Ензими са протеини, които катализират или значително ускоряват множеството жизненоважни химични реакции, протичащи през цялото време в организма.
Това означава, че количеството "изходен" химикал в реакцията, или субстрат, изчезва по-бързо, докато количеството „готови“ химикали или продукти се натрупва по-бързо. Въпреки че това може да е желателно в краткосрочен план, какво се случва, когато количеството на продукта е достатъчно, но все още има достатъчно субстрат, върху който ензимът да работи?
За щастие на клетките, те имат начин да "говорят" с ензими от горната част на потока, така да се каже, че е време да забавят или да спрат. По този начин е инхибиране на обратната връзка на ензимите, форма на регулиране на обратната връзка.
Основи на ензимите
Ензимите са гъвкави протеини които ускоряват биохимичните реакции, като улесняват субстратната молекула да приеме физическото подреждане на молекулата на продукта, като двете обикновено са много тясно химически свързани.
Когато ензимът се свързва със специфичния си субстрат, той често предизвиква а
конформационна промяна в молекулата, подтиквайки я в посока да бъде по-енергично склонен да приеме формата на молекулата на продукта. От гледна точка на химичното счетоводство, това улесняване на реакция, която иначе би се случила твърде бавно за цял живот, се случва, защото ензимът понижава активираща енергия от реакцията.Някои ензими действат, като физически сближават две субстратни молекули, като се огъват, което прави реакцията се случва по-бързо, тъй като субстратите могат по-лесно да обменят електрони, химическите вещества облигации.
Обяснено регулиране на ензимите
Когато е време да наредите на ензим да спре, клетката има редица начини да направи това.
Единият е през конкурентно инхибиране на ензима, което се случва, когато вещество, което много прилича на субстрата, се въведе в околната среда. Това "подвежда" ензима да се прикрепи към новото вещество, вместо към предвидената му цел. Новата молекула се нарича конкурентен инхибитор на ензима.
В неконкурентно инхибиране, нововъведена молекула също се свързва с ензима, но на място, отстранено от мястото, където упражнява активността си върху неговия субстрат, наречено алостеричен сайт. Това пречи на ензима, като променя формата му.
В алостерично активиране, основната химия е същата като при неконкурентно инхибиране, освен в този случай ензимът е казано да ускорява, а не да забавя, чрез промяната във формата на молекулата, която се свързва с алостеричния сайт индуцира.
Инхибиране на обратната връзка: Определение
В инхибиране на обратната връзка, продукт се използва за регулиране на реакцията, която генерира този продукт. Това се случва, защото самият продукт е способен да действа като ензимен инхибитор при определени концентрации, множество реакции "нагоре" от мястото, където се образува.
Когато молекула, която можете да помислите за С, подава обратно две стъпки в реакция, за да действа като алостеричен инхибитор на производството на В от молекула А, това е, защото се е натрупало твърде много С клетката. С по-малко А се превръща в В благодарение на алостеричното инхибиране от С, по-малко В се превръща в С и това се случва, докато се изразходва достатъчно С, за да се отдели от ензима от А до В, за да стартират реакциите отново.
Инхибиране на обратната връзка: Пример
Синтезът на АТФ, универсалната валута на гориво на живите клетки, се контролира чрез инхибиране на обратната връзка.
Аденозин трифосфат, или ATP, е нуклеотид, направен от ADP, или аденозин дифосфат, чрез свързване на фосфатна група към ADP. АТФ идва от клетъчното дишане и АТФ действа като алостеричен инхибитор на ензимите на различни етапи в клетъчен процес на дишане.
Въпреки че АТФ е горивна молекула и по този начин е незаменим, той е краткотраен и спонтанно се връща към АДФ, когато се намира във високи концентрации. Това означава, че излишъкът от АТФ ще отиде на вятъра само ако клетката си е направила труда да синтезира по-големи количества, отколкото прави, благодарение на инхибирането на обратната връзка.