Дори и най-малките молекули или организми с бързо време на размножаване могат да отнемат много време, за да произведат това, което искате да изучите. За бактериите в чаша на Петри скоростта на реакцията зависи от това колко реагент е налице, както и от наличието на ензими. Какъвто и да е случаят, можете да използвате уравнения, за да определите скоростта на тези биохимични реакции.
Ензимна кинематика
В химията,скорости на реакцияса описани с помощта наk стойностикоито измерват колко бързо протича реакция от реагентите към продуктите. За реакции, които използват катализатори, биологични съединения, които ускоряват скоростта на реакцията, скоростта,ккотка, ви позволява да определите максималната скорост на реакцията. Theмаксимална скорост на реакция, Vмакс, ви казва колко молекули се превръщат в продукта на реакцията, когато ензимът се разтвори напълно.
Ензимите постигат тези високи скорости чрез намаляване на енергията на активиране на реакцията, количеството енергия, необходимо за реакцията. Когато ензимът се свърже със субстрата, молекулата или съединенията, които наблюдавате, той образува ензимно-субстратен комплекс. Те не влияят пряко колко от реагента или съединенията на продукта имате, а също така зависят от други фактори като концентрацията на ензима, температурата на рН и силата между йонните облигации.
KCAT уравнение
Скоростта на реакция ви позволява да пишете уравнения, за да определите как различните количества реагенти водят до това колко продукти имате. За основна реакция наxA + yB → zC(т.е. конвертиранехбенки отAсубенки отБ.добивиzбенки от° С), уравнението на скоростта ще бъде
r = k [A] ^ m \ пъти [B] ^ n
за скоростта на реакциятаr,скоростна константаки моларни концентрации отAиБ.обозначени със скоби. М инса експоненти, които определяте чрез експерименти, които измерват колко бързо възниква реакцията. F
За конкретния случай на ензимно катализирана реакция началната скоростv0е
v_0 = \ frac {k_ {котка}} {K_m}
за начална скорост на реакциятаv0. Тази скорост ви показва скоростта на катализа в товаккоткаформула.КмеКонстанта на Михаелис-Ментен, която можете или да измервате експериментално, или да изчислите като концентрация на субстрата при половината от максималната скорост.
Константата получава името си отУравнение на Михаелис-Ментен
v_0 = \ frac {v_ {max} \ пъти [S]} {K_m + [S]}
за концентрация на субстрата[С]и максимална скоростvмаксви казва колко бърза е ензимна реакция. Когато изчислитеккотка, можете също да пишете
v_0 = \ frac {k_ {котка} \ пъти [E] \ пъти [S]} {K_m}
като общ метод за скорост на реакция за концентрации на ензим и субстрат[E]и[С], съответно.
Други методи за уравнение на KCAT
Тези различни уравнения ви позволяват да използвате най-подходящото за каквато и цел да имате нужда, независимо дали става въпрос за скоростта на възпроизвеждане на бактерии или скоростта на възпламеняване между горивата и газа. Можете дори да използвате тези уравнения при комбиниране на експериментални наблюдения с теоретични модели и изчисления. Можете да научите за значението на методите на уравнението на Michaelis Menten чрез тези различни начини за определяне на скоростта на реакцията.
Theккоткауравнението служи като основа за създаванебиореактори. Това са системи, които позволяват на микроорганизмите да растат в оптимална среда, която може да произведе възможно най-много продукт. Биореакторите дори се използват за приготвяне на ферментирали храни в някои азиатски страни.
По принцип е много трудно или невъзможно да се определи значението наКмбез повече информация. Учените използват съотношениетоkcat / кмза да се измери колко специфично и ефективно се свързва ензим със субстрат. Това съотношение, известно като константа на специфичносткSP, ви позволява да реформирате уравнението на Michaelis-Menten като
v = \ frac {k_ {SP} [S]} {1+ \ frac {k_ {SP} [S]} {k_ {котка}}}
за измерване на по-точни стойности накSP.