Бозайниците вдишват кислород от въздуха през белите си дробове. Кислородът се нуждае от начин за пренасяне от белите дробове до останалата част на тялото за различни биологични процеси. Това се случва чрез кръвта, по-специално протеина хемоглобин, намиращ се в червените кръвни клетки. Хемоглобинът изпълнява тази функция благодарение на четирите си нива на протеинова структура: първичната структура на хемоглобина, вторичната структура и третичните и четвъртичните структури.
TL; DR (твърде дълго; Не прочетох)
Хемоглобинът е протеинът в червените кръвни клетки, който му придава червен цвят. Хемоглобинът също така изпълнява основната задача за безопасно доставяне на кислород в тялото и го прави, като използва четирите си нива на протеинова структура.
Какво е хемоглобин?
Хемоглобин е голяма протеинова молекула, намираща се в червените кръвни клетки. Всъщност хемоглобинът е веществото, което придава на кръвта червения оттенък. Молекулярният биолог Макс Перуц откри хемоглобина през 1959 г. Perutz използва рентгенова кристалография, за да определи специалната структура на хемоглобина. Той също така в крайна сметка ще открие кристалната структура на нейната деоксигенирана форма, както и структурите на други важни протеини.
Хемоглобинът е молекула-носител на кислород към трилионите клетки в тялото, необходима на хората и други бозайници. Той транспортира както кислород, така и въглероден диоксид.
Тази функция се дължи на уникалната форма на хемоглобина, която е кълбовидна и е изградена от четири субединици протеини, обграждащи желязна група. Хемоглобинът претърпява промени във формата си, за да го направи по-ефективен във функцията си на пренос на кислород. За да опише структурата на молекулата на хемоглобина, човек трябва да разбере начина, по който са подредени протеините.
Общ преглед на протеиновата структура
Протеинът е голяма молекула, направена от верига от по-малки молекули, наречена аминокиселини. Всички протеини притежават окончателна структура поради своя състав. Съществуват двадесет аминокиселини и когато те се свързват заедно, те създават уникални протеини в зависимост от тяхната последователност във веригата.
Аминокиселините се състоят от амино група, въглерод, група карбоксилна киселина и свързана странична верига или R-група, която я прави уникална. Тази R-група помага да се определи дали аминокиселината ще бъде хидрофобна, хидрофилна, положително заредена, отрицателно заредена или цистеин с дисулфидни връзки.
Полипептидна структура
Когато аминокиселините се обединят, те образуват пептидна връзка и образуват а полипептидна структура. Това се случва чрез реакция на кондензация, в резултат на което се получава водна молекула. След като аминокиселините образуват полипептидна структура в определен ред, тази последователност съставлява a първична протеинова структура.
Полипептидите обаче не остават в права линия, а по-скоро се огъват и сгъват, за да образуват триизмерна форма, която може да изглежда като спирала ( алфа спирала) или някаква форма на акордеон (a бета-плисиран лист). Тези полипептидни структури изграждат a вторична протеинова структура. Те се държат заедно чрез водородни връзки.
Третична и четвъртична протеинова структура
Третична протеинова структура описва крайна форма на функционален протеин, състоящ се от неговите вторични структурни компоненти. Третичната структура ще има специфични подреждания към своите аминокиселини, алфа спирали и бета-плисирани листове, като всички те ще бъдат сгънати в стабилната третична структура. Третичните структури често се образуват по отношение на тяхната среда, като хидрофобни части във вътрешността на протеина и хидрофилни отвън (например в цитоплазмата).
Докато всички протеини притежават тези три структури, някои се състоят от множество аминокиселинни вериги. Този тип протеинова структура се нарича кватернерна структура, правейки протеин от множество вериги с различни молекулярни взаимодействия. Това дава протеинов комплекс.
Опишете структурата на молекулата на хемоглобина
След като може да се опише структурата на молекулата на хемоглобина, е по-лесно да се разбере как са свързани структурата и функцията на хемоглобина. Хемоглобинът е структурно подобен на миоглобин, използван за съхранение на кислород в мускулите. Четвъртичната структура на хемоглобина обаче го отличава.
Кватернерната структура на молекулата на хемоглобина включва четири протеинови вериги от третична структура, които всички са алфа спирали.
Поотделно, всяка алфа спирала е вторична полипептидна структура, изградена от аминокиселинни вериги. Аминокиселините от своя страна са основната структура на хемоглобина.
Четирите вериги с вторична структура съдържат железен атом, поместен в така нареченото а група хем, пръстеновидна молекулярна структура. Когато бозайниците дишат кислород, той се свързва с желязото от групата на хема. Има четири места на хем, където кислородът се свързва в хемоглобина. Молекулата се държи заедно чрез жилището си на червени кръвни клетки. Без тази предпазна мрежа хемоглобинът лесно би се отделил.
Свързването на кислород с хем инициира структурни промени в протеина, което кара съседните полипептидни субединици също да се променят. Първият кислород е най-предизвикателният за свързване, но трите допълнителни кислорода са в състояние бързо да се свържат.
Структурната форма се променя поради свързването на кислорода с железния атом в групата на хема. Това измества аминокиселината хистидин, която от своя страна променя алфа спиралата. Промените продължават през останалите субединици на хемоглобина.
Кислородът се вдишва и чрез белите дробове се свързва с хемоглобина в кръвта. Хемоглобинът пренася този кислород в кръвта, доставяйки кислород навсякъде, където е необходим. Тъй като въглеродният диоксид се увеличава в тялото и нивото на кислорода намалява, кислородът се освобождава и формата на хемоглобина отново се променя. В крайна сметка се освобождават и четирите молекули кислород.
Функции на хемоглобиновата молекула
Хемоглобинът не само пренася кислород през кръвния поток, но също така се свързва с други молекули. Азотният оксид може да се свърже с цистеина в хемоглобина, както и с хемогрупите. Този азотен оксид освобождава стените на кръвоносните съдове и понижава кръвното налягане.
За съжаление въглеродният оксид може също да се свърже с хемоглобина в пагубно стабилна конфигурация, блокирайки кислорода и водещ до задушаване на клетките. Въглеродният оксид прави това бързо, което прави излагането му много опасно, тъй като е токсичен, невидим газ и без мирис.
Хемоглобините не се срещат само при бозайниците. Има дори вид хемоглобин в бобовите растения, наречен легемоглобин. Учените смятат, че това помага на бактериите да фиксират азота в корените на бобовите растения. Той има краткотрайно сходство с човешкия хемоглобин, главно поради свързващата го с желязо хистидинова аминокиселина.
Как променената структура на хемоглобина влияе върху функцията
Както бе споменато по-горе, структурата на хемоглобина се променя в присъствието на кислород. При здрав човек е нормално да има някои индивидуални разлики в основната структура на хемоглобина на аминокиселинните конфигурации. Генетичните вариации в популациите се разкриват, когато има проблеми със структурата на хемоглобина.
В сърповидно-клетъчна анемия, мутация в аминокиселинната последователност води до натрупване на дезоксигенирани хемоглобини. Това променя формата на червените кръвни клетки, докато приличат на сърп или полумесец.
Тази генетична вариация може да се окаже вредна. Сърповидно-клетъчните червени кръвни клетки са уязвими към увреждане и загуба на хемоглобин. Това от своя страна води до анемия или ниско съдържание на желязо. Хората със сърповидно-клетъчни хемоглобини имат предимство в райони, склонни към малария.
При таласемията алфа спиралите не се произвеждат по същия начин, като влияят негативно на хемоглобина.
Хемоглобин и бъдещи медицински лечения
Поради предизвикателствата при съхраняването на кръвта и съвпадението на кръвните групи, изследователите търсят начин, по който да направят изкуствена кръв. Работата продължава по изработката нови типове хемоглобин, като този с два глицинови остатъка, които го поддържат свързан в разтвор, вместо да се разпада при липса на защитна червена кръвна клетка.
Познаването на четирите нива на протеинова структура в хемоглобина помага на учените да намерят начини за по-добро разбиране на неговата функция. На свой ред това може да доведе до нови насочвания към фармацевтични продукти и други медицински лечения в бъдеще.
