Ссавці вдихають кисень з повітря через легені. Кисню необхідний шлях для перенесення з легенів до решти тіла для різних біологічних процесів. Це відбувається через кров, зокрема білок гемоглобін, що міститься в еритроцитах. Гемоглобін виконує цю функцію завдяки своїм чотирьом рівням структури білка: первинній структурі гемоглобіну, вторинній структурі, а також третинної та четвертинної структурах.
TL; ДР (занадто довгий; Не читав)
Гемоглобін - це білок в еритроцитах, який надає йому червоний колір. Гемоглобін також виконує важливе завдання безпечної доставки кисню по всьому тілу, і робить це за допомогою чотирьох рівнів структури білка.
Що таке гемоглобін?
Гемоглобін є великою молекулою білка, що міститься в еритроцитах. Насправді гемоглобін - це речовина, яка надає крові червоний відтінок. Молекулярний біолог Макс Перуц відкрив гемоглобін в 1959 році. Перуц використовував рентгенівську кристалографію для визначення особливої структури гемоглобіну. Зрештою він також виявить кристалічну структуру її деоксигенованої форми, а також структури інших важливих білків.
Гемоглобін - це молекула-переносник кисню до трильйонів клітин в організмі, необхідна для життя людей та інших ссавців. Він транспортує як кисень, так і вуглекислий газ.
Ця функція відбувається завдяки унікальній формі гемоглобіну, який є кулястим і складається з чотирьох субодиниць білків, що оточують групу заліза. Гемоглобін зазнає змін у своїй формі, щоб зробити його більш ефективним у своїй функції транспортування кисню. Щоб описати будову молекули гемоглобіну, слід розуміти спосіб розташування білків.
Огляд структури білка
Білок - це велика молекула, що складається з ланцюжка менших молекул, що називається амінокислоти. Всі білки мають визначену структуру завдяки своєму складу. Існує двадцять амінокислот, і коли вони зв’язуються між собою, вони утворюють унікальні білки залежно від їх послідовності в ланцюзі.
Амінокислоти складаються з аміногрупи, вуглецю, групи карбонової кислоти та приєднаного бічного ланцюга або R-групи, що робить її унікальною. Ця R-група допомагає визначити, чи буде амінокислота гідрофобною, гідрофільною, позитивно зарядженою, негативно зарядженою або цистеїном з дисульфідними зв’язками.
Структура поліпептиду
Коли амінокислоти з’єднуються, вони утворюють пептидний зв’язок і утворюють поліпептидна структура. Це відбувається через реакцію конденсації, в результаті чого утворюється молекула води. Як тільки амінокислоти складають поліпептидну структуру в певному порядку, ця послідовність складає a первинна структура білка.
Однак поліпептиди не залишаються прямолінійними, а скоріше згинаються і складаються, утворюючи тривимірну форму, яка може виглядати як спіраль ( альфа-спіраль) або різновид гармошки (a аркуш бета-плісе). Ці поліпептидні структури складають a вторинна структура білка. Вони утримуються разом за допомогою водневих зв’язків.
Третинна та четвертинна структура білка
Третинна структура білка описує остаточну форму функціонального білка, що складається з його вторинних структурних компонентів. Третинна структура матиме специфічні порядки щодо своїх амінокислот, альфа-спіралей та бета-плісированих листів, які всі будуть складені в стабільну третинну структуру. Третинні структури часто утворюються по відношенню до навколишнього середовища, з гідрофобними частинами всередині білка, а гідрофільними - зовні (наприклад, у цитоплазмі).
Хоча всі білки мають ці три структури, деякі складаються з безлічі амінокислотних ланцюгів. Цей тип структури білка називається четвертинна структура, утворюючи білок з декількох ланцюгів з різними молекулярними взаємодіями. Це дає білковий комплекс.
Опишіть структуру молекули гемоглобіну
Як тільки можна описати структуру молекули гемоглобіну, легше зрозуміти, як пов’язані структура та функції гемоглобіну. Гемоглобін за своєю структурою схожий на міоглобін, який використовується для накопичення кисню в м’язах. Однак четвертинна структура гемоглобіну відрізняє його.
Четвертинна структура молекули гемоглобіну включає чотири білкові ланцюги третинної структури, які всі є альфа-спіралями.
Окремо кожна альфа-спіраль є вторинною поліпептидною структурою, складеною з амінокислотних ланцюгів. Амінокислоти, в свою чергу, є основною структурою гемоглобіну.
Чотири ланцюги вторинної структури містять атом заліза, розміщений у так званому а група гему, кільцеподібна молекулярна структура. Коли ссавці дихають киснем, він зв’язується із залізом у групі гемів. Існує чотири місця гему, в яких кисень зв’язується в гемоглобіні. Молекула утримується разом, розміщуючи еритроцити. Без цієї захисної мережі гемоглобін легко розпався б.
Зв’язування кисню з гемом ініціює структурні зміни білка, що призводить до зміни сусідніх субодиниць поліпептиду. Перший кисень є найскладнішим для зв’язування, але три додаткових кисню можуть швидко зв’язуватися.
Структурна форма змінюється внаслідок зв’язування кисню з атомом заліза групи гемів. Це зміщує амінокислоту гістидин, яка, у свою чергу, змінює альфа-спіраль. Зміни тривають через інші субодиниці гемоглобіну.
Кисень вдихається і через легені зв’язується з гемоглобіном у крові. Гемоглобін переносить цей кисень у кров, доставляючи кисень туди, куди це потрібно. У міру збільшення вуглекислого газу в організмі і зниження рівня кисню виділяється кисень і форма гемоглобіну знову змінюється. Зрештою вивільняються всі чотири молекули кисню.
Функції молекули гемоглобіну
Гемоглобін не тільки несе кисень по крові, він також зв’язується з іншими молекулами. Оксид азоту може зв'язуватися з цистеїном у гемоглобіні, а також з гемовими групами. Цей оксид азоту звільняє стінки судин і знижує артеріальний тиск.
На жаль, окис вуглецю може також зв’язуватися з гемоглобіном у згубно стабільній конфігурації, блокуючи кисень і приводячи до задушення клітин. Окис вуглецю робить це швидко, роблячи вплив на нього дуже небезпечним, оскільки це токсичний, невидимий газ без запаху.
Гемоглобіни містяться не тільки у ссавців. Існує навіть тип гемоглобіну в бобових культурах, який називається легемоглобіном. Вчені вважають, що це допомагає бактеріям фіксувати азот у коренях бобових культур. Він має подібність до гемоглобіну людини, головним чином завдяки його амінокислоті гістидину, що зв’язує залізо.
Як змінена структура гемоглобіну впливає на функцію
Як зазначалося вище, структура гемоглобіну змінюється в присутності кисню. У здорової людини нормально мати певні індивідуальні відмінності в основній структурі амінокислотних конфігурацій гемоглобіну. Генетичні зміни в популяціях виявляються, коли є проблеми зі структурою гемоглобіну.
В Серповидноклітинна анемія, мутація амінокислотної послідовності призводить до скупчення дезоксигенованих гемоглобінів. Це змінює форму еритроцитів, поки вони не нагадують форму серпа або півмісяця.
Ця генетична варіація може виявитися шкідливою. Серповидноклітинні еритроцити вразливі до пошкодження та втрати гемоглобіну. Це, в свою чергу, призводить до анемії або низького вмісту заліза. Особи з серповидноклітинними гемоглобінами мають переваги в районах, схильних до малярії.
При таласемії альфа-спіралі не виробляються однаково, негативно впливаючи на гемоглобін.
Гемоглобін та майбутні медичні методи лікування
Через проблеми зі зберіганням крові та узгодженням груп крові дослідники шукають спосіб, як зробити штучну кров. Триває робота над виготовленням нові типи гемоглобіну, наприклад, такий із двома залишками гліцину, які підтримують його зв’язування в розчині, а не розсипаються за відсутності захисних еритроцитів.
Знання чотирьох рівнів структури білка в гемоглобіні допомагає вченим знайти шляхи для кращого розуміння його функції. У свою чергу, це може призвести до нових націленостей на фармацевтичні препарати та інші види лікування в майбутньому.