Rôzne typy enzýmov

Enzýmy sú kritické molekuly proteínov v živých systémoch, ktoré sa po syntéze zvyčajne nepremieňajú na niektoré iné druh molekuly, rovnako ako látky prijímané ako palivo pre tráviace a dýchacie procesy (napr. cukry, tuky, molekuly) kyslík). Je to tak preto, lebo enzýmy sú katalyzátory, čo znamená, že sa môžu zúčastňovať chemických reakcií bez toho, aby sa menili, trochu ako moderátor verejnej diskusie v ideálnom prípade posúva účastníkov a publikum k záveru diktovaním podmienok hádky, pričom nepridáva nijaké jedinečné prvky informácie.

Bolo identifikovaných viac ako 2 000 enzýmov a každý z nich je zapojený do jednej špecifickej chemickej reakcie. Enzýmy sú preto substrátovo špecifické. Sú zoskupené do pol tucta tried na základe druhov reakcií, na ktorých sa zúčastňujú.

Enzýmy umožňujú, aby v tele prebehlo obrovské množstvo reakcií za podmienok homeostáza, alebo celková biochemická rovnováha. Napríklad veľa enzýmov funguje najlepšie pri úrovni pH (kyslosti) blízkej hodnote pH, ktorú si telo bežne udržuje, čo je v rozmedzí 7 (to znamená, že nie je zásadité ani kyslé). Ostatné enzýmy fungujú najlepšie pri nízkom pH (vysokej kyslosti) kvôli požiadavkám svojho prostredia; napríklad vnútro žalúdka, kde pôsobia niektoré tráviace enzýmy, je vysoko kyslé.

Enzýmy sa zúčastňujú procesov od zrážania krvi cez syntézu DNA až po trávenie. Niektoré sa nachádzajú iba v bunkách a zúčastňujú sa na procesoch zahŕňajúcich malé molekuly, ako je napríklad glykolýza; iné sa vylučujú priamo do vnútorností a pôsobia na hromadnú hmotu, ako je napríklad prehltnutá potrava.

Pretože enzýmy sú proteíny s pomerne vysokými molekulovými hmotnosťami, majú každý zreteľný trojrozmerný tvar. To určuje konkrétne molekuly, na ktoré pôsobia. Okrem toho, že je väčšina enzýmov závislá od pH, závisí aj od teploty, čo znamená, že najlepšie fungujú pri pomerne úzkom teplotnom rozmedzí.

Väčšina enzýmov funguje znížením aktivačná energia chemickej reakcie. Niekedy ich tvar spojí reaktanty fyzicky blízko seba, napríklad ako tréner športového tímu alebo vedúci pracovnej skupiny zameraný na rýchlejšie zvládnutie úlohy. Predpokladá sa, že keď sa enzýmy viažu na reaktant, ich tvar sa mení spôsobom, ktorý destabilizuje reaktant a zvyšuje jeho náchylnosť na akékoľvek chemické zmeny, ktoré reakcia zahrnuje.

Reakcie, ktoré môžu prebiehať bez prísunu energie, sa nazývajú exotermické reakcie. Pri týchto reakciách majú produkty alebo chemikálie tvorené počas reakcie nižšiu hladinu energie ako chemikálie, ktoré slúžia ako zložky reakcie. Týmto spôsobom molekuly, podobne ako voda, „hľadajú“ svoju vlastnú (energetickú) hladinu; atómy „uprednostňujú“ usporiadanie s nižšou celkovou energiou, rovnako ako voda tečie z kopca do najnižšieho dostupného fyzického bodu. Keď to všetko dáme dohromady, je zrejmé, že exotermické reakcie prebiehajú vždy prirodzene.

Skutočnosť, že k reakcii dôjde aj bez vstupu, však nič nehovorí o rýchlosti, akou k nej dôjde. Ak sa látka prijatá do tela prirodzene zmení na dve odvodené látky, ktoré môžu slúžiť ako priame zdroje bunkovej energie, nerobí to dobre, ak reakcia prirodzene trvá hodiny alebo dni kompletný. Aj keď je celková energia produktov vyššia ako energia reaktantov, energetická cesta nie je na grafe plynulým klesaním; namiesto toho musia výrobky dosahovať vyššiu hladinu energie, než s akou začali, aby mohli „prekonať hrču“ a reakcia mohla pokračovať. Táto počiatočná investícia energie do reaktantov, ktorá sa oplatí vo forme produktov, je uvedená vyššie energia aktiváciealebo E._a.

Ľudské telo obsahuje šesť hlavných skupín alebo tried enzýmov.

Oxidoreduktázy zvyšujú rýchlosť oxidačných a redukčných reakcií. Pri týchto reakciách, ktoré sa tiež nazývajú redoxné reakcie, sa jeden z reaktantov vzdáva dvojice elektrónov, ktoré získava ďalší reaktant. Hovorí sa, že donor elektrónových párov je oxidovaný a pôsobí ako redukčné činidlo, zatiaľ čo príjemca elektrónových párov je redukovaný, nazýva sa oxidačné činidlo. Jednoduchší spôsob, ako to povedať, je, že pri týchto druhoch reakcií sa pohybujú atómy kyslíka, atómy vodíka alebo obidve tieto skupiny. Príklady zahŕňajú cytochrómoxidázu a laktátdehydrogenázu.

Transferázy rýchlosťou pozdĺž prenosu skupín atómov, ako je metyl (CH₃), acetyl (CH₃CO) alebo amino (NH₂) skupín, z jednej molekuly na druhú. Acetátkináza a alaníndeamináza sú príkladmi transferáz.

Hydrolázy urýchliť hydrolýzne reakcie. Pri hydrolýznych reakciách sa používa voda (H₂O) rozdeliť väzbu v molekule, aby sa vytvorili dva dcérske produkty, zvyčajne pripojením -OH (hydroxylová skupina) z vody na jeden z produktov a jedného -H (atóm vodíka) k druhému. Medzitým sa z atómov vytesnených -H a -OH zložkami vytvorí nová molekula. Tráviace enzýmy lipáza a sacharáza sú hydrolázy.

Lyázy zvyšujú rýchlosť adície jednej molekulárnej skupiny na dvojitú väzbu alebo odstraňovania dvoch skupín z blízkych atómov za vzniku dvojitej väzby. Pôsobia ako hydrolázy, až na to, že odstránená zložka nie je vytlačená vodou alebo časťami vody. Táto trieda enzýmov zahrnuje oxalát dekarboxylázu a izocitrát lyázu.

Izomerázy urýchliť izomerizačné reakcie. Ide o reakcie, pri ktorých sú zadržané všetky pôvodné atómy v reaktante, ale sú preusporiadané, aby vytvorili izomér reaktantu. (Izoméry sú molekuly s rovnakým chemickým vzorcom, ale rôznym usporiadaním.) Príklady zahŕňajú glukózo-fosfátizomerázu a alanín racemázu.

Ligázy (tiež nazývané syntetázy) zvyšujú rýchlosť spojenia dvoch molekúl. Spravidla to dosahujú využitím energie pochádzajúcej z rozkladu adenozíntrifosfátu (ATP). Príklady ligáz zahŕňajú acetyl-CoA syntetázu a DNA ligázu.

Okrem zmien teploty a pH môžu mať za následok zníženie alebo zastavenie činnosti enzýmu aj ďalšie faktory. V procese nazývanom alosterická interakcia sa tvar enzýmu dočasne zmení, keď sa molekula naviaže na svoju časť mimo miesta, kde sa pripojí k reaktantu. To vedie k strate funkcie. Niekedy je to užitočné, keď samotný produkt slúži ako alosterický inhibítor, pretože to je tak obvykle znakom toho, že reakcia prebehla do bodu, keď už nie je ďalší produkt požadovaný.

Pri kompetitívnej inhibícii látka nazývaná regulačná zlúčenina súťaží s reaktantom o väzobné miesto. Je to podobné ako pri pokuse vložiť niekoľko pracovných klávesov do toho istého zámku súčasne. Ak sa dostatok týchto regulačných zlúčenín pripojí k dostatočne vysokému množstvu prítomného enzýmu, spomaľuje alebo zastavuje reakčnú cestu. To môže byť užitočné vo farmakológii, pretože mikrobiológovia môžu navrhovať zlúčeniny, ktoré konkurujú väzbe miesta bakteriálnych enzýmov, vďaka ktorým je pre baktérie oveľa ťažšie spôsobiť chorobu alebo prežiť v ľudskom tele, obdobie.

Pri nekompetitívnej inhibícii sa inhibičná molekula viaže na enzým na mieste odlišnom od aktívneho miesta, podobne ako sa to deje pri alosterickej interakcii. K nevratnej inhibícii dochádza, keď sa inhibítor trvale viaže na enzým alebo ho významne degraduje, takže sa jeho funkcia nemôže zotaviť. Nervový plyn aj penicilín využívajú tento typ inhibície, aj keď majú na mysli veľmi odlišné zámery.