Enzimler: Bu nedir? & O nasıl çalışır?

Vücudunuzdaki trilyonlarca hücre, her zaman, sizin bilinçli bir düşünceniz olmadan, sizi canlı ve dengede tutan çok sayıda kimyasal reaksiyona giriyor. Bu tepkimeler yeterli zaman verildiğinde kendi başlarına gerçekleşebilirken, bu oran insan vücudunun gereksinimleri için neredeyse yeterince hızlı olmayacaktır.

Sonuç olarak, hemen hemen tüm biyokimyasal reaksiyonlara özel proteinler denir. enzimler, biyolojik olan katalizörler bu, reaksiyonları bir milyon kat daha hızlı hale getirebilir.

Enzimlerin terziliği çok yüksektir; Bilinen yüzlerce enzimin çoğu sadece bir reaksiyonu katalize edebilir ve reaksiyonların çoğu sadece belirli bir enzim tarafından katalize edilebilir.

rağmen nükleik asit molekül RNA (ribonükleik asit) bazen enzim olmayan bir katalizör olarak hareket edebilir, gerçek enzimler proteinleruzun zincirlerden oluştuğu anlamına gelir. amino asitler belirli bir şekle katlanmışlardır. Doğada, vücudunuzun bir miktar ihtiyaç duyduğu 20 amino asit vardır.

Vücudunuz bunların yaklaşık yarısını yapabilir, diğerleri ise diyetle alınmalıdır. Yemek zorunda olanlar denir gerekli amino asitler.

Amino asitlerin tümü, bir karboksilik asit (-COOH) grubuna, bir amino (-NH) grubuna bağlı bir merkezi karbon atomuna sahiptir.₂) grubu ve kimyasal diyagramlarda genellikle "-R" olarak adlandırılan bir yan zincir.

Yan zincir, amino asidin benzersiz davranışını belirler. Bir proteindeki amino asitlerin sırasına protein adı verilir. Birincil yapı. Amino asit dizisine denir polipeptit; genellikle bir moleküle bu şekilde atıfta bulunulduğunda, tam, işlevsel bir protein değil, bir parçadır.

Amino asit dizileri kendilerini ya spiral benzeri ya da tabaka benzeri oluşumlar halinde düzenleyebilirler; buna protein denir ikincil yapı. Molekülün, büyük ölçüde molekülün farklı bölümlerindeki amino asitler arasındaki elektrik etkileşimlerinin bir sonucu olarak, nihai olarak kendisini üç boyutta nasıl düzenlediğine, üçüncül yapı.

Doğal dünyadaki pek çok şeyde olduğu gibi, biçim işleve uyar; yani, bir enzimin şekli, belirli bir enzimi ne kadar güçlü "aradığını" da içeren kesin davranışını belirler. substrat (yani, bir enzimin etki ettiği molekül).

Enzimler katalitik aktiviteyi nasıl gerçekleştirir? Bu soru birbiriyle ilişkili iki soruya ayrılabilir.

Bir: Atomların etrafındaki temel hareket açısından enzimler reaksiyonları nasıl hızlandırır? Ve iki: Enzimlerin yapısıyla ilgili hangi özel özellikler bunun olmasına izin verir?

Bir enzimin bir reaksiyon hızını hızlandırma yolu, reaksiyonun başlangıcı ve sonu arasındaki yolu yumuşatmaktır. Bu tür tepkimelerde Ürün:% s (reaksiyon bittikten sonra kalan moleküller) toplam enerjiden daha düşük bir toplam enerjiye sahiptir. reaktanlar (reaksiyon sırasında ürünlere dönüşen moleküller).

Bununla birlikte, reaksiyonun yuvarlanmasını sağlamak için, ürünlerin bir enerji "kamburunu" aşması gerekir. aktivasyon enerjisi (E_bir).

Evinizden yarım mil uzakta, araba yolunuzun 100 dikey fit üzerinde bir nokta olan bir bisiklet üzerinde olduğunuzu hayal edin. Yol, araba yoluna ulaşmak için 150 fit hızla düşmeden önce 50 fit tırmanıyorsa, tabii ki, kıyıya çıkmaya başlamadan önce bir süre pedal çevirmeniz gerekir. Ancak yolun uzunluğu, tek tip, hafif, yarım mil uzunluğunda bir alçalmadan oluşuyorsa, tüm yolu kıyıdan geçebilirsiniz.

Aslında bir enzim, birinci senaryoyu ikinciye dönüştürür; yükseklik farkı hala 100 fit, ancak genel yerleşim aynı değil.

Moleküler işbirliği düzeyinde, enzim-substrat kompleksi genellikle şu şekilde tanımlanır: "kilit ve anahtar" ilişkisi: Enzim molekülünün substrata bağlanan kısmı, aktif site, substrat molekülüne neredeyse mükemmel bir şekilde uyacak şekilde şekillendirilmiştir.

Tıpkı bir anahtarı kilide sokup çevirmek gibi, kilitte değişikliklere neden olur (örneğin, bir sürgü), bir katalizör, substrat molekülünün değişmesine neden olarak enzimatik aktiviteye ulaşır. şekil.

Bu değişiklikler, mekanik bozulma yoluyla alt tabakadaki kimyasal bağların zayıflamasına neden olabilir. moleküle, nihai ürünün şekline doğru hareket etmek için yeterli bir "itme" veya "büküm" verir.

Çoğu zaman, olacak ürün bir geçiş durumu bu arada, bu biraz reaktanta ve biraz da ürüne benziyor.

İlgili bir model, uyarılmış uyum kavram. Bu senaryoda, enzim ve substrat başlangıçta mükemmel bir kilit-anahtar uyumu sağlamaz, ancak onların gerçeğinin kendisidir. temas etmek, fiziksel enzim-substratı optimize eden substratın şeklinde değişikliklere neden olur. etkileşim.

Substrattaki değişiklik, daha sonra reaksiyon ilerledikçe son ürüne dönüşen bir geçiş durumu molekülüne daha yakından benzemesini sağlar.

Güçlü olmalarına rağmen enzimler, tüm biyolojik moleküller gibi yenilmez değildir. Diğer moleküllerin yanı sıra tüm hücrelere ve dokulara zarar veren veya yok eden aynı koşulların çoğu, enzim aktivitesini yavaşlatabilir veya tamamen çalışmasını durdurabilir.

Muhtemelen bildiğiniz gibi, sizin vücut ısısı sağlıklı kalmanız için dar bir aralıkta (genellikle yaklaşık 97.5 ila 98.8 Fahrenheit) kalmalıdır. Bunun bir nedeni, vücut ısısı bu seviyenin üzerine çıkarsa enzimlerin düzgün çalışmayı durdurmasıdır - ateş olarak algıladığınız şey.

Ayrıca yüksek asidik koşullar enzimin kimyasal bağlarını bozabilir. Bu tür sıcaklık ve pH ile ilgili hasara denir denatüre edici enzimin.

Ek olarak, tahmin edebileceğiniz gibi, enzim miktarındaki bir artış reaksiyonu daha da hızlandırma eğilimindeyken, enzim konsantrasyonundaki azalma onu yavaşlatır.

Benzer şekilde, enzim miktarını aynı tutarken daha fazla substrat eklemek, enzim "maksimum hale gelene" kadar reaksiyonu hızlandırır ve mevcut substratın tümüne katılamaz.

Diyelim ki ülke çapında bağış toplama amaçlı bir bisiklet gezisine çıktınız ve yol boyunca size bir minibüsten içecek ve temiz giysiler veren arkadaşlarınız tarafından desteklendiniz.

Arkadaşlarınız, yolculuk sırasında araç için benzin ve mürettebat için yiyecek gibi kendi desteğe ihtiyaç duyacaklar.

Yolculuğunuz bir "tepki" olarak düşünülebilirse ve minibüs ekibi yolculuğunuzu "katalize eden" "enzim" ise, rotadaki yiyecek mağazaları şöyle düşünülebilir: koenzimler - içinde biyokimya, enzim olmayan ancak enzimlerin işlerini en iyi şekilde yapabilmeleri için gerekli olan maddeler.

Substratlar gibi, koenzimler de substratın bağlandığı enzimlerin aktif bölgesine bağlanır, ancak substratların kendileri olarak kabul edilmezler.

Koenzimler genellikle elektron taşıyıcıları veya genel reaksiyonda moleküller arasında transfer edilen atomlar veya fonksiyonel gruplar için geçici yerleştirme yerleri olarak işlev görür. kofaktörler çinko gibi canlı organizmalarda enzimlere yardımcı olan inorganik moleküllerdir, ancak koenzimlerin aksine bir enzimin aktif bölgesine bağlanmazlar.

Ortak örnekler koenzimler Dahil etmek:

• koenzim Aveya şeker glikozundan hücreler için enerji üreten hücresel solunumda önemli olan asetil CoA'yı oluşturmak üzere asetata bağlanan CoA;
• nikotinamid adenin dinucelotid (NAD) ve flavin adenin dinucelotid hücresel solunuma da katkıda bulunan yüksek enerjili elektron taşıyıcıları olan (FAD);
• piridoksal fosfat veya B6 vitaminiamino gruplarını moleküller arasında hareket ettirir.