Olika typer av enzymer

Enzymer är kritiska proteinmolekyler i levande system som, när de väl syntetiserats, vanligtvis inte förvandlas till några andra typ av molekyl, liksom de ämnen som tas in som bränsle för matsmältnings- och andningsförfaranden (t.ex. socker, fetter, molekylära syre). Detta beror på att enzymer är det katalysatorer, vilket innebär att de kan delta i kemiska reaktioner utan att själva förändras, lite som moderator för en offentlig debatt vem helst flyttar deltagarna och publiken till en slutsats genom att diktera villkoren för argumentet utan att lägga till något unikt information.

Över 2000 enzymer har identifierats och var och en av dem är involverade i en specifik kemisk reaktion. Enzymer är därför substratspecifika. De grupperas i ett halvt dussin klasser på grundval av de typer av reaktioner de deltar i.

Enzymer tillåter att ett stort antal reaktioner äger rum i kroppen under förhållanden homeostaseller total biokemisk balans. Till exempel fungerar många enzymer bäst vid en pH-nivå (surhetsnivå) nära det pH som kroppen normalt upprätthåller, vilket ligger i intervallet 7 (det vill säga varken alkaliskt eller surt). Andra enzymer fungerar bäst vid lågt pH (hög surhet) på grund av kraven på deras miljö; Till exempel är insidan av magen, där vissa matsmältningsenzymer fungerar, mycket sur.

Enzymer deltar i processer som sträcker sig från blodkoagulering till DNA-syntes till matsmältningen. Vissa finns bara i celler och deltar i processer som involverar små molekyler, såsom glykolys; andra utsöndras direkt i tarmen och agerar på bulkämnen som sväljt mat.

Eftersom enzymer är proteiner med ganska höga molekylmassor, har de var och en en distinkt tredimensionell form. Detta bestämmer de specifika molekyler som de verkar på. Förutom att vara pH-beroende är formen på de flesta enzymer temperaturberoende, vilket innebär att de fungerar bäst i ett ganska smalt temperaturintervall.

De flesta enzymer fungerar genom att sänka aktiverings energi av en kemisk reaktion. Ibland ger deras form reaktanterna fysiskt nära varandra i stilen, kanske med en idrottslagstränare eller arbetsgruppschef som vill göra en uppgift snabbare. Man tror att när enzymer binder till en reaktant förändras deras form på ett sätt som destabiliserar reaktanten och gör den mer mottaglig för alla kemiska förändringar som reaktionen innebär.

Reaktioner som kan fortsätta utan tillförsel av energi kallas exoterma reaktioner. I dessa reaktioner har produkterna, eller kemikalien (kemikalierna) som bildas under reaktionen, en lägre energinivå än de kemikalier som fungerar som reaktionens ingredienser. På detta sätt "söker" molekyler, precis som vatten, sin egen (energi) nivå; atomer "föredrar" att vara i arrangemang med lägre total energi, precis som vatten rinner nedförsbacke till den lägsta tillgängliga fysiska punkten. Att sätta ihop allt detta är tydligt att exoterma reaktioner alltid går naturligt.

Det faktum att en reaktion kommer att inträffa även utan inmatning säger dock ingenting om i vilken takt den kommer att ske. Om ett ämne som tas in i kroppen kommer naturligtvis att förändras till två derivat som kan fungera som direkta källor till cellulär energi, gör det lite bra om reaktionen naturligt tar timmar eller dagar att komplett. Även om produkternas totala energi är högre än för reaktanterna är energibanan inte en jämn sluttning i en kurva; istället måste produkterna uppnå en högre energinivå än den de började med så att de kan "komma över puckeln" och reaktionen kan fortsätta. Denna första investering av energi i reaktanterna som lönar sig i form av produkter är ovannämnda aktiveringsenergieller E_a.

Människokroppen innehåller sex huvudgrupper, eller klasser, av enzymer.

Oxidoreduktaser öka hastigheten för oxidations- och reduktionsreaktioner. I dessa reaktioner, även kallade redoxreaktioner, ger en av reaktanterna upp ett par elektroner som en annan reaktant får. Elektronpar-givaren sägs vara oxiderad och fungerar som ett reduktionsmedel, medan elektronpar-mottagaren reduceras kallas oxidationsmedel. Ett enklare sätt att uttrycka detta är att i dessa typer av reaktioner flyttas syreatomer, väteatomer eller båda. Exempel inkluderar cytokromoxidas och laktatdehydrogenas.

Transferaser hastighet längs överföringen av grupper av atomer, såsom metyl (CH₃acetyl (CH₃CO) eller amino (NH₂) grupper, från en molekyl till en annan molekyl. Acetatkinas och alanindeaminas är exempel på transferaser.

Hydrolaser påskynda hydrolysreaktioner. Hydrolysreaktioner använder vatten (H₂O) för att dela en bindning i en molekyl för att skapa två dotterprodukter, vanligtvis genom att fästa -OH (hydroxylgruppen) från vattnet till en av produkterna och en enda -H (väteatom) på den andra. Under tiden bildas en ny molekyl från atomerna som förskjutits av komponenterna -H och -OH. Matsmältningsenzymerna lipas och sukras är hydrolaser.

Lyaser öka hastigheten för tillsättningen av en molekylär grupp till en dubbelbindning eller avlägsnandet av två grupper från närliggande atomer för att skapa en dubbelbindning. Dessa fungerar som hydrolaser, förutom att den borttagna komponenten inte förskjuts av vatten eller delar av vatten. Denna klass av enzymer inkluderar oxalatdekarboxylas och isocitratlyas.

Isomeraser påskynda isomeriseringsreaktioner. Dessa är reaktioner där alla de ursprungliga atomerna i reaktanten bibehålls, men omarrangeras för att bilda en isomer av reaktanten. (Isomerer är molekyler med samma kemiska formel, men olika arrangemang.) Exempel inkluderar glukos-fosfatisomeras och alaninracemas.

Ligaser (även kallad syntetaser) ökar hastigheten för sammanfogningen av två molekyler. De uppnår vanligtvis detta genom att använda energi som härrör från nedbrytningen av adenosintrifosfat (ATP). Exempel på ligaser inkluderar acetyl-CoA-syntetas och DNA-ligas.

Förutom temperatur- och pH-förändringar kan andra faktorer leda till att ett enzyms aktivitet minskar eller stängs av. I en process som kallas en allosterisk interaktion förändras enzymets form tillfälligt när en molekyl binder till en del av den bort från var den ansluter reaktanten. Detta leder till förlust av funktion. Ibland är detta användbart när själva produkten fungerar som allosterisk hämmare, eftersom det är det vanligtvis ett tecken på att reaktionen har gått till den punkt där ytterligare produkt inte längre finns nödvändig.

Vid konkurrerande hämning konkurrerar ett ämne som kallas en regulatorisk förening med reaktanten om bindningsstället. Detta liknar att försöka sätta flera arbetsnycklar i samma lås samtidigt. Om tillräckligt med dessa reglerande föreningar förenas med en tillräckligt hög mängd av det närvarande enzymet saktar eller stänger det av reaktionsvägen. Detta kan vara till hjälp i farmakologi eftersom mikrobiologer kan designa föreningar som konkurrerar med bindningen platser för bakterieenzymer, vilket gör det mycket svårare för bakterierna att orsaka sjukdom eller överleva i människokroppen, period.

Vid icke-konkurrerande hämning binder en hämmande molekyl till enzymet på en plats som skiljer sig från det aktiva stället, liknande det som händer i en allosterisk interaktion. Oåterkallelig hämning inträffar när hämmaren permanent binder till eller försämrar enzymet så att dess funktion inte kan återhämta sig. Nervgas och penicillin använder båda denna typ av hämning, om än med avsevärt olika avsikter i åtanke.