Ферменти є критично важливими для всього життя, оскільки вони каталізують хімічні реакції, які інакше проходили б занадто повільно, щоб підтримати життя. Важливо, що швидкість, з якою ферменти здатні каталізувати цільові реакції, і здатність ферментів підтримувати свою структуру сильно залежать від температури. Як результат, заморожування та кип’ятіння можуть мати значний вплив на активність ферментів.
TL; ДР (занадто довгий; Не читав)
Кипіння розщеплює ферменти, тому вони більше не функціонують. Після замерзання кристалізація перешкоджає функціонуванню ферментів.
Молекулярний рух і роль температури
Для того, щоб зрозуміти, як заморожування впливає на активність ферментів, спочатку необхідно зрозуміти вплив температури на молекули, які є субстратами ферментного каталізу. Усередині клітин молекули субстрату перебувають у постійному випадковому русі, відомий як броунівський рух, в результаті зіткнень між молекулами субстрату та окремими молекулами води. Зі збільшенням температури зростає і швидкість цього випадкового молекулярного руху, оскільки молекули мають більше енергії коливань при більш високих температурах. Більш швидкий рух збільшує частоту випадкових зіткнень між молекулами та ферментами, що важливо для активності ферментів, оскільки ферменти залежать від молекул субстрату, що стикаються в них до того, як реакція зможе відбуваються.
Вплив заморожування на ферментну активність
При дуже холодних температурах домінує протилежний ефект - молекули рухаються повільніше, зменшуючи частоту зіткнень фермент-субстрат і, отже, знижуючи активність ферментів. У точці замерзання молекулярний рух різко зменшується, оскільки відбувається утворення твердого речовини і молекули замикаються у тверді кристалічні утворення. Усередині цих твердих кристалів молекули мають набагато меншу свободу руху в порівнянні з тими ж молекулами в рідинному розташуванні. Як результат, зіткнення фермент-субстрат надзвичайно рідкісні, коли відбувається заморожування, а активність ферментів майже дорівнює нулю нижче замерзання.
Структура ферменту
Хоча підвищення температури призводить до вищих показників активності ферментів, існує верхня межа температури, при якій ферменти можуть продовжувати функціонувати. Для того, щоб зрозуміти, чому це так, необхідно розглянути структуру та функції ферментів. Ферменти - це білки, що складаються з окремих амінокислот, що утримуються разом у тривимірній структурі за допомогою хімічних зв’язків між амінокислотами. Ця тривимірна структура є критично важливою для активності ферментів, оскільки ферменти структуровані так, щоб утворювати фізичну «придатність» навколо своїх субстратів.
Кипіння та денатурація
При температурі навколо кипіння хімічні зв’язки, які утримують структуру ферментів, починають руйнуватися. Внаслідок цього втрата тривимірної структури призводить до того, що ферменти більше не відповідають молекулам субстрату-мішені, і ферменти повністю перестають функціонувати. Ця втрата структури, відома як денатурація, незворотна - як тільки ферменти нагріваються настільки сильно, що хімічні зв’язки, що утримують їх разом, руйнуються, вони не будуть спонтанно утворюватися знову, якщо температура зменшення. Це на відміну від заморожування, яке не впливає на структуру ферменту - якщо після заморожування температури будуть підвищені, активність ферментів відновиться.