Ензими су критични за цео живот јер катализују хемијске реакције које би се иначе одвијале преспоро да би подржале живот. Оно што је најважније, брзине којима су ензими способни да катализују своје циљне реакције и способност ензима да одржавају своју структуру веома зависе од температуре. Као резултат, замрзавање и кључање могу имати значајне ефекте на активност ензима.
ТЛ; ДР (предуго; Нисам прочитао)
Врењем се ензими разграђују па више не функционишу. Испод смрзавања, кристализација спречава функционисање ензима.
Молекуларно кретање и улога температуре
Да би се разумело како смрзавање утиче на активност ензима, прво је потребно разумети утицај температуре на молекуле који су супстрати за ензимску катализу. Унутар ћелија молекули супстрата су у сталном насумичном кретању, познатом као Бровново кретање, као резултат судара између молекула супстрата и појединачних молекула воде. Како се температура повећава, повећава се и брзина овог случајног молекуларног кретања, јер молекули имају више вибрационе енергије на вишим температурама. Брже кретање повећава учесталост случајних судара између молекула и ензима, што је важно за активност ензима, јер ензими зависе од молекула супстрата који се сударају у њих пре него што реакција може настају.
Ефекат смрзавања на активност ензима
На врло хладним температурама доминира супротан ефекат - молекули се спорије крећу, смањујући учесталост судара ензима и супстрата и самим тим смањујући активност ензима. У тачки смрзавања, молекуларно кретање се драстично смањује како долази до стварања чврсте супстанце и молекули се закључавају у круте кристалне формације. Унутар ових чврстих кристала молекули имају далеко мање слободе кретања у поређењу са истим молекулима у течном аранжману. Као резултат, судари ензима и супстрата су изузетно ретки када се догоди замрзавање и активност ензима је скоро нула испод леда.
Структура ензима
Иако повећање температуре резултира већим стопама активности ензима, постоји горња температурна граница на којој ензими могу да наставе да функционишу. Да би се разумело зашто је то случај, мора се размотрити структура и функција ензима. Ензими су протеини, сачињени од појединачних аминокиселина који се међусобно држе у тродимензионалној структури хемијским везама између аминокиселина. Ова тродимензионална структура је пресудна за активност ензима, јер су ензими структурисани да формирају физичко „уклапање“ око својих супстрата.
Врење и денатурација
На температурама око кључања, хемијске везе које држе заједно структуру ензима почињу да се распадају. Резултат тога је губитак тродимензионалне структуре због чега ензими више не одговарају својим циљним молекулима супстрата и ензими у потпуности престају да функционишу. Овај губитак структуре, познат као денатурација, је неповратан - када се ензими толико загреју да се хемијске везе које их држе заједно се распадају, неће се спонтано поново створити ако температуре смањити. Ово је за разлику од смрзавања, које не утиче на структуру ензима - ако се температуре повећају након замрзавања, активност ензима ће се обновити.