Enzymer: Vad är det? & Hur fungerar det?

Utan någon medveten tanke från dig genomgår biljoner celler i din kropp hela tiden ett enormt antal kemiska reaktioner som håller dig vid liv och i balans. Även om dessa reaktioner kan inträffa på egen hand med tillräcklig tid, skulle denna takt inte vara tillräckligt snabb för människokroppens krav.

Som ett resultat assisteras nästan alla biokemiska reaktioner av specialiserade proteiner som kallas enzymer, som är biologiska katalysatorer som kan göra reaktioner över en miljon gånger snabbare.

Anpassningen av enzymer är mycket hög; de flesta hundratals kända enzymer kan katalysera endast en reaktion, och de flesta reaktioner kan bara katalyseras av ett specifikt enzym.

Även om nukleinsyra molekyl-RNA (ribonukleinsyra) kan ibland fungera som en icke-enzymkatalysator, det är sanna enzymer proteiner, vilket innebär att de består av långa kedjor av aminosyror som är vikta i en viss form. Det finns 20 aminosyror i naturen, som alla din kropp behöver i en viss mängd.

Din kropp kan göra ungefär hälften av dessa, medan de andra måste intas i kosten. De du måste äta kallas

Aminosyror har alla en central kolatom förenad med en karboxylsyra (-COOH) grupp, en amino (-NH₂) grupp och en sidokedja, vanligtvis betecknad "-R" i kemiska diagram.

Sidokedjan bestämmer aminosyrans unika beteende. Ordningen av aminosyror i ett protein kallas dess primär struktur. En rad aminosyror kallas a polypeptid; vanligtvis när en molekyl kallas sådan är det inte ett komplett, funktionellt protein utan en bit av en.

Aminosyrasträngar kan ordna sig i antingen spiralliknande eller arkliknande formationer; detta kallas ett protein sekundär struktur. Hur molekylen slutligen ordnar sig i tre dimensioner, till stor del som ett resultat av elektriska interaktioner mellan aminosyror i olika delar av molekylen, kallas tertiär struktur.

Som med så många saker i den naturliga världen passar formen till funktion; det vill säga formen på ett enzym bestämmer dess exakta beteende, inklusive hur starkt det "söker" en viss substrat (det vill säga den molekyl som ett enzym verkar på).

Hur utför enzymer katalytisk aktivitet? Denna fråga kan delas in i två relaterade frågor.

En: hur, i termer av den grundläggande rörelsen av atomer, påskyndar enzymer reaktioner? Och två: vilka specialfunktioner om enzymstrukturen gör att detta kan hända?

Sättet som ett enzym påskyndar en reaktionshastighet är genom att jämna ut vägen mellan början och slutet av reaktionen. I dessa typer av reaktioner, Produkter (molekylerna kvar efter att reaktionen är över) har en lägre total energi än reaktanter (molekylerna som förändras till produkter under reaktionen).

För att få reaktionen att rulla måste emellertid produkterna övervinna en energi "puckel", kallad aktiverings energi (E_a).

Föreställ dig att du är på en cykel en halv mil från ditt hus, en punkt som är 100 meter över din uppfart. Om vägen först klättrar 50 fot innan den snabbt tappar 150 fot för att komma till uppfarten måste du självklart trampa ett tag innan du kan börja köra. Men om vägsträckan helt enkelt består av en enhetlig mild halv mil lång nedgradering, kan du gå hela vägen.

Ett enzym förvandlar i själva verket det första scenariot till det andra; höjdskillnaden är fortfarande 100 fot, men den övergripande layouten är inte densamma.

På nivån av molekylärt samarbete beskrivs enzym-substratkomplexet ofta i termer av a "lås och nyckel" -förhållande: Den del av enzymmolekylen som binder till substratet, kallad aktiv sida, är formad så att den nästan perfekt passar in i substratmolekylen.

Precis som att skjuta in en nyckel i ett lås och vrida den orsakar ändringar i låset (t.ex. rörelse av en dödskruv) uppnår en katalysator enzymatisk aktivitet genom att substratmolekylen förändras form.

Dessa förändringar kan resultera i en försvagning av kemiska bindningar i substratet genom mekanisk distorsion, ge molekylen precis tillräckligt med en "push" eller en "twist" för att röra sig mot formen på den slutliga produkten.

Ofta finns den blivande produkten i en övergångsfas under tiden, som ser något ut som reaktanten och något som produkten.

En relaterad modell är inducerad passform begrepp. I detta scenario gör enzymet och substratet inte initialt en perfekt lås-och-nyckelpassning, utan själva faktum kommer i kontakt orsakar förändringar i substratets form som optimerar det fysiska enzymsubstratet samspel.

Förändringen till substratet gör att den mer liknar en övergångstillståndsmolekyl, som sedan ändras till slutprodukten när reaktionen går framåt.

Även om de är kraftfulla är enzymer, liksom alla biologiska molekyler, inte oövervinnliga. Många av samma tillstånd som skadar eller förstör andra molekyler, såväl som hela celler och vävnader, kan sakta ner enzymaktiviteten eller hindra dem från att fungera helt.

Som du säkert vet, din kroppstemperatur måste förbli i ett smalt intervall (vanligtvis cirka 97,5 till 98,8 grader Fahrenheit) för att du ska vara frisk. En anledning till detta är att enzymer slutar fungera ordentligt om kroppstemperaturen stiger över denna nivå - vad du uppfattar som feber.

Dessutom kan mycket sura tillstånd störa enzymets kemiska bindningar. Sådana temperatur- och pH-relaterade skador kallas denaturering av enzymet.

Dessutom tenderar en ökning av mängden enzym, som du förväntar dig, att påskynda en reaktion ännu mer, medan en minskning av enzymkoncentrationen saktar ner den.

På samma sätt påskyndar en tillsats av mer substrat samtidigt som mängden enzym är densamma en reaktion tills enzymet "maximeras" och inte kan ta hand om allt substrat som är närvarande.

Anta att du åker på en längdåkningscykeltur och stöds på vägen av vänner som ger dig drycker och färska kläder från en skåpbil.

Dina vänner kommer att behöva sitt eget stöd under resan, till exempel gas till fordonet och mat för besättningen.

Om din resa kan betraktas som en "reaktion" och skåpbilsbesättningen är "enzymet" som "katalyserar" din resa, kan livsmedelsbutiker på rutten betraktas som koenzymer - i biokemi, ämnen som inte är enzymer, men som behövs för att enzymer bäst ska kunna utföra sitt arbete.

Liksom substrat binder koenzymer till det aktiva stället för enzymer, där substratet binder, men de betraktas inte som substrat själva.

Koenzymer fungerar ofta som elektronbärare eller tillfälliga dockningsplatser för atomer eller funktionella grupper som överförs mellan molekyler i den totala reaktionen. Kofaktorer är oorganiska molekyler såsom zink som hjälper enzymer i levande organismer, men till skillnad från koenzymer binder de inte till ett enzyms aktiva plats.

Exempel på vanliga koenzymer omfatta:

• koenzym Aeller CoA, som binder till acetat för att bilda acetyl CoA, viktigt vid cellulär andning, som genererar energi för celler från sockerglukos;
• nikotinamid-adenindinukelotid (NAD) och flavin adenin dinucelotide (FAD), som är högenergi-elektronbärare som också bidrar till cellulär andning;
• pyridoxalfosfat, eller vitamin B6, som flyttar aminogrupper mellan molekyler.