmotnosti od 75 gramů na mol (glycin) do 204 gramů na mol (tryptofan) a jsou v průměru menší než cukrová glukóza (180 gramů na mol).

Pokud by každá aminokyselina byla pozorována se stejnou frekvencí v přírodě, každá by představovala asi 5 procento aminokyselin v proteinových strukturách (100 procent děleno 20 aminokyselinami = 5 procent na aminokyselina).

Ve skutečnosti se tyto frekvence výskytu liší od něco málo přes 1,2 procenta (tryptofan a cystein) až po necelých 10 procent (leucin).

The Postranní řetězy typu „R“, nebo jednoduše R-řetězce, spadají do různých podkategorií, které jak popisují, tak určují biochemické chování aminokyseliny jako celku. Jedno běžné schéma kategorizuje aminokyseliny jako hydrofobní, hydrofilní (nebo polární), účtováno nebo amfipatický.

Hydrofobní pochází z řečtiny pro „strach z vody“ a těchto osm aminokyselin je tak označených, protože jejich postranní řetězce jsou nepolární, což znamená, že nenesou ani čistý elektrostatický náboj, ani asymetricky distribuovaný náboj. V důsledku této vlastnosti hydrofobní aminokyseliny se obvykle nacházejí ve vnitřku bílkovin a jsou „bezpečné“ před vodou.

Podobně tyto kyseliny hydrofilní vrstevníci mají tendenci se shromažďovat na vnějším povrchu bílkovin. Účtováno a amfipatický molekuly mezitím projevují svá vlastní kouzla a zvláštnosti.

Následuje seznam jednotlivých aminokyselin spolu s některými jejich charakteristickými rysy. Jsou uvedeny v pořadí podle jejich jednopísmenných zkratek pro snazší orientaci, ale pokud se rozhodnete pokusit se zapamatovat si názvy aminokyselin, měli byste použít jakékoli seskupovací schéma nebo jiný trik, který tento úkol co nejvíce usnadňuje.

Těchto osm aminokyselin je obecně seskupeno a někdy se jim říká „nepolární“ místo hydrofobních, i když v podstatě znamenají totéž. Podílejí se na vnitřku bílkovin v van der Waalsovy interakce, které jsou jako kovalentní nebo iontové vazby ale mnohem slabší a přechodnější.

• Alanin (ala nebo A): Druhá nejlehčí a zároveň nejhojnější aminokyselina.
• Glycin (gly nebo G): Ve skutečnosti nemá celý postranní řetězec (postranní řetězec pro glycin je jeden vodík), a proto je umístěn s jiným ve výchozím nastavení nepolární sloučeniny, ale často se nacházejí poblíž povrchu proteinů a mohou být pro tento účel pravděpodobně označeny jako „hydrofilní“ důvod.
• Fenylalanin (phe nebo F): Stejně jako tyrosin a tryptofan je to aromatická aminokyselina, který nemá nic společného s jeho pachem (aminokyseliny jsou bez zápachu) a místo toho naznačuje přítomnost fenylové skupiny (kruh se šesti uhlíky obsahující tři dvojné vazby).
• Isoleucin (ile nebo I): An izomer leucinu s jednou methylovou (-CH3) skupinou připojenou k jinému uhlíku na R-řetězci. (Izomery mají stejný počet a typ atomů, ale různá prostorová uspořádání.)
• Leucin (leu nebo L): Stejně jako jeho izomer je leucin a aminokyselina s rozvětveným řetězcem (BCAA), odkaz na konstrukci řetězce R. Protože většina zvířat nedokáže syntetizovat BCAA, jedná se o dvě esenciální aminokyseliny.
• Methionin (met nebo M): Jednou ze dvou aminokyselin obsahujících síru, druhou je cystein. Někdy klasifikován jako amfipatický nebo dokonce polární v závislosti na jeho okolí.
• Prolin (pro nebo P): Aminoskupina prolin existuje v kruhu s pěti atomy místo jako koncová skupina -NH2.
• Valin (val nebo V): Další BCAA; ekvivalent k molekule leucinu s vyříznutou páteřní methylovou skupinou.

Tryptofan je někdy součástí této skupiny, ale ve skutečnosti je amfipatický.

Tyto aminokyseliny se často nazývají „polární, ale nenabité“. Pepřují vnější povrchy bílkovin a v přítomnosti vody neodskočí.

• Cystein (cy nebo C): Obsahuje atom síry; tvoří pouze 1,2 procenta aminokyselin v přírodě.
• Histidin (jeho nebo H): Histidin neobsahuje pouze jednu, ale dvě skupiny -NH2, což z něj činí velmi univerzální aminokyselinu díky své schopnosti přijímat nebo odebírat protony (tj. Atomy vodíku) na více místech. V některých zdrojích je histidin uveden primárně jako amfipatický.
• Asparagin (asn nebo N): Chemicky je to kyselina asparagová s aminoskupinou, která nahrazuje kyselý vodík karboxylové skupiny.
• Glutamin (gln nebo Q): Stejné jako kyselina glutamová s aminoskupinou, která nahradí kyselý vodík karboxylové skupiny.
• Serin (ser nebo S): Hydrofilní vlastnosti serinu jsou způsobeny skutečností, že obsahuje hydroxylovou skupinu.
• Threonin (thr nebo T): Struktura je podobná cukru nazývanému threose a pojmenovaná po něm.

Tyto sloučeniny se chovají podobně jako hydrofilní (polární) aminokyseliny v tom, že snadno interagují s vodou, ale nesou čistý náboj +1 nebo -1. To z nich dělá kyseliny (donory protonů) nebo báze (akceptory protonů) na pHnebo kyselost lidského těla.

• Kyselina asparagová (asp nebo D): Deprotonován při fyziologickém (tělovém) pH, což vede k negativnímu náboji molekule. Také se nazývá aspartát.
• Kyselina glutamová (glu nebo E): Deprotonován při fyziologickém pH. Také se nazývá glutamát.
• Lysin (lys nebo K): Báze a protonovaná při fyziologickém pH.
• Arginin (arg nebo R): Také báze a protonovaná při fyziologickém pH.

„Amfipatická“ znamená v řečtině výraz „cítit obojí“ a tyto aminokyseliny mohou fungovat jako nepolární (hydrofobní) i polární (hydrofilní), téměř jako hráč softbalu, který není nadhazovačem nebo pálkařem superstar, ale dokáže účinně fungovat v obou rolích ve sportu, ve kterém jsou schopnosti většiny hráčů vysoce specializované.

Nenosí síťový náboj, ale distribuci elektrického náboje podél jejich R-řetězců aminokyseliny je výrazně asymetrický.

• Tyrosin (tyr nebo T): Jeho hydroxylová skupina může darovat i přijímat vodíkovou vazbu, takže tyrosin někdy „působí“ hydrofilní.
• Tryptofan (vyzkoušejte nebo W): Největší aminokyselina; předchůdce neurotransmiteru serotonin (5-hydroxytryptamin).