Aminokisline: funkcija, zgradba, vrste

Amino kisline so ena od štirih glavnih makromolekule življenja, drugi pa ogljikovi hidrati, lipidi in nukleinska kislina. Služijo predvsem kot monomerne enote beljakovine. 20 aminokislin, ki se pojavljajo v naravi, najdemo v vseh živih bitjih, od bakterij do ljudi.

Ker aminokisline tvorijo beljakovine in beljakovine predstavljajo večino vaše telesne mase, so te kisline dobesedno snovi, iz katerih so narejeni ljudje (in druge živali).

Primanjkljaj ene ali več aminokislin lahko privede do nepopolnih ali slabo zgrajenih tkiv in naj bi imel tudi vlogo pri nastanku nekaterih vrst raka.

Človeško telo lahko sintetizira 10 teh kislin, ostalih 10 pa je treba pridobiti iz prehranskih virov in jih zato imenujemo esencialne aminokisline. Ti so včasih na voljo kot dodatki esencialnih aminokislin.

Aminokisline, ki jih telo lahko proizvaja, se imenujejo nebistvene aminokisline, nekoliko zavajajoč izraz, saj jih telo dejansko zahteva.

Vsaka aminokislina ima tako enočrkovno kot tričrkovno okrajšavo (npr.

Aminokisline so postale priljubljene v prehranskih dopolnilih med ljudmi, ki jih zanima splošno zdravje in zdravje tisti, ki upajo nagraditi mišično maso s kombinacijo treninga z utežmi in prehranjevanja intervencije.

• Prva identificirana aminokislina je bil asparagin, izoliran iz beluševega soka leta 1806.

Univerzalna struktura vseh aminokislin je osrednji atom ogljika, ki ima karboksil skupina, an amino skupina, a vodikov atom in an "R" stranska veriga ki se razlikuje od aminokisline do aminokisline, vezane nanjo.

The karboksilna skupina je sestavljen iz ogljikovega atoma, ki je dvojno vezan na atom kisika in je vezan tudi na hidroksilno (-OH) skupino. Lahko ga predstavimo kot -CO (OH) in prav zaradi tega te spojine dobijo oznako "kislina", saj se atom vodika v hidroksilni komponenti zlahka donira, za seboj pa ostane -CO (O-) skupina.

20 aminokislin, ki jih najdemo v naravi, se imenuje alfa-aminokisline ker je amino (-NH2) skupina vezana na alfa ogljik karboksilne kisline, ki je ogljik poleg skupine -CO (OH). Ta ogljik je tudi zgoraj opisani "osrednji" ogljik.

Aminokisline se v masi razlikujejo od 75 gramov na mol (glicin) do 204 gramov na mol (triptofan) in so v povprečju manjše od sladkorja glukoze (180 gramov na mol).

Če bi vsako aminokislino v naravi opazovali enako pogosto, bi vsaka od njih predstavljala približno 5 odstotek aminokislin v beljakovinskih strukturah (100 odstotkov deljeno z 20 aminokislinami = 5 odstotkov na aminokislina).

V resnici se te pogostnosti pojavljajo od nekaj več kot 1,2 odstotka (triptofan in cistein) do nekaj manj kot 10 odstotkov (levcin).

The "R" stranske verigeali preprosto R-verige spadajo v različne podkategorije, ki opisujejo in določajo biokemično vedenje aminokisline kot celote. Ena pogosta shema aminokisline kategorizira kot hidrofobna, hidrofilna (ali polarni), zaračunano ali amfipatični.

Hidrofobni prihaja iz grščine za "strah pred vodo" in teh osem aminokislin je tako označenih, ker so njihove stranske verige nepolarni, kar pomeni, da nimajo niti elektrostatičnega naboja niti asimetrično porazdeljenega naboja. Kot rezultat te nepremičnine hidrofobna aminokisline se običajno nahajajo v notranjosti beljakovin, "varne" pred vodo.

Podobno te kisline " hidrofilna vrstniki se običajno zbirajo na zunanjih površinah beljakovin. Napolnjeno in amfipatični molekule medtem pokažejo svoje čare in posebnosti.

Sledi seznam posameznih aminokislin skupaj z nekaterimi njihovimi značilnostmi. Za lažje sklicevanje so predstavljeni v vrstnem redu enočrkovnih okrajšav, če pa se odločite, da si jih poskusite zapomniti imen aminokislin, uporabite katero koli shemo razvrščanja ali druge trike, ki olajšajo to nalogo.

Teh osem aminokislin je na splošno združenih in jih včasih imenujejo "nepolarne" namesto hidrofobne, čeprav v bistvu pomenijo isto. Sodelujejo v notranjosti beljakovin v van der Waalsove interakcije, ki so kot kovalentne oz ionske vezi a veliko šibkejši in bolj prehoden.

• Alanin (ala ali A): Druga najlažja in tudi druga najpogostejša aminokislina.
• Glicin (gli ali G): Pravzaprav nima celotne stranske verige (stranska veriga za glicin je en sam vodik) in je zato postavljena skupaj z drugo privzeto nepolarne spojine, vendar jih pogosto najdemo blizu površine beljakovin in bi jih zato verjetno označili kot "hidrofilne" razlog.
• Fenilalanin (fe ali F): Tako kot tirozin in triptofan je tudi to aromatska aminokislina, ki nima nič skupnega z vonjem (aminokisline so brez vonja) in namesto tega kaže na prisotnost fenilne skupine (šest-ogljikov obroč, ki vsebuje tri dvojne vezi).
• Izolevcin (ile ali I): An izomer levcina z eno metilno (-CH3) skupino, vezano na drug ogljik na R-verigi. (Izomeri imajo enako število in vrsto atomov, vendar različno prostorsko ureditev.)
• Levcin (lev ali L): Tako kot pri svojem izomeru je tudi levcin a aminokislina z razvejano verigo (BCAA), sklic na konstrukcijo R-verige. Ker večina živali ne more sintetizirati BCAA, sta to dve bistveni aminokislini.
• Metionin (met ali M): Ena od dveh aminokislin, ki vsebujeta žveplo, druga pa cistein. Včasih klasificirani kot amfipatični ali celo polarni glede na okolico.
• Prolin (pro ali P): Aminokislina prolina obstaja v petatomskem obroču namesto kot končna skupina -NH2.
• Valin (val ali V): Še en BCAA; enakovredno molekuli levcina z izrezano metilno skupino hrbtenice.

Triptofan je včasih vključen v to skupino, vendar je dejansko amfipatičen.

Te aminokisline pogosto imenujemo "polarne, vendar nenapolnjene". Poprajo zunanje površine beljakovin in v prisotnosti vode ne trpijo.

• Cistein (cys ali C): Vsebuje atom žvepla; v naravi predstavlja le 1,2 odstotka aminokislin.
• Histidin (njegov ali H): Histidin ne vsebuje ene, temveč dve skupini -NH2, zaradi česar je zelo vsestranska aminokislina, zahvaljujoč svoji sposobnosti, da na več lokacijah prevzame ali razloži protone (tj. Vodikove atome). V nekaterih virih je histidin naveden predvsem kot amfipatični.
• Asparagin (asn ali N): Kemično je to asparaginska kislina z amino skupino, ki nadomešča kisli vodik karboksilne skupine.
• Glutamin (gln ali Q): Enako glutaminski kislini z amino skupino, ki nadomešča kisli vodik karboksilne skupine.
• Serin (ser ali S): Hidrofilne lastnosti serina so posledica dejstva, da vsebuje hidroksilno skupino.
• Treonin (thr ali T): Po strukturi podoben sladkorju, imenovanemu treose, in po njem poimenovanem.

Te spojine se obnašajo podobno kot hidrofilne (polarne) aminokisline, saj zlahka komunicirajo z vodo, vendar imajo neto naboj +1 ali -1. Zaradi tega so kisline (darovalci protona) ali baze (sprejemniki protona) na pHali kislost človeškega telesa.

• Asparaginska kislina (asp ali D): Deprotoniran pri fiziološkem (telesnem) pH, ki molekuli daje negativni naboj. Imenuje se tudi aspartat.
• Glutaminska kislina (glu ali E): Deprotonacija pri fiziološkem pH. Imenuje se tudi glutamat.
• Lizin (lys ali K): Osnova in protonirana pri fiziološkem pH.
• Arginin (arg ali R): Tudi baza in protonirana pri fiziološkem pH.

"Amfipatika" se v grščini v grobem prevede v "čutiti oboje" in te aminokisline lahko delujejo kot nepolarne (hidrofobne) in polarne (hidrofilne), skoraj tako kot igralec softballa, ki ni superzvezdnik ali tekač, vendar lahko deluje v obeh vlogah v športu, v katerem so sposobnosti večine igralcev zelo visoke specializirano.

Ne nosijo neto naboja, temveč porazdelitev električnega naboja po R-verigah le-teh amino kisline je izrazito asimetrična.

• Tirozin (tyr ali T): Njegova hidroksilna skupina lahko donira in sprejme vodikovo vez, zato tirozin včasih "deluje" hidrofilno.
• Triptofan (poskusite ali W): Največja aminokislina; predhodnik nevrotransmiterja serotonin (5-hidroksitriptamin).