У будь-який час, без жодної свідомої думки з вашого боку, трильйони клітин у вашому тілі переживають величезну кількість хімічних реакцій, які підтримують вас у житті та в рівновазі. Незважаючи на те, що ці реакції можуть відбуватися самі по собі, достатньо часу, цей показник буде недостатньо швидким для потреб людського організму.
В результаті майже всі біохімічні реакції допомагають спеціалізованими білками ферменти, які є біологічними каталізатори які можуть зробити реакції в мільйон разів швидшими.
Пошиття ферментів дуже велике; більшість із сотень відомих ферментів можуть каталізувати лише одну реакцію, а більшість реакцій може каталізуватися лише одним специфічним ферментом.
Що саме ферменти?
Хоча нуклеїнова кислота молекула РНК (рибонуклеїнова кислота) може іноді виступати в ролі неферментного каталізатора, справжні ферменти є білки, що означає, що вони складаються з довгих ланцюгів амінокислоти які складаються в певну форму. У природі налічується 20 амінокислот, і всі вони в певній кількості потрібні вашому організму.
Ваше тіло може виробляти приблизно половину з них, тоді як решту потрібно вживати в їжу. Називаються ті, які ти маєш їсти незамінні амінокислоти.
Всі амінокислоти мають центральний атом вуглецю, приєднаний до групи карбонової кислоти (-COOH), аміно (-NH)2) група і бічний ланцюг, який зазвичай позначається "-R" на хімічних діаграмах.
Бічний ланцюг визначає унікальну поведінку амінокислоти. Порядок амінокислот у білку називається його первинна структура. Рядок амінокислот називається а поліпептид; зазвичай, коли молекулу називають такою, це не повноцінний, функціональний білок, а шматочок одного.
Струни амінокислот можуть розташовуватися у вигляді спіралеподібних або листоподібних утворень; це називають білком вторинна структура. Як молекула в кінцевому підсумку розташовується у трьох вимірах, в основному в результаті електричної взаємодії між амінокислотами в різних частинах молекули, називається третинної структури.
Як і так багато речей у природному світі, форма відповідає функції; тобто форма ферменту визначає його точну поведінку, включаючи те, наскільки сильно він "шукає" конкретного субстрат (тобто молекула, на яку діє фермент).
Як працюють ферменти?
Як ферменти здійснюють каталітичну активність? Це питання можна розділити на два відповідні запити.
Перший: як, з точки зору основного переміщення атомів, ферменти прискорюють реакції? І два: які особливі особливості будови ферментів дозволяють це відбуватися?
Фермент прискорює швидкість реакції шляхом згладжування шляху між початком і кінцем реакції. При таких видах реакцій продуктів (молекули, що залишилися після закінчення реакції) мають нижчу загальну енергію, ніж реагенти (молекули, які під час реакції перетворюються на продукти).
Однак, щоб отримати реакційну прокатку, продукти повинні подолати енергетичний "горб", що називається енергія активації (Еа).
Уявіть, що ви знаходитесь на велосипеді за півмилі від вашого будинку - точки, що знаходиться на 100 вертикальних футів над вашим під'їздом. Якщо дорога спочатку піднімається на 50 футів, перш ніж швидко опуститися на 150 футів, щоб дістатися до під'їзду, вам, очевидно, доведеться трохи покрутити педалі, перш ніж ви зможете розпочати рух. Але якщо ділянка дороги просто складається з рівномірного помірного зниження версії довжиною півмилі, ви можете пройти берег цілим шляхом.
По суті, фермент перетворює перший сценарій на другий; різниця висот все ще становить 100 футів, але загальна компоновка не однакова.
Модель замка та ключа
На рівні молекулярної кооперації фермент-субстратний комплекс часто описують термінами a взаємозв'язок "замок і ключ": частина молекули ферменту, яка зв'язується з субстратом, називається активний сайт, має таку форму, що майже ідеально вписується в молекулу субстрату.
Так само, як засунення ключа в замок і його поворот спричиняє зміни в замку (наприклад, рух затвор), каталізатор досягає ферментативної активності, викликаючи зміну молекули субстрату форму.
Ці зміни можуть призвести до ослаблення хімічних зв'язків у підкладці через механічні спотворення, надаючи молекулі достатньо «поштовху» або «повороту», щоб рухатися до форми кінцевого продукту.
Часто майбутній продукт існує в перехідний стан тим часом, що виглядає дещо як реагент і дещо як продукт.
Пов'язаною моделлю є індукована придатність концепція. У цьому сценарії фермент і субстрат спочатку не ідеально підходять, але сам факт їх контактуючий викликає зміни форми субстрату, що оптимізує фізичний фермент-субстрат взаємодія.
Зміна субстрату робить його більш схожим на молекулу перехідного стану, яка потім перетворюється на кінцевий продукт, коли реакція рухається вперед.
Що впливає на функцію ферменту?
Хоча вони і потужні, ферменти, як і всі біологічні молекули, не є непереможними. Багато однакові умови, що пошкоджують або руйнують інші молекули, а також цілі клітини і тканини, можуть уповільнити активність ферментів або взагалі зупинити їх роботу.
Як ви напевно знаєте, ваш температура тіла повинні залишатися у вузькому діапазоні (зазвичай приблизно від 97,5 до 98,8 градусів за Фаренгейтом), щоб ви залишалися здоровими. Однією з причин цього є те, що ферменти перестають нормально працювати, якщо температура тіла піднімається вище цього рівня - що ви сприймаєте як лихоманку.
Крім того, висококислі умови можуть порушити хімічні зв’язки ферменту. Такі пошкодження, пов'язані з температурою та рН, називаються денатураторський ферменту.
Крім того, як можна було очікувати, збільшення кількості ферменту ще більше прискорює реакцію, тоді як зменшення концентрації ферменту уповільнює її.
Подібним чином, додавання більшої кількості субстрату, зберігаючи однакову кількість ферменту, прискорює реакцію, поки фермент не буде «максимально використаний» і не зможе взяти участь у всьому субстраті.
Що таке коферменти та кофактори?
Скажімо, ви їдете у велосипедну поїздку на бігові перегони, і вас у дорозі підтримують друзі, які дають вам напої та свіжий одяг із фургона.
Вашим друзям буде потрібна власна підтримка під час подорожі, наприклад, бензин для автомобіля та їжа для екіпажу.
Якщо вашу поїздку можна сприймати як "реакцію", а екіпаж фургона - це "фермент", який "каталізує" вашу подорож, то продовольчі магазини на маршруті можна сприймати як коферменти - в біохімія, речовини, які не є ферментами, але потрібні ферментам, щоб найкраще виконувати свою роботу.
Як і субстрати, коферменти зв'язуються з активним центром ферментів, де субстрат зв'язується, але вони самі не вважаються субстратами.
Коферменти часто функціонують як носії електронів або тимчасові місця стикування атомів або функціональних груп, які переносяться між молекулами в загальній реакції. Кофактори є неорганічними молекулами, такими як цинк, які допомагають ферментам у живих організмах, але на відміну від коферментів, вони не зв’язуються з активним центром ферменту.
Приклади загального коферменти включати:
- кофермент А, або CoA, який зв’язується з ацетатом, утворюючи ацетил CoA, важливий для клітинного дихання, який генерує енергію для клітин із цукру глюкози;
- нікотинамід аденін динуцелотид (NAD) та флавін аденін динуцелотид (FAD), які є високоенергетичними електронами, що також сприяють клітинному диханню;
- піридоксальфосфат, або вітамін В6, який переміщує аміногрупи між молекулами.