По всяко време, без никаква съзнателна мисъл от ваша страна, трилионите клетки в тялото ви претърпяват огромен брой химически реакции, които ви поддържат живи и в равновесие. Въпреки че тези реакции могат да се случат сами по себе си, като се има предвид достатъчно време, тази скорост не би била достатъчно бърза за нуждите на човешкото тяло.
В резултат на това почти всички биохимични реакции се подпомагат от специализираните протеини, наречени ензими, които са биологични катализатори които могат да направят реакции над милион пъти по-бързи.
Шиенето на ензимите е много високо; повечето от стотиците известни ензими могат да катализират само една реакция и повечето реакции могат да бъдат катализирани само от един специфичен ензим.
Какво точно са ензимите?
въпреки че нуклеинова киселина молекула РНК (рибонуклеинова киселина) понякога може да действа като неензимен катализатор, истинските ензими са протеини, което означава, че те се състоят от дълги вериги от аминокиселини които са сгънати в определена форма. В природата има 20 аминокиселини, всички от които тялото ви се нуждае в някакво количество.
Вашето тяло може да направи около половината от тях, докато останалите трябва да бъдат погълнати от храната. Тези, които трябва да ядете, се наричат незаменими аминокиселини.
Всички аминокиселини имат централен въглероден атом, присъединен към група на карбоксилна киселина (-COOH), амино (-NH2) група и странична верига, обикновено обозначена с "-R" в химични диаграми.
Страничната верига определя уникалното поведение на аминокиселината. Редът на аминокиселините в протеина се нарича негов първична структура. Низ от аминокиселини се нарича a полипептид; обикновено, когато молекулата е посочена като такава, тя не е пълноценен, функционален протеин, а парче от него.
Струните на аминокиселините могат да се подредят във форма, подобна на спирала или лист; това се нарича протеин вторична структура. Как молекулата в крайна сметка се подрежда в три измерения, до голяма степен в резултат на електрически взаимодействия между аминокиселини в различни части на молекулата, се нарича третична структура.
Както при толкова много неща в природния свят, формата отговаря на функцията; тоест формата на ензима определя точното му поведение, включително колко силно той „търси“ конкретно субстрат (т.е. молекулата, върху която действа ензим).
Как действат ензимите?
Как ензимите извършват каталитична активност? Този въпрос може да бъде разделен на две свързани запитвания.
Първо: как, по отношение на основното движение на атомите, ензимите ускоряват реакциите? И две: какви особености в структурата на ензимите позволяват това да се случи?
Начинът, по който ензимът ускорява скоростта на реакцията, е чрез изглаждане на пътя между началото и края на реакцията. При тези видове реакции, продукти (молекулите, останали след приключване на реакцията) имат по-ниска обща енергия от реагенти (молекулите, които се превръщат в продукти по време на реакцията).
За да се получи търкаляне на реакцията, обаче, продуктите трябва да преодолеят енергийна "гърбица", наречена активираща енергия (Еа).
Представете си, че сте на велосипед на половин миля от къщата си, точка, която е на 100 вертикални фута над алеята. Ако пътят първо се изкачи на 50 фута, преди бързо да падне на 150 фута, за да стигнете до алеята, очевидно трябва да въртите педал известно време, преди да можете да започнете да карате. Но ако участъкът от пътя просто се състои от еднакво нежно понижение с дължина половин миля, можете да се движите по целия път.
Ензимът на практика превръща първия сценарий във втория; разликата в котата все още е 100 фута, но цялостното оформление не е същото.
Моделът на ключалката и ключа
На ниво молекулярно сътрудничество ензимно-субстратният комплекс често се описва като a връзка „заключване и ключ“: Частта от ензимната молекула, която се свързва със субстрата, наречена активен сайт, е оформен така, че почти идеално да се впише в субстратната молекула.
Точно както плъзгането на ключ в ключалка и завъртането му причинява промени в ключалката (например движението на болт), катализаторът постига ензимна активност, като кара субстратната молекула да се променя форма.
Тези промени могат да доведат до отслабване на химичните връзки в основата чрез механично изкривяване, давайки на молекулата достатъчно достатъчно „тласък“ или „усукване“, за да се придвижи към формата на крайния продукт.
Често бъдещият продукт съществува в a преходно състояние междувременно, което прилича донякъде на реагента и донякъде на продукта.
Сроден модел е индуцирано прилягане концепция. При този сценарий ензимът и субстратът първоначално не правят перфектно прилепване, но самият факт на тяхното влизането в контакт причинява промени във формата на субстрата, което оптимизира физическия ензим-субстрат взаимодействие.
Промяната на субстрата го прави по-близък до приликата на молекула в преходно състояние, която след това се променя в крайния продукт, докато реакцията се движи напред.
Какво влияе върху ензимната функция?
Въпреки че са мощни, ензимите, както всички биологични молекули, не са непобедими. Много от същите състояния, които увреждат или унищожават други молекули, както и цели клетки и тъкани, могат да забавят ензимната активност или да ги спрат изобщо да работят.
Както вероятно знаете, вашият телесна температура трябва да остане в тесни граници (обикновено около 97,5 до 98,8 градуса по Фаренхайт), за да останете здрави. Една от причините за това е, че ензимите спират да работят правилно, ако телесната температура се повиши над това ниво - това, което възприемате като треска.
Също така, силно киселинните условия могат да нарушат химичните връзки на ензима. Такива щети, свързани с температурата и рН, се наричат денатуриращ на ензима.
В допълнение, както бихте могли да очаквате, увеличаването на количеството ензим има тенденция да ускори реакцията още повече, докато намаляването на ензимната концентрация я забавя.
По същия начин, добавянето на повече субстрат, като същевременно запазва количеството ензим едно и също, ускорява реакцията, докато ензимът не се "максимизира" и не може да обхване целия наличен субстрат.
Какво представляват коензимите и кофакторите?
Да кажем, че отивате на пътуване с велосипед за набиране на средства за кросове и по пътя ви подкрепят приятели, които ви дават напитки и пресни дрехи от микробус.
По време на пътуването вашите приятели ще се нуждаят от собствена подкрепа, като например бензин за превозното средство и храна за екипажа.
Ако пътуването ви може да се разглежда като „реакция“ и екипажът на микробуса е „ензимът“, който „катализира“ вашето пътуване, тогава магазините за храна по маршрута могат да се възприемат като коензими - в биохимия, вещества, които не са ензими, но са необходими на ензимите, за да изпълняват най-добре работата си.
Подобно на субстратите, коензимите се свързват с активното място на ензимите, където субстратът се свързва, но те самите не се считат за субстрати.
Коензимите често функционират като електронни носители или като временни места за скачване на атоми или функционални групи, които се прехвърлят между молекулите в цялостната реакция. Кофактори са неорганични молекули като цинк, които помагат на ензимите в живите организми, но за разлика от коензимите, те не се свързват с активното място на ензима.
Примери за често срещани коензими включват:
- коензим Аили CoA, който се свързва с ацетат, за да образува ацетил CoA, важен за клетъчното дишане, който генерира енергия за клетките от захарната глюкоза;
- никотинамид аденин динуцелотид (NAD) и флавин аденин динуцелотид (FAD), които са високоенергийни електронни носители, които също допринасят за клетъчното дишане;
- пиридоксал фосфат, или витамин В6, който премества аминогрупите между молекулите.