Хто відкрив будову рибосоми?

Рибосоми відомі як виробники білка всіх клітин. Білки контролюють і будують життя.

Отже, рибосоми є життєво важливими для життя. Незважаючи на їх відкриття в 1950-х, минуло кілька десятиліть, перш ніж вчені по-справжньому з'ясували структуру рибосом.

TL; ДР (занадто довгий; Не читав)

Рибосоми, відомі як білкові фабрики всіх клітин, були вперше відкриті Джорджем Е. Палада. Однак структура рибосом була визначена десятиліттями пізніше Ада Е. Йонат, Томас А. Штайц і Венкатраман Рамакрішнан.

Рибосоми отримали свою назву від “рибо” рибонуклеїнової кислоти (РНК) та “соми”, що в перекладі з латини означає “тіло”.

Вчені визначають рибосоми як структуру, знайдену в клітинах, одну з декількох менших клітинних підмножин органели. Рибосоми мають дві субодиниці, одну велику і одну малу. Ядерце робить ці субодиниці, які замикаються між собою. Рибосомна РНК і білки (рибопротеїни) складають рибосому.

Деякі рибосоми плавають серед цитоплазма клітини, тоді як інші приєднуються до ендоплазматичний ретикулум (ER)

Залежно від організму клітина може мати кілька тисяч, а то й мільйони рибосом. Рибосоми існують як у прокаріотичних, так і в еукаріотичних клітинах. Вони також можуть бути знайдені в бактеріях, мітохондріях та хлоропластах. Рибосоми більш поширені в клітинах, які потребують постійного синтезу білка, таких як клітини мозку або підшлункової залози.

Деякі рибосоми можуть бути досить масивними. В еукаріотів вони можуть мати 80 білків і складатися з декількох мільйонів атомів. Їх частина РНК займає більше маси, ніж частина білка.

Рибосоми беруть кодони, які є серією з трьох нуклеотидів, з РНК-месенджера (мРНК). Кодон служить шаблоном з ДНК клітини для утворення певного білка. Потім рибосоми перекладають кодони і поєднують їх з амінокислотою передача РНК (тРНК). Це відомо як переклад.

Рибосома має три місця зв’язування тРНК: an аміноацил сайт зв'язування (сайт) для приєднання амінокислот, a пептидил сайт (P-сайт) та вихід сайт (E-сайт).

Після цього процесу перекладена амінокислота спирається на білковий ланцюг, який називається а поліпептид, поки рибосоми не закінчать свою роботу з вироблення білка. Після того, як поліпептид потрапляє в цитоплазму, він стає функціональним білком. Саме через це рибосоми часто визначають як фабрики білка. Три стадії виробництва білка називаються ініціацією, елонгацією та трансляцією.

Ці машиноподібні рибосоми працюють швидко, в деяких випадках приєднуючись до 200 амінокислот на хвилину; прокаріоти можуть додавати 20 амінокислот в секунду. Складання складних білків займає кілька годин. Рибосоми виробляють більшість із приблизно 10 мільярдів білків у клітинах ссавців.

Завершені білки в свою чергу можуть зазнати подальших змін або згортання; це називається посттрансляційна модифікація. У еукаріотів Апарат Гольджі завершує білок до його вивільнення. Як тільки рибосоми закінчать свою роботу, їх субодиниці або переробляються, або демонтуються.

Джордж Е. Вперше Паладе відкрив рибосоми в 1955 році. Опис рибосоми Паладе зобразив їх як цитоплазматичні частинки, які асоціюються з мембраною ендоплазматичної сітки. Паладе та інші дослідники виявили функцію рибосом, яка полягала в синтезі білка.

Френсіс Крик продовжував формувати центральна догма біології, який узагальнив процес побудови життя, оскільки «ДНК робить РНК білком».

Хоча загальну форму визначали за допомогою електронно-мікроскопічних зображень, знадобилося б ще кілька десятиліть, щоб визначити фактичну структуру рибосом. Це було багато в чому пов’язано з порівняно величезними розмірами рибосом, що стримувало аналіз їх структури у кристалічній формі.

Поки Палад відкрив рибосому, інші вчені визначили її структуру. Три окремі вчені виявили будову рибосом: Ада Е. Йонат, Венкатраман Рамакрішнан і Томас А. Штайц. Ці троє вчених були нагороджені Нобелівською премією з хімії в 2009 році.

Відкриття тривимірної структури рибосоми відбулося в 2000 році. Йонат, 1939 року народження, відкрив двері для цього одкровення. Її початкова робота над цим проектом розпочалася у 1980-х. Вона використовувала мікроби з гарячих джерел, щоб ізолювати їх рибосоми через їх міцну природу в суворих умовах. Вона змогла кристалізувати рибосоми, щоб їх можна було проаналізувати за допомогою рентгенівської кристалографії.

Це створило малюнок крапок на детекторі, щоб можна було виявити положення атомів рибосом. Зрештою Yonath виробляв високоякісні кристали за допомогою кріокристалографії, тобто рибосомні кристали заморожували, щоб запобігти їх розпаду.

Потім вчені спробували з’ясувати “фазовий кут” для малюнків точок. У міру вдосконалення технології вдосконалення процедури призвело до деталізації на рівні одного атома. Штайц, який народився в 1940 р., Зумів виявити, в яких реакційних стадіях беруть участь які атоми, на зв’язку амінокислоти. Він знайшов інформацію про фазу для більшої одиниці рибосоми в 1998 році.

Рамакришан, 1952 року народження, в свою чергу працював над вирішенням фази дифракції рентгенівських променів для хорошої молекулярної карти. Він знайшов інформацію про фазу для меншої субодиниці рибосоми.

Сьогодні подальші досягнення в повній кристалографії рибосом призвели до кращої роздільної здатності структур складних рибосом. У 2010 році вчені успішно кристалізували еукаріотичні 80S рибосоми Saccharomyces cerevisiae і змогли нанести на карту його рентгенівську структуру ("80S" - це тип класифікації, який називається значенням Сведберга; докладніше про це незабаром). Це, в свою чергу, призвело до отримання більше інформації про синтез і регуляцію білка.

На сьогоднішній день з рибосомами дрібніших організмів виявилось найпростішим у роботі, щоб визначити структуру рибосом. Це пов’язано з тим, що самі рибосоми менші і менш складні. Потрібні додаткові дослідження, щоб допомогти визначити структури рибосом вищих організмів, таких як у людей. Також вчені сподіваються дізнатись більше про рибосомну структуру збудників, щоб допомогти у боротьбі з хворобами.

Термін рибозим відноситься до більшої з двох субодиниць рибосоми. Рибозим функціонує як фермент, звідси і його назва. Він служить каталізатором у складі білка.

Значення Сведберга (S) описують швидкість осідання у центрифузі. Вчені часто описують рибосомні одиниці, використовуючи значення Сведберга. Наприклад, прокаріоти мають 70S рибосом, які складаються з однієї одиниці з 50S і однієї з 30S.

Вони не складаються, оскільки швидкість осідання більше пов’язана з розміром і формою, ніж з молекулярною масою. Еукаріотичні клітини, з іншого боку, містять 80S рибосом.

Рибосоми необхідні для всього життя, оскільки вони утворюють білки, що забезпечують життя та його будівельні блоки. Деякі найважливіші для життя людини білки включають гемоглобін в еритроцитах, інсулін та антитіла, серед багатьох інших.

Коли дослідники розкрили структуру рибосом, це відкрило нові можливості для дослідження. Одним із таких напрямків пошуку є нові ліки з антибіотиками. Наприклад, нові ліки можуть зупинити захворювання, націлившись на певні структурні компоненти рибосом бактерій.

Завдяки структурі рибосом, виявлених Йонатом, Штайцем та Рамакрішнаном, дослідники тепер знають точне розташування між амінокислотами та місця, де білки залишають рибосоми. Обнулення місця, де антибіотики приєднуються до рибосом, відкриває набагато більшу точність дії препарату.

Це має вирішальне значення в епоху, коли раніше стійкі антибіотики зустрічалися з стійкими до антибіотиків штамами бактерій. Тому відкриття структури рибосом має велике значення для медицини.