Различни видове ензими

Ензимите са критични протеинови молекули в живите системи, които веднъж синтезирани, обикновено не се трансформират в някои други вид молекула, както и веществата, приемани като гориво за храносмилателни и дихателни процеси (напр. захари, мазнини, молекулни кислород). Това е така, защото ензимите са катализатори, което означава, че те могат да участват в химични реакции, без да се променят, малко като модератора на публичен дебат, който в идеалния случай насочва участниците и публиката към заключение, като диктува условията на аргумента, като същевременно не добавя никакви уникални информация.

Идентифицирани са над 2000 ензима и всеки от тях участва в една специфична химическа реакция. Следователно ензимите са специфични за субстрата. Те са групирани в половин дузина класове въз основа на видовете реакции, в които участват.

Ензимите позволяват в тялото да протичат голям брой реакции в условията на хомеостаза, или цялостен биохимичен баланс. Например, много ензими функционират най-добре при ниво на рН (киселинност), близко до рН, което тялото поддържа обикновено, което е в диапазона 7 (т.е. нито алкално, нито киселинно). Други ензими функционират най-добре при ниско рН (висока киселинност) поради изискванията на околната среда; например вътрешността на стомаха, където функционират някои храносмилателни ензими, е силно кисела.

Ензимите участват в процеси, вариращи от съсирването на кръвта до синтеза на ДНК до храносмилането. Някои се намират само в клетките и участват в процеси, включващи малки молекули, като гликолиза; други се секретират директно в червата и действат върху насипни вещества, като погълната храна.

Тъй като ензимите са протеини с доста високи молекулни маси, всеки от тях има различна триизмерна форма. Това определя специфичните молекули, върху които те действат. Освен че зависят от pH, формата на повечето ензими зависи от температурата, което означава, че те функционират най-добре в сравнително тесен температурен диапазон.

Повечето ензими работят чрез понижаване на активираща енергия на химична реакция. Понякога тяхната форма сближава физически реагентите в стила, може би, на треньор на спортен отбор или ръководител на работна група, възнамеряващ да изпълни задачата по-бързо. Смята се, че когато ензимите се свързват с реагент, формата им се променя по начин, който дестабилизира реактанта и го прави по-податлив на каквито и да е химични промени, свързани с реакцията.

Реакциите, които могат да протичат без влагането на енергия, се наричат ​​екзотермични реакции. При тези реакции продуктите или химичните вещества, образувани по време на реакцията, имат по-ниско енергийно ниво от химикалите, които служат като съставки на реакцията. По този начин молекулите, подобно на водата, „търсят“ собственото си (енергийно) ниво; атомите "предпочитат" да бъдат в споразумения с по-ниска обща енергия, точно както водата тече надолу към най-ниската налична физическа точка. Събирайки всичко това, става ясно, че екзотермичните реакции винаги протичат естествено.

Фактът, че реакцията ще настъпи дори без вход, не говори нищо за скоростта, с която ще се случи. Ако дадено вещество, погълнато в тялото, по естествен начин ще се промени в две производни вещества, които могат да служат като директни източници на клетъчна енергия, това няма нищо добро, ако реакцията отнема естествено часове или дни завършен. Също така, дори когато общата енергия на продуктите е по-висока от тази на реагентите, енергийният път не е плавен наклон надолу по графика; вместо това продуктите трябва да достигнат по-високо ниво на енергия от това, с което са започнали, за да могат да „преодолеят гърбицата“ и реакцията да продължи. Тази първоначална инвестиция на енергия в реагентите, която се изплаща под формата на продукти, е гореспоменатата енергия на активиране, руда_а.

Човешкото тяло включва шест основни групи или класове ензими.

Оксидоредуктази повишават скоростта на окислителни и редукционни реакции. В тези реакции, наричани още окислително-възстановителни реакции, един от реагентите се отказва от двойка електрони, които друг реагент печели. Казва се, че донорът на електронна двойка е окислен и действа като редуциращ агент, докато реципиентът на електронната двойка е редуциран, се нарича окислител. По-ясен начин да се каже това е, че при този вид реакции се преместват кислородни атоми, водородни атоми или и двете. Примерите включват цитохром оксидаза и лактат дехидрогеназа.

Трансферази скорост по трансфера на групи атоми, като метил (СН₃), ацетил (СН₃CO) или амино (NH₂) групи, от една молекула на друга молекула. Ацетат киназата и аланин деаминазата са примери за трансферази.

Хидролази ускоряват реакциите на хидролиза. При реакциите на хидролиза се използва вода (H₂O) за разделяне на връзка в молекула, за да се създадат два дъщерни продукта, обикновено чрез прикрепване на -OH (хидроксилна група) от водата към един от продуктите и единичен -H (водороден атом) към другия. Междувременно от атомите, изместени от компонентите -H и -OH, се образува нова молекула. Храносмилателните ензими липаза и захараза са хидролази.

Лиази повишаване на скоростта на добавяне на една молекулна група към двойна връзка или отстраняване на две групи от близките атоми, за да се създаде двойна връзка. Те действат като хидролази, с изключение на това, че отстраненият компонент не се измества от вода или части от вода. Този клас ензими включва оксалатна декарбоксилаза и изоцитратна лиаза.

Изомерази ускоряват реакциите на изомеризация. Това са реакции, при които всички оригинални атоми в реагента се задържат, но се пренареждат, за да образуват изомер на реагента. (Изомерите са молекули с една и съща химична формула, но с различно подреждане.) Примерите включват глюкозо-фосфатна изомераза и аланин рацемаза.

Лигази (наричани още синтетази) увеличават скоростта на свързване на две молекули. Те обикновено постигат това, като използват енергия, получена от разграждането на аденозин трифосфат (АТФ). Примерите за лигази включват ацетил-КоА синтетаза и ДНК лигаза.

В допълнение към промените в температурата и pH, други фактори могат да доведат до намаляване или изключване на активността на ензима. В процес, наречен алостерично взаимодействие, формата на ензима временно се променя, когато молекула се свърже с част от него, далеч от мястото, където се присъединява към реагента. Това води до загуба на функция. Понякога това е полезно, когато самият продукт служи като алостеричен инхибитор, защото това е обикновено признак на реакцията е преминала до точката, в която допълнителен продукт вече не е задължително.

При конкурентно инхибиране вещество, наречено регулаторно съединение, се конкурира с реагента за мястото на свързване. Това е подобно на опит за поставяне на няколко работещи клавиша в една и съща ключалка едновременно. Ако достатъчно от тези регулаторни съединения се присъединят към достатъчно голямо количество от присъстващия ензим, това забавя или спира реакционния път. Това може да бъде полезно във фармакологията, защото микробиолозите могат да проектират съединения, които се конкурират със свързването места на бактериални ензими, което прави много по-трудно бактериите да причинят болести или да оцелеят в човешкото тяло, Период.

При неконкурентно инхибиране инхибиторна молекула се свързва с ензима на място, различно от активното място, подобно на това, което се случва при алостерично взаимодействие. Необратимото инхибиране възниква, когато инхибиторът се свързва за постоянно или значително разгражда ензима, така че неговата функция не може да се възстанови. Нервният газ и пеницилинът използват и този тип инхибиране, макар и с изключително различни намерения.