Амінокислоти: функція, структура, типи

Амінокислоти є однією з чотирьох основних макромолекули життя, інші істоти вуглеводи, ліпіди і нуклеїнові кислоти. Вони служать насамперед як мономерні одиниці Росії білки. 20 амінокислот, що зустрічаються в природі, містяться у всьому живому - від бактерій до людини.

Оскільки амінокислоти роблять білки, а білки становлять більшу частину вашої маси тіла, ці кислоти буквально є речовиною, з якої виробляються люди (та інші тварини).

Дефіцит однієї або декількох амінокислот може призвести до неповних або погано побудованих тканин, а також вважається, що вони відіграють роль у генезі деяких видів раку.

Людський організм здатний синтезувати 10 з цих кислот, але інші 10 повинні бути отримані з дієтичних джерел і тому називаються незамінні амінокислоти. Їх іноді пропонують як необхідні амінокислотні добавки.

Амінокислоти, які організм може виробляти, називаються незамінні амінокислоти, дещо оманливий термін, оскільки організм насправді вимагає їх.

Кожна амінокислота має як велику однобуквену абревіатуру, так і трибуквену абревіатуру (наприклад,

Амінокислоти стали популярними в дієтичних добавках серед людей, які цікавляться загальним станом здоров'я та тих, хто сподівається наростити м’язову масу за допомогою поєднання силових тренувань та харчування втручання.

• Першою виявленою амінокислотою був аспарагін, виділений із спаржевого соку в 1806 році.

Універсальна структура всіх амінокислот - це центральний атом вуглецю, який має карбоксил група, ан аміногрупа, a атом водню та ан Бічний ланцюг "R" що варіюється від амінокислоти до амінокислоти, пов’язаної з нею.

карбоксильна група складається з атома вуглецю, подвійно пов'язаного з атомом кисню, а також пов'язаного з гідроксильною (-ОН) групою. Він може бути представлений як -CO (OH), і саме завдяки цьому ці сполуки отримують позначення "кислота", оскільки атом водню в гідроксильному компоненті легко передається, залишаючи за собою-) група.

20 амінокислот, що знаходяться в природі, називаються альфа-амінокислоти оскільки аміно (-NH2) група приєднана до альфа-вуглецю карбонової кислоти, який є вуглецем поруч із групою -CO (OH). Цей вуглець також є "центральним" вуглецем, описаним вище.

Амінокислоти змінюються за масою від 75 грамів на моль (гліцин) до 204 грамів на моль (триптофан), і в середньому вони менші, ніж цукор глюкози (180 грам на моль).

Якби кожна амінокислота спостерігалася з однаковою частотою в природі, на кожну з них припадало б приблизно 5 відсоток амінокислот у білкових структурах (100 відсотків поділено на 20 амінокислот = 5 відсотків на амінокислота).

Насправді ці частоти виникнення варіюються від трохи більше 1,2 відсотка (триптофан та цистеїн) до трохи менше 10 відсотків (лейцин).

"R" бічні ланцюги, або просто R-ланцюги, потрапляють у різні підкатегорії, які одночасно описують і визначають біохімічну поведінку амінокислоти в цілому. Одна загальна схема класифікує амінокислоти як гідрофобний, гідрофільний (або полярний), стягується плата або амфіпатичний.

Гідрофобний походить від грецької, що означає "бояться води", і ці вісім амінокислот так позначені, оскільки їх бічні ланцюги є неполярний, це означає, що вони не несуть ні чистого електростатичного заряду, ні асиметрично розподіленого заряду. В результаті цього майна, гідрофобний амінокислоти, як правило, містяться у внутрішній частині білків, "безпечних" від води.

Подібним чином ці кислоти гідрофільний однолітки, як правило, збираються на зовнішніх поверхнях білків. Заряджається і амфіпатичний Тим часом молекули демонструють власні принади та особливості.

Далі наводиться перелік окремих амінокислот разом з деякими їх відмінними рисами. Вони представлені в порядку їх однобуквених скорочень для зручності посилання, але якщо ви вирішите спробувати запам'ятати Назви амінокислот, вам слід використовувати будь-яку схему групування чи іншу хитрість, яка максимально спрощує це завдання.

Ці вісім амінокислот, як правило, згруповані разом, і їх іноді називають "неполярними" замість гідрофобних, хоча вони по суті означають одне і те ж. Вони беруть участь у внутрішній ділянці білків взаємодії ван дер Ваальса, які подібні до ковалентних або іонні зв’язки але набагато слабкіше і тимчасовіше.

• Аланін (ала або А): Друга за кількістю амінокислота, а також друга за кількістю.
• Гліцин (глі або G): Фактично не має повного бічного ланцюга (бічним ланцюгом для гліцину є одиничний водень) і тому розміщується з іншим неполярні сполуки за замовчуванням, але часто виявляються поблизу поверхні білків і, ймовірно, можуть бути позначені як "гідрофільні" для цього причина.
• Фенілаланін (фе або F): Як і тирозин та триптофан, це ароматична амінокислота, який не має нічого спільного із запахом (амінокислоти не мають запаху), а натомість вказує на наявність фенільної групи (шестивуглецевого кільця, що містить три подвійні зв’язки).
• Ізолейцин (ile або I): Ан ізомер лейцину з однією метильною (-CH3) групою, приєднаною до іншого вуглецю на R-ланцюзі. (Ізомери мають однакову кількість і тип атомів, але різні просторові розташування.)
• Лейцин (лей або L): Як і його ізомер, лейцин є амінокислота з розгалуженим ланцюгом (BCAA), посилання на конструкцію R-ланцюга. Оскільки більшість тварин не можуть синтезувати BCAA, це дві найважливіші амінокислоти.
• Метіонін (мет або М): Одна з двох сірковмісних амінокислот, інша - цистеїн. Іноді класифікується як амфіпатичний або навіть полярний залежно від оточення.
• Пролін (pro або P): Аміногрупа проліну існує у п'ятиатомному кільці замість кінцевої групи -NH2.
• Валін (вал або V): Інший BCAA; еквівалентно молекулі лейцину з вирізаною основою метильної групи.

До цієї групи іноді включають триптофан, але насправді він амфіпатичний.

Ці амінокислоти часто називають «полярними, але незарядженими». Вони перчать зовнішні поверхні білків і не віддають у присутності води.

• Цистеїн (cys або C): Містить атом сірки; на природу припадає лише 1,2 відсотка амінокислот.
• Гістидин (його або Н): Гістидин містить не одну, а дві групи -NH2, що робить його дуже універсальною амінокислотою завдяки своїй здатності приймати або розвантажувати протони (тобто атоми водню) у різних місцях. У деяких джерелах гістидин перерахований переважно як амфіпатичний.
• Аспарагін (asn або N): Хімічно це аспарагінова кислота з аміногрупою, що замінює кислий водень карбоксильної групи.
• Глютамін (gln або Q): Ідентичний глутаміновій кислоті з аміногрупою, що замінює кислий водень карбоксильної групи.
• Серин (Ser або S): Гідрофільні властивості серину зумовлені тим, що він містить гідроксильну групу.
• Треонін (thr або T): За структурою схожий на цукор, який називається треоз і названий на його честь.

Ці сполуки поводяться майже так само, як гідрофільні (полярні) амінокислоти, оскільки вони легко взаємодіють з водою, але вони несуть чистий заряд +1 або -1. Це робить їх кислотами (донорами протонів) або основами (акцепторами протонів) на рНабо кислотність людського тіла.

• Аспарагінова кислота (asp або D): Депротонований при фізіологічному (тілі) рН, надаючи молекулі негативний заряд. Також називається аспартатом.
• Глутамінова кислота (глю або Е): Депротонований при фізіологічному pH. Також називається глутамат.
• Лізин (lys або K): Основа і протонована при фізіологічному pH.
• Аргінін (арг або R): Також основа і протонована при фізіологічному pH.

"Амфіпатичний" в перекладі з грецької означає "почуття обох", і ці амінокислоти можуть функціонувати як неполярні (гідрофобні), так і полярні (гідрофільні), майже як гравець у софтбол, який не є суперзіркою та розбійником, але може функціонувати в обох ролях у спорті, в якому здатність більшості гравців дуже спеціалізовані.

Вони несуть чистий заряд, а розподіл електричного заряду по R-ланцюгах цих амінокислоти є помітно асиметричним.

• Тирозин (тир або Т): Його гідроксильна група може як віддавати, так і приймати водневий зв'язок, тому тирозин іноді "діє" гідрофільно.
• Триптофан (спробувати або W): Найбільша амінокислота; попередник нейромедіатора серотонін (5-гідрокситриптамін).