Ензимна активност, нанесена срещу pH

Ензимите са биологични катализатори. Тоест те са протеини, произведени в живи организми, които помагат заедно с химичните реакции. Без ензими химичните реакции в тялото ви не биха протекли достатъчно бързо, за да ви поддържат живи. Всеки ензим има оптимални работни условия - средата, която им позволява да работят с максимална ефективност. Един от най-важните параметри на околната среда, който влияе върху ензимната активност, е рН, като всеки ензим има уникална оптимална стойност.

Ензимите действат чрез понижаване на активираща енергия на химична реакция. Можете да мислите за химическа реакция като за нещо като поставяне на торба с кофа в кофа, с изключение на това, че между чантата и кофата има 10-метрова стена. Можете да се изкачите през стената и да поставите торбичката с кофа в кофата, но ако сте имали помощта на ензим, стената ще бъде висока само 2 фута вместо 10 или 100 или 1000. Крайният резултат е един и същ, без значение колко висока е стената, но ще можете да сложите много повече торбички с кофи, ако стената е ниска. Същото е и с ензимите: крайният химичен продукт е същият със или без ензим, но много повече реакции ще се случат, ако ензимът е там.

Ние мислим за pH като мярка за киселинност, каквато е тя. Оцетът е слабо кисел, така че има рН около 4, докато содата за хляб е основна и има рН около 8. Неутрален разтвор - нито киселинен, нито основен - има рН 7.

На молекулярно ниво рН може да бъде малко по-различно. Ниското рН означава, че има много допълнителни протони в разтвор, докато високото рН означава, че има много хидроксидни йони - кислород и водород заедно. При ниско рН положителните заряди на протоните в разтвора ще бъдат привлечени към региони с отрицателен заряд и те ще се фиксират. При високо рН йоните на ОН, които са отрицателни, ще търсят положителен заряд и ще се захванат.

Ензимите са сложни протеини, които обединяват съставни атоми или молекули точно по правилния начин, за да намалят енергията на активиране. Те са в състояние да направят това поради това как са оформени. Формата на протеина зависи отчасти от електростатичното привличане между различните му части. Например, някои части имат леко отрицателен заряд, а някои леко положителен, така че тези области на протеина са огънати един към друг.

В разтвори с ниско рН допълнителните положителни заряди се свързват с отрицателните области на протеините. При разтвори с високо рН допълнителните отрицателни заряди се придържат към положителните области на протеина. Когато се заключат, електростатичното привличане се елиминира и протеинът променя формата си. Тъй като активността на ензима зависи от неговата форма, той ще се забави и след това ще спре да работи, когато рН стане твърде ниско или твърде високо.

Различните ензими функционират в региони с различно рН. Стомашните ензими например работят най-добре при ниско рН от около 2. Но независимо от специфичната стойност на pH, където ензимът работи най-добре, ензимната активност е ниска при най-ниското pH и се увеличава до максимум при оптималната стойност на pH. След това скоростта на реакцията намалява с повишаване на рН. В тесни граници около оптимума, ензимът може да възстанови активността си, ако рН се върне до оптимално. Но извън този диапазон, формата на ензима ще бъде толкова изкривена, че не може да се нормализира.