كيف يُظهر الهيموجلوبين المستويات الأربعة لبنية البروتين؟

تستنشق الثدييات الأكسجين من الهواء عبر رئتيها. يحتاج الأكسجين إلى وسيلة ليتم نقلها من الرئتين إلى باقي الجسم من أجل عمليات بيولوجية مختلفة. يحدث هذا عن طريق الدم ، وتحديداً بروتين الهيموجلوبين الموجود في خلايا الدم الحمراء. يؤدي الهيموغلوبين هذه الوظيفة نظرًا لمستوياته الأربعة من بنية البروتين: الهيكل الأساسي للهيموغلوبين ، والبنية الثانوية ، والتركيبات الثلاثية والرباعية.

TL ؛ DR (طويل جدًا ؛ لم أقرأ)

الهيموجلوبين هو البروتين الموجود في خلايا الدم الحمراء الذي يعطيها اللون الأحمر. يؤدي الهيموغلوبين أيضًا المهمة الأساسية المتمثلة في توصيل الأكسجين بأمان في جميع أنحاء الجسم ، ويقوم بذلك باستخدام مستوياته الأربعة من بنية البروتين.

الهيموغلوبين هو جزيء بروتين كبير موجود في خلايا الدم الحمراء. في الواقع ، الهيموغلوبين هو المادة التي تضفي على الدم لونه الأحمر. اكتشف عالم الأحياء الجزيئية ماكس بيروتز الهيموغلوبين في عام 1959. استخدم بيروتز علم البلورات بالأشعة السينية لتحديد التركيب الخاص للهيموجلوبين. سيكتشف أيضًا في النهاية التركيب البلوري لشكله غير المؤكسج ، بالإضافة إلى هياكل البروتينات المهمة الأخرى.

الهيموغلوبين هو الجزيء الناقل للأكسجين إلى تريليونات الخلايا في الجسم ، وهو مطلوب للناس والثدييات الأخرى للعيش. ينقل كل من الأكسجين وثاني أكسيد الكربون.

تحدث هذه الوظيفة بسبب الشكل الفريد للهيموجلوبين ، وهو كروي الشكل ويتكون من أربع وحدات فرعية من البروتينات المحيطة بمجموعة حديدية. يخضع الهيموجلوبين لتغييرات في شكله للمساعدة في جعله أكثر كفاءة في وظيفته في حمل الأكسجين. لوصف بنية جزيء الهيموجلوبين ، يجب على المرء أن يفهم الطريقة التي يتم بها ترتيب البروتينات.

البروتين هو جزيء كبير يتكون من سلسلة من الجزيئات الأصغر تسمى أحماض أمينية. تمتلك جميع البروتينات بنية محددة بسبب تكوينها. يوجد عشرين حمضًا أمينيًا ، وعندما تترابط معًا ، فإنها تصنع بروتينات فريدة اعتمادًا على تسلسلها في السلسلة.

تتكون الأحماض الأمينية من مجموعة أمينية ، وكربون ، ومجموعة حمض كربوكسيلي ، وسلسلة جانبية متصلة أو مجموعة R تجعلها فريدة من نوعها. تساعد هذه المجموعة R في تحديد ما إذا كان الحمض الأميني سيكون كارهًا للماء ، أو محبًا للماء ، أو موجب الشحنة ، أو سالب الشحنة أو سيستين مع روابط ثاني كبريتيد.

عندما تتحد الأحماض الأمينية معًا ، فإنها تشكل رابطة ببتيدية وتصنع هيكل عديد الببتيد. يحدث هذا من خلال تفاعل تكثيف ينتج عنه جزيء ماء. بمجرد أن تصنع الأحماض الأمينية بنية عديد الببتيد بترتيب معين ، فإن هذا التسلسل يشكل a هيكل البروتين الأساسي.

ومع ذلك ، لا تبقى عديدات الببتيدات في خط مستقيم ، ولكنها تنحني وتنثني لتشكل شكلًا ثلاثي الأبعاد يمكن أن يبدو وكأنه حلزوني ( ألفا الحلزون) أو نوع من شكل الأكورديون (أ ورقة مطوية بيتا). تشكل هذه الهياكل متعددة الببتيد أ هيكل البروتين الثانوي. يتم تجميعها معًا عبر روابط هيدروجينية.

هيكل البروتين العالي يصف الشكل النهائي لبروتين وظيفي يتألف من مكونات هيكله الثانوي. سيكون للبنية الثلاثية أوامر محددة لأحماضها الأمينية ، وحلزونات ألفا ، والألواح المطوية بيتا ، والتي سيتم طيها جميعًا في الهيكل الثلاثي المستقر. غالبًا ما تتشكل الهياكل الثلاثية فيما يتعلق ببيئتها ، مع وجود أجزاء كارهة للماء على الجزء الداخلي من البروتين والأجزاء المحبة للماء في الخارج (كما في السيتوبلازم) ، على سبيل المثال.

بينما تمتلك جميع البروتينات هذه الهياكل الثلاثة ، يتكون بعضها من سلاسل متعددة من الأحماض الأمينية. يسمى هذا النوع من بنية البروتين هيكل رباعي، مما يجعل بروتينًا من سلاسل متعددة مع تفاعلات جزيئية مختلفة. ينتج عن هذا مركب بروتين.

بمجرد أن يتمكن المرء من وصف بنية جزيء الهيموجلوبين ، يصبح من السهل فهم كيفية ارتباط بنية ووظيفة الهيموجلوبين. يشبه الهيموغلوبين هيكليًا الميوغلوبين ، المستخدم لتخزين الأكسجين في العضلات. ومع ذلك ، فإن التركيب الرباعي للهيموجلوبين يميزه عن غيره.

يشتمل التركيب الرباعي لجزيء الهيموجلوبين على أربع سلاسل بروتينية ذات بنية ثلاثية ، وكلها حلزونات ألفا.

بشكل فردي ، كل حلزون ألفا هو هيكل ثانوي متعدد الببتيد مصنوع من سلاسل الأحماض الأمينية. الأحماض الأمينية هي بدورها البنية الأساسية للهيموجلوبين.

تحتوي سلاسل البنية الثانوية الأربعة على ذرة حديد موجودة في ما يسمى a مجموعة الهيم، وهي بنية جزيئية على شكل حلقة. عندما تستنشق الثدييات الأكسجين ، فإنه يرتبط بالحديد في مجموعة الهيم. هناك أربعة مواقع للهيم يرتبط بها الأكسجين في الهيموجلوبين. يتم تجميع الجزيء معًا من خلال احتوائه على خلية دم حمراء. بدون شبكة الأمان هذه ، يمكن أن يتفكك الهيموجلوبين بسهولة.

يبدأ ارتباط الأكسجين بالهيم بتغييرات هيكلية في البروتين ، مما يؤدي إلى تغيير الوحدات الفرعية متعددة الببتيد المجاورة أيضًا. يعتبر الأكسجين الأول هو الأكثر صعوبة في الارتباط ، لكن الأوكسجين الثلاثة الإضافيين يكونون قادرين على الارتباط بسرعة.

يتغير الشكل الهيكلي بسبب ارتباط الأكسجين بذرة الحديد في مجموعة الهيم. هذا يغير حمض الهيستيدين الأميني ، والذي بدوره يغير حلزون ألفا. تستمر التغييرات من خلال وحدات الهيموجلوبين الفرعية الأخرى.

يُستنشق الأكسجين ويلتصق بالهيموجلوبين في الدم عبر الرئتين. يحمل الهيموغلوبين هذا الأكسجين في مجرى الدم ، ويوصل الأكسجين إلى أي مكان يحتاج إليه. مع زيادة ثاني أكسيد الكربون في الجسم وانخفاض مستوى الأكسجين ، يتم إطلاق الأكسجين ويتغير شكل الهيموجلوبين مرة أخرى. في النهاية يتم إطلاق جميع جزيئات الأكسجين الأربعة.

لا يحمل الهيموغلوبين الأكسجين فقط عبر مجرى الدم ، بل يرتبط أيضًا بالجزيئات الأخرى. يمكن أن يرتبط أكسيد النيتريك بالسيستين في الهيموجلوبين وكذلك بمجموعات الهيم. يطلق أكسيد النيتريك جدران الأوعية الدموية ويخفض ضغط الدم.

لسوء الحظ ، يمكن أن يرتبط أول أكسيد الكربون أيضًا بالهيموجلوبين في تكوين مستقر بشكل ضار ، مما يحجب الأكسجين ويؤدي إلى اختناق الخلايا. يقوم أول أكسيد الكربون بذلك بسرعة ، مما يجعل التعرض له شديد الخطورة ، لأنه غاز سام وغير مرئي وعديم الرائحة.

لا توجد الهيموجلوبين فقط في الثدييات. حتى أن هناك نوعًا من الهيموغلوبين في البقوليات يسمى ليغيموغلوبين. يعتقد العلماء أن هذا يساعد البكتيريا على تثبيت النيتروجين في جذور البقوليات. إنه يحمل تشابهًا عابرًا مع الهيموجلوبين البشري ، ويرجع ذلك أساسًا إلى حمض الهيستيدين الأميني المرتبط بالحديد.

كما ذكرنا أعلاه ، تتغير بنية الهيموجلوبين في وجود الأكسجين. في الشخص السليم ، من الطبيعي وجود بعض الفروق الفردية في التركيب الأساسي للهيموجلوبين لتكوينات الأحماض الأمينية. تكشف الاختلافات الجينية في السكان عن نفسها عند وجود مشاكل في بنية الهيموغلوبين.

في فقر الدم المنجلي، تؤدي طفرة في تسلسل الأحماض الأمينية إلى تكتل الهيموغلوبين غير المؤكسج. هذا يغير شكل خلايا الدم الحمراء حتى تشبه شكل المنجل أو الهلال.

يمكن أن يكون هذا الاختلاف الجيني ضارًا. خلايا الدم الحمراء المنجلية معرضة للتلف وفقدان الهيموجلوبين. وهذا بدوره يؤدي إلى فقر الدم أو انخفاض الحديد. يتمتع الأفراد المصابون بهيموجلوبينات الخلايا المنجلية بميزة في المناطق المعرضة للإصابة بالملاريا.

في الثلاسيميا ، لا يتم إنتاج حلزونات ألفا بالطريقة نفسها ، مما يؤثر سلبًا على الهيموجلوبين.

بسبب التحديات في تخزين الدم ومطابقة أنواع الدم ، يبحث الباحثون عن طريقة لصنع الدم الاصطناعي. يستمر العمل في صنع أنواع الهيموجلوبين الجديدة، مثل واحد يحتوي على اثنين من بقايا الجلايسين التي تبقيها مرتبطة ببعضها البعض في محلول ، بدلاً من التفكك في حالة عدم وجود خلايا الدم الحمراء الواقية.

تساعد معرفة المستويات الأربعة لبنية البروتين في الهيموجلوبين العلماء على التوصل إلى طرق لفهم وظيفته بشكل أفضل. في المقابل ، قد يؤدي هذا إلى استهداف جديد للأدوية والعلاجات الطبية الأخرى في المستقبل.