Аминокислоты: функция, структура, типы

Аминокислоты являются одним из четырех основных макромолекулы жизни, остальные углеводы, липиды а также нуклеиновые кислоты. Они служат в первую очередь как мономерные единицы белки. 20 природных аминокислот содержатся во всем живом, от бактерий до человека.

Поскольку аминокислоты делают белки, а белки составляют большую часть массы вашего тела, эти кислоты буквально являются материалом, из которого сделаны люди (и другие животные).

Дефицит одной или нескольких аминокислот может привести к неполному или плохо построенному тканям, а также считается, что он играет роль в возникновении некоторых видов рака.

Человеческий организм способен синтезировать 10 из этих кислот, но остальные 10 должны быть получены из пищевых источников и поэтому называются незаменимые аминокислоты. Иногда их предлагают в виде добавок незаменимых аминокислот.

Аминокислоты, которые может производить организм, называются заменимые аминокислоты, термин, вводящий в заблуждение, поскольку на самом деле они нужны организму.

Каждая аминокислота имеет как заглавную однобуквенную аббревиатуру, так и трехбуквенную аббревиатуру (например, тирозин идет как "тыр", так и "Ы"). Иногда аминокислоты модифицируются после того, как они уже вошли в состав белки (пример - гидроксилирование пролина).

Аминокислоты стали популярными в пищевых добавках среди людей, интересующихся общим состоянием здоровья и тем, кто надеется нарастить мышечную массу, сочетая силовые тренировки и питание вмешательства.

• Первой идентифицированной аминокислотой был аспарагин, выделенный из сока спаржи в 1806 году.

Универсальная структура всех аминокислот - это центральный атом углерода, имеющий карбоксил группа, аминогруппа, а атом водорода и Боковая цепь "R" который варьируется от аминокислоты до связанной с ней аминокислоты.

В карбоксильная группа состоит из атома углерода, связанного двойной связью с атомом кислорода, а также с гидроксильной (-ОН) группой. Его можно представить как -CO (OH), и именно это дает этим соединениям обозначение «кислота», поскольку атом водорода в гидроксильном компоненте легко передается, оставляя после себя -CO (O-) группа.

20 аминокислот, встречающихся в природе, называются альфа-аминокислоты потому что амино (-NH2) группа присоединена к альфа-углероду карбоновой кислоты, который является углеродом после группы -CO (OH). Этот углерод также является «центральным» углеродом, описанным выше.

Аминокислоты различаются по массе от 75 граммов на моль (глицин) до 204 граммов на моль (триптофан) и в среднем меньше, чем сахар глюкозы (180 граммов на моль).

Если бы каждая аминокислота наблюдалась в природе с одинаковой частотой, каждая из них составляла бы около 5 процент аминокислот в белковых структурах (100 процентов, разделенные на 20 аминокислот = 5 процентов на аминокислота).

В действительности, эти частоты встречаемости варьируются от немногим более 1,2 процента (триптофан и цистеин) до чуть менее 10 процентов (лейцин).

В "R" боковые цепи, или просто R-цепи, попадают в различные подкатегории, которые описывают и определяют биохимическое поведение аминокислоты в целом. Одна общая схема классифицирует аминокислоты как гидрофобный, гидрофильный (или же полярный), заряжен или же амфипатический.

Гидрофобный происходит от греческого слова «водобоязнь», и эти восемь аминокислот обозначены так, потому что их боковые цепи неполярный Это означает, что они не несут ни суммарного электростатического заряда, ни асимметрично распределенного заряда. В результате этого свойства гидрофобный аминокислоты обычно находятся внутри белков, «безопасных» для воды.

Точно так же эти кислоты ' гидрофильный сверстники имеют тенденцию собираться на внешних поверхностях белков. Заряжено а также амфипатический Между тем молекулы демонстрируют свое очарование и особенности.

Ниже приводится список отдельных аминокислот вместе с некоторыми их отличительными особенностями. Они представлены в порядке их однобуквенных сокращений для удобства пользования, но если вы решите попытаться запомнить названий аминокислот, вы должны использовать любую схему группировки или другие уловки, которые максимально упрощают эту задачу.

Эти восемь аминокислот обычно сгруппированы вместе и иногда называются «неполярными» вместо гидрофобных, хотя по сути они означают одно и то же. Они участвуют во внутренней части белков в Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия, которые похожи на ковалентные или ионные связи но гораздо слабее и быстротечнее.

• Аланин (аля или А): Вторая по легкости и вторая по распространенности аминокислота.
• Глицин (гли или G): На самом деле не имеет полной боковой цепи (боковая цепь для глицина представляет собой один водород) и поэтому размещается с другими неполярные соединения по умолчанию, но часто встречаются у поверхности белков и могут быть названы «гидрофильными» для этого причина.
• Фенилаланин (phe или F): Подобно тирозину и триптофану, это ароматическая аминокислота, который не имеет ничего общего с его запахом (аминокислоты не имеют запаха), а вместо этого указывает на присутствие фенильной группы (шестиуглеродное кольцо, содержащее три двойные связи).
• Изолейцин (ile или I): An изомер лейцина с одной метильной (-CH3) группой, присоединенной к другому атому углерода в R-цепи. (Изомеры имеют одинаковое количество и тип атомов, но разное пространственное расположение.)
• Лейцин (лей или L): Как и его изомер, лейцин является аминокислота с разветвленной цепью (BCAA), ссылка на построение R-цепи. Поскольку большинство животных не могут синтезировать BCAA, это две незаменимые аминокислоты.
• Метионин (метионин или М): Одна из двух серосодержащих аминокислот, другая - цистеин. Иногда классифицируется как амфипатический или даже полярный в зависимости от окружающей среды.
• Пролин (про или П): Аминогруппа пролина существует в пятиатомном кольце вместо концевой группы -NH2.
• Валин (вал или В): Еще один BCAA; эквивалентно молекуле лейцина с удаленной основной метильной группой.

Триптофан иногда включается в эту группу, но на самом деле он амфипатический.

Эти аминокислоты часто называют «полярными, но незаряженными». Они покрывают внешнюю поверхность белков перчаткой и не отскакивают в присутствии воды.

• Цистеин (cys или C): Содержит атом серы; составляет всего 1,2 процента аминокислот в природе.
• Гистидин (его или H): Гистидин содержит не одну, а две группы -NH2, что делает его очень универсальной аминокислотой благодаря его способности принимать или разгружать протоны (то есть атомы водорода) в нескольких местах. В некоторых источниках гистидин указывается в первую очередь как амфипатический.
• Аспарагин (asn или N): Химически это аспарагиновая кислота с аминогруппой, замещающей кислый водород карбоксильной группы.
• Глютамин (gln или Q): Идентичен глутаминовой кислоте с аминогруппой, заменяющей кислый водород карбоксильной группы.
• Серин (сер или S): Гидрофильные свойства серина обусловлены тем, что он содержит гидроксильную группу.
• Треонин (th или T): По структуре похож на сахар, называемый треозой, и назван в его честь.

Эти соединения очень похожи на гидрофильные (полярные) аминокислоты в том смысле, что они легко взаимодействуют с водой, но несут суммарный заряд +1 или -1. Это делает их кислотами (донорами протонов) или основаниями (акцепторами протонов) на pH, или кислотность человеческого тела.

• Аспарагиновая кислота (аспарагиновая или D): Депротонируется при физиологическом (физиологическом) pH, придавая молекуле отрицательный заряд. Также называется аспартатом.
• Глутаминовая кислота (glu или E): Депротонируется при физиологическом pH. Также называется глутаматом.
• Лизин (lys или K): Основание и протонирование при физиологическом pH.
• Аргинин (arg или R): Также основание и протонирование при физиологическом pH.

«Амфипатический» на греческом переводится примерно как «чувствовать оба», и эти аминокислоты могут функционировать как неполярные (гидрофобные), так и полярные (гидрофильные), почти как игрок в софтбол, который не является питчером или бэттером-суперзвездой, но может умело выполнять обе роли в спорте, в котором способности большинства игроков очень высоки. специализированный.

Они не несут чистый заряд, но распределение электрического заряда по R-цепям этих аминокислоты заметно асимметричен.

• Тирозин (тир или Т): Его гидроксильная группа может как отдавать, так и принимать водородную связь, поэтому тирозин иногда «действует» гидрофильно.
• Триптофан (попробуйте или W): Самая большая аминокислота; предшественник нейромедиатора серотонин (5-гидрокситриптамин).