Enzimler, aksi takdirde enzimin yardımı olmadan çok daha yavaş gerçekleşecek olan reaksiyonların hızlanmasına yardımcı olan biyolojik sistemlerdeki proteinlerdir. Bu nedenle, bir tür katalizördürler. Diğer biyolojik olmayan katalizörler, endüstride ve başka yerlerde bir rol oynar (örneğin, kimyasal katalizörler, gazla çalışan motorların yeteneklerini geliştirmek için benzinin yanmasına yardımcı olur). Bununla birlikte enzimler, katalitik etki mekanizmalarında benzersizdir. Reaktanların (kimyasal reaksiyonun girdileri) veya ürünlerin (çıktıların) enerji durumlarını değiştirmeden bir reaksiyonun aktivasyon enerjisini düşürerek çalışırlar. Bunun yerine, ürünler şeklinde bir "geri dönüş" almak için "yatırım yapılması" gereken enerji miktarını azaltarak, reaktanlardan ürünlere daha yumuşak bir yol oluştururlar.
Enzimlerin rolü ve doğal olarak oluşan bu proteinlerin birçoğunun insan terapötik kullanımı için seçilmiş olduğu gerçeği göz önüne alındığında (bir örnek, Milyonlarca insanın vücudunun üretemediği süt şekerinin sindirimine yardımcı olan enzim olan laktaz), biyologların Spesifik enzimlerin verilen, bilinen koşullar altında işlerini ne kadar iyi yaptığını değerlendirmek için resmi araçlar bulmak - yani, katalitiklerini belirlemek verimlilik.
Enzim Temelleri
Enzimlerin önemli bir özelliği özgüllükleridir. Genel olarak konuşursak, enzimler insan vücudunda her zaman ortaya çıkan yüzlerce biyokimyasal metabolik reaksiyondan sadece birini katalize etmeye hizmet eder. Bu nedenle, belirli bir enzim bir kilit olarak düşünülebilir ve üzerinde etki ettiği, substrat olarak adlandırılan spesifik bileşik, bir anahtara benzetilebilir. Bir substratın etkileşime girdiği enzimin parçası, enzimin aktif bölgesi olarak bilinir.
Enzimler, tüm proteinler gibi, insan sistemlerinde yaklaşık 20 tane bulunan uzun amino asit dizilerinden oluşur. Bu nedenle enzimlerin aktif bölgeleri genellikle amino asit kalıntılarından veya kimyasal olarak eksik parçalardan oluşur. Bir protonu veya başka bir atomu "eksik" olabilen ve olarak net bir elektrik yükü taşıyan belirli bir amino asidin sonuç.
Enzimler, kritik olarak, katalize ettikleri reaksiyonlarda değişmezler - en azından reaksiyon bittikten sonra. Ancak reaksiyonun kendisi sırasında geçici değişikliklere uğrarlar, eldeki reaksiyonun ilerlemesine izin vermede gerekli bir işlev. Kilit-ve-anahtar benzetmesini daha ileriye taşımak için, bir substrat belirli bir reaksiyon için gerekli enzimi "bulduğunda" ve enzimin aktifine bağlandığında site ("anahtar yerleştirme"), enzim-substrat kompleksi, yeni oluşturulmuş bir maddenin salınmasıyla sonuçlanan değişikliklere ("anahtar çevirme") uğrar. ürün.
Enzim Kinetiği
Belirli bir reaksiyonda substrat, enzim ve ürünün etkileşimi aşağıdaki gibi gösterilebilir:
E + S ⇌ ES → E + P
Buraya, E enzimi temsil eder, S substrattır ve P üründür. Bu nedenle, süreci gevşek bir şekilde modelleme kiline benzer şekilde tasavvur edebilirsiniz (S) tam olarak şekillendirilmiş bir kase haline gelmek (P) bir insan zanaatkarının etkisi altında (E). Zanaatkarın elleri, bu kişinin bünyesinde barındırdığı "enzim"in aktif bölgesi olarak düşünülebilir. Topaklanan kil kişinin ellerine "bağlandığında", bir süre için bir "kompleks" oluştururlar. Kil, birleştirildiği elin hareketiyle farklı ve önceden belirlenmiş bir şekle kalıplanır. (ES). Ardından, kase tamamen şekillendiğinde ve başka bir işleme gerek olmadığında, eller (E) kaseyi serbest bırakın (P) ve işlem tamamlanır.
Şimdi yukarıdaki diyagramdaki okları düşünün. arasındaki adımın farkına varacaksınız. E + S ve ES her iki yönde de hareket eden oklara sahiptir; bu, tıpkı enzim ve substratın bir araya gelerek bir enzim-substrat kompleksi, bu kompleks enzimi ve substratını serbest bırakmak için diğer yönde ayrışabilir. orijinal formlar.
arasındaki tek yönlü ok ES ve P, diğer yandan, ürünün P oluşumundan sorumlu enzimle asla kendiliğinden birleşmez. Bu, enzimlerin daha önce belirtilen özgüllüğü ışığında mantıklıdır: Bir enzim belirli bir substrata bağlanırsa, o zaman yapar. aynı zamanda nihai ürüne de bağlanmaz, aksi takdirde o enzim iki substrat için spesifik olur ve dolayısıyla spesifik olmaz. herşey. Ayrıca, sağduyu açısından bakıldığında, belirli bir enzimin belirli bir reaksiyonu kendi içinde daha uygun hale getirmesi hiçbir anlam ifade etmeyecektir. her ikisi de talimatlar; bu, hem yokuş yukarı hem de yokuş aşağı aynı kolaylıkla giden bir araba gibi olurdu.
Hız Sabitleri
Önceki bölümdeki genel reaksiyonu, birbiriyle yarışan üç farklı reaksiyonun toplamı olarak düşünün:
1) \; E + S → ES \\ 2) \; ES → E + S \\ 3) \; ES → E + P
Bu bireysel reaksiyonların her birinin, belirli bir reaksiyonun ne kadar hızlı ilerlediğinin bir ölçüsü olan kendi hız sabiti vardır. Bu sabitler belirli reaksiyonlara özgüdür ve deneysel olarak belirlenmiştir ve çok sayıda farklı substrat-artı-enzim ve enzim-substrat kompleksi-artı-ürün için doğrulanmıştır gruplamalar. Çeşitli şekillerde yazılabilirler, ancak genel olarak, yukarıdaki reaksiyon 1) için hız sabiti şu şekilde ifade edilir: k1, bu 2) olarak k-1, ve bu 3) olarak k2 (bu bazen yazılır kkedi).
Michaelis Constant ve Enzim Verimliliği
Aşağıdaki denklemlerden bazılarını türetmek için gereken kalkülüse dalmadan, muhtemelen ürünün biriktiği hızın, v, bu reaksiyon için hız sabitinin bir fonksiyonudur, k2ve konsantrasyonu ES mevcut, olarak ifade edilen [ES]. Hız sabiti ne kadar yüksekse ve substrat-enzim kompleksi ne kadar fazla bulunursa, reaksiyonun nihai ürünü o kadar hızlı birikir. Bu nedenle:
v = k_2[ES]
Ancak, ürünü oluşturan reaksiyonun yanı sıra iki reaksiyonun daha olduğunu hatırlayın. P aynı anda yaşanıyor. Bunlardan biri, oluşumu ES bileşenlerinden E ve S, diğeri ise tersine aynı reaksiyondur. Tüm bu bilgileri bir araya getirmek ve oluşum hızının anlaşılması ES kaybolma hızına eşit olmalıdır (iki karşıt süreçle),
k_1[E][S] = k_2 [ES] + k_{-1}[ES]
Her iki terimi de bölerek k1 verim
[E][S] = {(k_2 + k_{-1}) \yukarıda{1pt} k_1} [ES]
Çünkü tüm "k" Bu denklemdeki terimler sabittir, tek bir sabitte birleştirilebilirler, KM:
K_M= {(k_2 + k_{-1}) \yukarıda{1pt} k_1}
Bu, yukarıdaki denklemin yazılmasına izin verir.
[E][S] = K_M[ES]
KM Michaelis sabiti olarak bilinir. Bu, enzim-substrat kompleksinin bağlanmamış hale gelme ve yeni ürün oluşumu kombinasyonu yoluyla ne kadar hızlı kaybolduğunun bir ölçüsü olarak kabul edilebilir.
Ürün oluşum hızı denklemine geri dönersek, v = k2[ES], ikame verir:
v = [E][S] \Bigg( {k_2 \yukarıda{1pt} K_M}\Bigg)
parantez içindeki ifade, k2/KM, özgüllük sabiti olarak bilinir, _ ayrıca kinetik verimlilik olarak da adlandırılır. Tüm bu sinir bozucu cebirden sonra, nihayet belirli bir reaksiyonun katalitik verimliliğini veya enzim verimliliğini değerlendiren bir ifadeye sahipsiniz. Aşağıdakileri yeniden düzenleyerek sabiti doğrudan enzim konsantrasyonundan, substrat konsantrasyonundan ve ürün oluşum hızından hesaplayabilirsiniz:
\Bigg( {k_2 \yukarıda{1pt} K_M}\Bigg)= {v \yukarıda{1pt}[E][S]}