Različne vrste encimov

Encimi so kritične beljakovinske molekule v živih sistemih, ki se po sintetiziranju običajno ne spremenijo v nekatere druge vrste molekul, kot so snovi, ki jih jemljemo kot gorivo za prebavne in dihalne procese (npr. sladkorji, maščobe, molekularni kisik). To je zato, ker encimi so katalizatorji, kar pomeni, da lahko sodelujejo v kemijskih reakcijah, ne da bi se spremenili, podobno kot moderator javne razprave, ki idealno premakne udeležence in občinstvo k zaključku tako, da narekuje pogoje argumenta, hkrati pa ne doda nobenega unikatnega informacije.

Ugotovljenih je bilo več kot 2000 encimov in vsak od njih je vključen v določeno kemijsko reakcijo. Encimi so torej odvisni od substrata. Razvrščeni so v pol ducata razredov na podlagi vrst reakcij, pri katerih sodelujejo.

Encimi omogočajo, da se v telesu v pogojih: homeostazoali splošno biokemično ravnovesje. Na primer, številni encimi najbolje delujejo pri ravni pH (kislosti) blizu pH, ki ga telo običajno vzdržuje, ki je v območju 7 (torej niti alkalno niti kislo). Drugi encimi najbolje delujejo pri nizkem pH (visoki kislosti) zaradi potreb okolja; na primer, notranjost želodca, kjer delujejo nekateri prebavni encimi, je zelo kisla.

Encimi sodelujejo v procesih od strjevanja krvi do sinteze DNA do prebave. Nekatere najdemo le znotraj celic in sodelujejo v procesih, ki vključujejo majhne molekule, na primer glikoliza; drugi se izločajo neposredno v črevesje in delujejo na razsute snovi, kot je pogoltnjena hrana.

Ker so encimi beljakovine s precej visoko molekulsko maso, imajo vsak svojo različno tridimenzionalno obliko. To določa specifične molekule, na katere delujejo. Poleg odvisnosti od pH je oblika večine encimov odvisna tudi od temperature, kar pomeni, da najbolje delujejo v dokaj ozkem temperaturnem območju.

Večina encimov deluje tako, da zniža aktivacijska energija kemijske reakcije. Včasih njihova oblika fizično približa reaktante v slogu, morda trenerju športne ekipe ali vodji delovne skupine, ki namerava hitreje opraviti nalogo. Menijo, da se encimi vežejo na reaktant, njihova oblika se spremeni tako, da reagant destabilizira in postane bolj dovzeten za kakršne koli kemijske spremembe, ki jih vključuje reakcija.

Reakcije, ki lahko potekajo brez vnosa energije, se imenujejo eksotermne reakcije. Pri teh reakcijah imajo proizvodi ali kemikalije, ki nastanejo med reakcijo, nižjo raven energije kot kemikalije, ki služijo kot sestavine reakcije. Na ta način molekule, kot voda, "iščejo" svojo (energijsko) raven; atomi "raje", da so v dogovoru z nižjo skupno energijo, tako kot voda teče navzdol do najnižje razpoložljive fizične točke. Če vse to združimo, je jasno, da eksotermne reakcije vedno potekajo naravno.

Vendar dejstvo, da se bo reakcija zgodila tudi brez vnosa, nič ne pove o hitrosti, s katero se bo zgodila. Če se snov, vnesena v telo, naravno spremeni v dve derivati, ki lahko služita kot neposredni viri celične energije, to ne prinaša dobrega, če reakcija traja seveda ure ali dni popolna. Tudi kadar je skupna energija produktov večja od energije reaktantov, energetska pot na grafu ni gladek naklon navzdol; namesto tega morajo izdelki doseči višjo raven energije od tiste, s katero so začeli, da lahko "prebolijo grbo" in reakcija lahko nadaljuje. Ta začetna naložba energije v reaktante, ki se izplača v obliki izdelkov, je prej omenjena energija aktivacijeali E_a.

Človeško telo vključuje šest glavnih skupin ali razredov encimov.

Oksidoreduktaze povečati hitrost reakcij oksidacije in redukcije. V teh reakcijah, imenovanih tudi redoks reakcije, eden od reaktantov odda par elektronov, ki jih dobi drugi reaktant. Donor elektronskega para naj bi bil oksidiran in deluje kot redukcijsko sredstvo, medtem ko je prejemnik elektronskega para reduciran, imenujemo oksidant. Bolj enostaven način tega je, da se pri tovrstnih reakcijah premikajo atomi kisika, vodikovi atomi ali oboje. Primeri vključujejo citokrom oksidazo in laktat dehidrogenazo.

Transferaze hitrost vzdolž prenosa skupin atomov, kot je metil (CH₃), acetil (CH₃CO) ali amino (NH₂) iz ene molekule v drugo molekulo. Acetat kinaza in alanin deaminaza sta primera transferaz.

Hidrolaze pospešijo reakcije hidrolize. Pri reakcijah hidrolize se uporablja voda (H₂O) za razdelitev vezi v molekuli, da se ustvarijo dva hčerinska produkta, ponavadi z pritrditvijo -OH (hidroksilne skupine) iz vode na enega od produktov in enojnega -H (vodikov atom) na drugega. Medtem iz atomov, ki jih izpodrivajo komponenti -H in -OH, nastane nova molekula. Prebavni encimi lipaza in saharaza so hidrolaze.

Lyases povečati hitrost dodajanja ene molekularne skupine dvojni vezi ali odstranitve dveh skupin iz bližnjih atomov, da se ustvari dvojna vez. Ti delujejo kot hidrolaze, le da odstranjene komponente ne izpodriva voda ali deli vode. Ta razred encimov vključuje oksalat dekarboksilazo in izocitrat liazo.

Izomeraze pospešijo izomerizacijske reakcije. To so reakcije, pri katerih se ohranijo vsi prvotni atomi v reaktantu, vendar se prerazporedijo tako, da tvorijo izomer reaktanta. (Izomeri so molekule z enako kemijsko formulo, vendar z drugačno ureditvijo.) Primeri vključujejo glukozo-fosfat-izomerazo in alanin-racemazo.

Ligaze (imenovane tudi sintetaze) povečajo hitrost spajanja dveh molekul. Običajno to dosežejo z uporabo energije, ki nastane pri razgradnji adenozin trifosfata (ATP). Primeri ligaz vključujejo acetil-CoA sintetazo in DNA ligazo.

Poleg sprememb temperature in pH lahko drugi dejavniki povzročijo, da se aktivnost encima zmanjša ali zaustavi. V procesu, imenovanem alosterična interakcija, se oblika encima začasno spremeni, ko se molekula veže na njen del stran od mesta, kjer se pridruži reaktantu. To vodi do izgube funkcije. Včasih je to koristno, če izdelek sam služi kot alosterični zaviralec, ker je to običajno znak reakcije, ki je nadaljevala do točke, ko dodatnega produkta ni več zahteva.

Pri konkurenčnem zaviranju snov, imenovana regulatorna spojina, tekmuje z reaktantom za vezavno mesto. To je podobno poskusu, da bi hkrati v isto ključavnico spravili več delujočih ključev. Če se dovolj teh regulatornih spojin pridruži dovolj veliki količini prisotnega encima, to upočasni ali zaustavi reakcijsko pot. To je lahko koristno v farmakologiji, ker lahko mikrobiologi oblikujejo spojine, ki tekmujejo z vezavo mesta bakterijskih encimov, zaradi česar bakterije veliko težje povzročajo bolezni ali preživijo v človeškem telesu, obdobje.

Pri nekonkurenčni inhibiciji se zaviralna molekula veže na encim na mestu, ki se razlikuje od aktivnega mesta, podobno kot pri alosterični interakciji. Nepovratna inhibicija se pojavi, ko se inhibitor trajno veže na encim ali ga znatno razgradi, tako da njegova funkcija ne more obnoviti. Tudi živčni plin in penicilin uporabljata to vrsto zaviranja, čeprav v mislih z zelo različnimi nameni.