Sesalci skozi pljuča vdihujejo kisik iz zraka. Za različne biološke procese kisik potrebuje pot iz pljuč v preostali del telesa. To se zgodi prek krvi, natančneje beljakovine hemoglobina, ki se nahaja v rdečih krvnih celicah. Hemoglobin to funkcijo opravlja zaradi svojih štirih ravni proteinske strukture: primarne strukture hemoglobina, sekundarne strukture ter terciarne in kvaternarne strukture.
TL; DR (predolgo; Nisem prebral)
Hemoglobin je beljakovina v rdečih krvnih celicah, ki mu daje rdečo barvo. Hemoglobin opravlja tudi bistveno nalogo varne dostave kisika po telesu, in to z uporabo svojih štirih ravni proteinske strukture.
Kaj je hemoglobin?
Hemoglobin je velika beljakovinska molekula, ki jo najdemo v rdečih krvnih celicah. Pravzaprav je hemoglobin snov, ki daje krvi rdeč odtenek. Molekularni biolog Max Perutz je leta 1959 odkril hemoglobin. Perutz je z rentgensko kristalografijo določil posebno strukturo hemoglobina. Sčasoma bi odkril tudi kristalno strukturo njene deoksigenirane oblike, pa tudi strukture drugih pomembnih beljakovin.
Hemoglobin je nosilna molekula kisika za bilijone celic v telesu, potrebna za življenje ljudi in drugih sesalcev. Prenaša kisik in ogljikov dioksid.
Ta funkcija se pojavi zaradi edinstvene oblike hemoglobina, ki je kroglast in je sestavljen iz štirih podenot beljakovin, ki obkrožajo železno skupino. Hemoglobin se spremeni v svoji obliki, da postane učinkovitejši pri prenosu kisika. Za opis strukture molekule hemoglobina je treba razumeti način razporeditve beljakovin.
Pregled strukture beljakovin
Beljakovina je velika molekula, narejena iz verige manjših molekul, imenovanih amino kisline. Vsi proteini imajo zaradi svoje sestave dokončno strukturo. Obstaja dvajset aminokislin in ko se povežejo, tvorijo edinstvene beljakovine, odvisno od njihovega zaporedja v verigi.
Aminokisline sestavljajo amino skupina, ogljik, skupina karboksilne kisline in pritrjena stranska veriga ali R-skupina, zaradi česar je edinstvena. Ta skupina R pomaga določiti, ali bo aminokislina hidrofobna, hidrofilna, pozitivno nabita, negativno nabita ali cistein z disulfidnimi vezmi.
Struktura polipeptida
Ko se aminokisline povežejo, tvorijo peptidno vez in tvorijo polipeptidna struktura. To se zgodi z reakcijo kondenzacije, ki povzroči molekulo vode. Ko aminokisline tvorijo polipeptidno strukturo v določenem vrstnem redu, to zaporedje tvori a primarna struktura beljakovin.
Vendar polipeptidi ne ostanejo v ravni črti, temveč se upognejo in zložijo, da tvorijo tridimenzionalno obliko, ki je lahko videti kot spirala ( alfa vijačnica) ali neke vrste harmonike (a beta-plisiran list). Te polipeptidne strukture tvorijo a sekundarna struktura beljakovin. Ti se držijo skupaj z vodikovimi vezmi.
Struktura terciarne in kvartarne beljakovine
Struktura terciarnih beljakovin opisuje končno obliko funkcionalne beljakovine, sestavljene iz komponent njegove sekundarne strukture. Terciarna zgradba bo imela posebne ukaze za svoje aminokisline, alfa vijake in beta-plisirane plošče, ki bodo vse zložene v stabilno terciarno strukturo. Terciarne strukture se pogosto oblikujejo glede na njihovo okolje, na primer s hidrofobnimi deli v notranjosti beljakovin in hidrofilnimi zunaj (kot v citoplazmi).
Čeprav imajo vse beljakovine te tri strukture, so nekatere sestavljene iz več aminokislinskih verig. Ta vrsta strukture beljakovin se imenuje kvaternarna struktura, ki tvori protein iz več verig z različnimi molekularnimi interakcijami. Tako dobimo beljakovinski kompleks.
Opišite strukturo molekule hemoglobina
Ko lahko opišemo strukturo molekule hemoglobina, je lažje razumeti, kako sta struktura in funkcija hemoglobina povezani. Hemoglobin je strukturno podoben mioglobinu, ki se uporablja za shranjevanje kisika v mišicah. Vendar ga kvartarna struktura hemoglobina loči.
Kvaternarna struktura molekule hemoglobina vključuje štiri proteinske verige terciarne strukture, ki so vse alfa vijačnice.
Posamezno je vsaka alfa vijačnica sekundarna polipeptidna struktura, sestavljena iz aminokislinskih verig. Aminokisline so po drugi strani primarna struktura hemoglobina.
Štiri verige sekundarne strukture vsebujejo atom železa, ki je nameščen v t.i. heme skupina, molekulska struktura v obliki obroča. Ko sesalci vdihnejo kisik, se ta veže na železo v skupini hema. Obstajajo štiri mesta hema, na katera se kisik lahko veže v hemoglobinu. Molekulo drži skupaj ohišje rdečih krvnih celic. Brez te zaščitne mreže bi se hemoglobin zlahka ločil.
Vezava kisika na hem sproži strukturne spremembe v beljakovini, zaradi česar se spremenijo tudi sosednje polipeptidne podenote. Prvi kisik je najzahtevnejši za vezavo, toda trije dodatni kisiki se nato lahko hitro povežejo.
Strukturna oblika se spremeni zaradi vezave kisika na atom železa v skupini hema. To premakne aminokislino histidin, ta pa spremeni alfa vijačnico. Spremembe se nadaljujejo v drugih podenotah hemoglobina.
Vdihne se kisik, ki se preko pljuč veže na hemoglobin v krvi. Hemoglobin prenaša ta kisik v krvni obtok in dovaja kisik kamor koli je potreben. Ko se ogljikov dioksid v telesu poveča in raven kisika zmanjša, se kisik sprosti in oblika hemoglobina se spet spremeni. Sčasoma se sprostijo vse štiri molekule kisika.
Funkcije molekule hemoglobina
Hemoglobin ne prenaša samo kisika po krvnem obtoku, temveč se veže tudi z drugimi molekulami. Dušikov oksid se lahko veže na cistein v hemoglobinu in na hemske skupine. Da dušikov oksid sprosti stene krvnih žil in zniža krvni tlak.
Na žalost se ogljikov monoksid lahko tudi veže na hemoglobin v škodljivo stabilni konfiguraciji, blokira kisik in vodi do zadušitve celic. Ogljikov monoksid to stori hitro, zaradi česar je izpostavljenost temu zelo nevarna, saj je strupen plin, neviden in brez vonja.
Hemoglobinov najdemo ne le pri sesalcih. V stročnicah obstaja celo vrsta hemoglobina, imenovana leghemoglobin. Znanstveniki menijo, da to pomaga bakterijam, da fiksirajo dušik v koreninah stročnic. Hitro je podoben človeškemu hemoglobinu, predvsem zaradi histidinske aminokisline, ki veže železo.
Kako spremenjena struktura hemoglobina vpliva na delovanje
Kot smo že omenili, se struktura hemoglobina spremeni v prisotnosti kisika. Pri zdravem človeku je normalno, da obstajajo posamezne razlike v primarni strukturi aminokislinskih struktur hemoglobina. Genetske razlike v populacijah se pokažejo, kadar obstajajo težave s strukturo hemoglobina.
V anemija srpastih celic, mutacija aminokislinskega zaporedja vodi do kopičenja deoksigeniranih hemoglobinov. To spremeni obliko rdečih krvnih celic, dokler niso podobne srpu ali polmesecu.
Ta genska sprememba se lahko izkaže za škodljivo. Rdeče krvničke srpastih celic so občutljive na poškodbe in izgubo hemoglobina. To pa povzroči anemijo ali nizko vsebnost železa. Posamezniki s hemoglobinami srpastih celic imajo prednost na območjih, nagnjenih k malariji.
Pri talasemiji alfa vijačnice ne nastajajo na enak način, kar negativno vpliva na hemoglobin.
Hemoglobin in prihodnja zdravljenja
Zaradi izzivov pri shranjevanju krvi in ujemanju krvnih skupin raziskovalci iščejo način za izdelavo umetne krvi. Nadaljuje se delo na izdelovanju nove vrste hemoglobina, na primer tista z dvema ostankoma glicina, ki jo ohranjata povezano v raztopini, namesto da bi se razšla v odsotnosti zaščitne rdeče krvne celice.
Poznavanje štirih ravni proteinske strukture v hemoglobinu pomaga znanstvenikom najti načine za boljše razumevanje njegove funkcije. To pa bi lahko v prihodnosti privedlo do novih ciljev farmacevtskih izdelkov in drugih zdravil.