ما هي سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية تسمى؟

تسمى السلاسل الطويلة ، أو البوليمرات ، للأحماض الأمينية بالبروتينات (على الرغم من أن البروتينات لا تحتاج إلى أن تكون أحماض أمينية حصرية). الأحماض الأمينية مرتبطة بما يسمى "روابط الببتيد". يتم تحديد ترتيب الأحماض الأمينية بترتيب النيوكليوتيدات (الأبجدية الجينية) في جين الحمض النووي ، والتي بدورها تحدد كيف ينطوى البروتين و المهام.

تبدأ عملية ربط الأحماض الأمينية بالبروتينات في نواة الخلية. يتم إنشاء Messenger RNA (mRNA) للجين باستخدام امتداد من الحمض النووي كقالب. ينتقل الرنا المرسال بعد ذلك خارج النواة إلى مصنعي البروتينات المسماة "الريبوسومات". هذا هو المكان الذي يصنع فيه البروتين. في الريبوسومات ، نقل الحمض النووي الريبي (الحمض النووي الريبي) ثم لصق الأحماض الأمينية على الرنا المرسال. في الأساس ، يتم استخدام الرنا المرسال كقالب لبناء البروتين.

يتم ربط الأحماض الأمينية من الرأس إلى الذيل في بوليمرات خطية طويلة. على وجه التحديد ، ترتبط مجموعة الأحماض الكربوكسيلية (-CO) لأحد الأحماض الأمينية بالمجموعة الأمينية (-NH) التالية. تسمى هذه الرابطة "رابطة الببتيد". تسمى سلاسل الأحماض الأمينية هذه بـ "عديد الببتيدات".

الأحماض الأمينية لها سلاسل جانبية متصلة بذرة الكربون المركزية. هذه السلاسل الجانبية لها خصائص كهروستاتيكية (ترابط) مختلفة. هذا مهم في كيفية طي البروتين الخطي الأولي عند إطلاقه من قالب mRNA الخاص به.

يتم تحديد شكل البروتين من خلال تسلسل الأحماض الأمينية. تسمح الروابط الموجودة في سلسلة طويلة من عديد الببتيد بالدوران الحر للذرات ، مما يمنح العمود الفقري للبروتين مرونة كبيرة. ومع ذلك ، فإن معظم سلاسل البولي ببتيد تنثني في شكل واحد فقط ، ومعظمها يفعل ذلك تلقائيًا.

يتم تحديد الطي بترتيب السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية. تتفاعل هذه السلاسل الجانبية مع كل منها والمياه الموجودة في الخلية. تميل السلاسل الجانبية القطبية إلى الالتواء لمواجهة الماء. تتحول السلاسل الجانبية غير القطبية إلى مركز كرة البروتين ، كونها كارهة للماء (كره الماء). وبالتالي فإن توزيع المواقع القطبية وغير القطبية هو أحد أهم العوامل التي تحكم انثناء البروتين.

20 من الأحماض الأمينية تستخدم في صنع البروتينات. في حين أن هناك 20 ^ n من عديد الببتيدات المختلفة التي تتكون من عدد n من الأحماض الأمينية ، فإن جزءًا صغيرًا جدًا من البروتينات الناتجة سيكون مستقرًا. سيكون لمعظمها أشكال عديدة ذات مستويات طاقة مكافئة تقريبًا. كونها قادرة على تغيير الشكل بسهولة لتبني مستوى طاقة مختلف ، فإنها بالتالي لن تكون مستقرة بما يكفي لتكون مفيدة للكائن الحي. لذلك يمكن أن يؤدي وجود حمض أميني واحد في المكان الخطأ إلى جعل البروتين عديم الفائدة. لذلك ، فإن معظم الطفرات في الحمض النووي لا تفيد الكائن الحي. فقط من خلال قدر هائل من التجربة والخطأ يتم تطوير البروتينات المفيدة.