Dlhé reťazce alebo polyméry aminokyselín sa nazývajú bielkoviny (aj keď bielkoviny nemusia byť výlučne aminokyseliny). Aminokyseliny sú spojené tým, čo sú „peptidové väzby“. Poradie aminokyselín je určené poradí nukleotidy (genetická „abeceda“) v géne DNA, ktoré zase určujú, ako sa proteín skladá a funkcie.
Produkcia proteínu z aminokyselín
Proces spájania aminokyselín s proteínmi začína v bunkovom jadre. Messenger RNA (mRNA) pre gén sa vytvára pomocou úseku DNA ako šablóny. MRNA potom putuje mimo jadro k výrobcom proteínov nazývaných „ribozómy“. Tu sa vytvárajú bielkoviny. V ribozómoch potom prenosová RNA (tRNA) prilepí aminokyseliny na mRNA. V podstate sa mRNA používa ako templát na tvorbu proteínu.
Peptidová väzba medzi aminokyselinami
Aminokyseliny sú spojené priamym spojením v dlhých lineárnych polyméroch. Konkrétne sa skupina karboxylovej kyseliny (-CO) jednej aminokyseliny viaže na aminoskupinu (-NH) nasledujúcej. Táto väzba sa nazýva „peptidová väzba“. Takéto reťazce aminokyselín sa nazývajú „polypeptidy“.
Bočné reťazce aminokyselín
Aminokyseliny majú bočné reťazce pripojené k centrálnemu atómu uhlíka. Tieto bočné reťazce majú odlišné elektrostatické (väzobné) vlastnosti. To je dôležité v tom, ako sa pôvodne lineárny proteín po uvoľnení z mRNA templátu zloží.
Poradie aminokyselín a skladanie bielkovín
Tvar proteínu je určený aminokyselinovou sekvenciou. Väzby v dlhom polypeptidovom reťazci umožňujú voľnú rotáciu atómov, čo dáva chrbtici proteínu veľkú flexibilitu. Väčšina polypeptidových reťazcov sa však skladá iba do jedného tvaru a väčšina sa tak deje spontánne.
Bočné reťaze a skladanie
Skladanie je určené poradím bočných reťazcov aminokyselín. Tieto bočné reťazce interagujú s každým a s vodou v bunke. Polárne reťaze majú tendenciu sa krútiť smerom k vode. Nepolárne bočné reťazce sa menia na stred proteínovej gule a sú hydrofóbne (nemá rád vodu). Distribúcia polárnych a nepolárnych miest je preto jedným z najdôležitejších faktorov ovplyvňujúcich skladanie proteínu.
Počet kombinácií aminokyselín
Na výrobu bielkovín sa používa 20 aminokyselín. Aj keď existuje 20 ^ n rôznych polypeptidov s dĺžkou n aminokyselín, veľmi malá časť výsledných proteínov by bola stabilná. Väčšina z nich by mala početné tvary s takmer ekvivalentnou úrovňou energie. Ak by mohli ľahko meniť tvar, aby prijali inú energetickú hladinu, neboli by dostatočne stabilné, aby boli užitočné pre organizmus. Jedna aminokyselina na nesprávnom mieste preto môže spôsobiť, že bielkovina bude zbytočná. Väčšina mutácií v DNA preto neprospieva organizmu. Len vďaka obrovskému množstvu pokusov a omylov sa vyvinuli užitočné proteíny.