Типы коллагеновых волокон

Соединительная ткань является структурной опорой живых существ, особенно позвоночных. Ткани, отвечающие этому определению, выполняют множество функций по всему телу, и строительными блоками многих из этих соединительных тканей являются волокна коллагена. Коллаген - это белок, по сути, это самый распространенный белок в природе. Поэтому неудивительно, что по состоянию на 2018 год было выявлено около 40 подтипов.

Не все типы коллагена сформированы в волокна, состоящие из фибрилл (которые, в свою очередь, состоят из групп триплетов отдельных молекулы коллагена), но три из пяти основных типов коллагена - помеченные I, II, III, IV и V - часто видны в этом расположение. Коллаген обладает выгодным свойством противостоять силам растяжения или растяжения. Из-за явного преобладания коллагена в организме нарушения, влияющие на его синтез или биологическое производство, многочисленны и могут быть серьезными.

Собственно соединительная ткань, что примерно означает «все, кроме кости, что большинство людей может распознается как соединительная ткань ", включает рыхлую соединительную ткань, плотную соединительную ткань и жировую ткань. ткань. Другие типы соединительной ткани включают кровь и кроветворную ткань, лимфоидную ткань, хрящ и кости.

Коллаген - это форма рыхлой соединительной ткани. Этот тип ткани включает волокна, основное вещество, базальные мембраны и множество свободно существующих (например, циркулирующих в крови) клеток соединительной ткани. Помимо коллагеновых волокон, рыхлая соединительная ткань включает ретикулярные волокна и эластичные волокна. Коллаген не содержится в основном веществе, но он является компонентом определенных базальных мембран, которые являются связующим звеном между самой соединительной тканью и любой тканью, которую она поддерживает.

Как уже отмечалось, коллаген - это тип белка, а белки состоят из аминокислот. Короткие аминокислоты называются пептидами, тогда как полипептиды длиннее, но не являются полноценными функциональными белками.

Как и все белки, коллаген вырабатывается на поверхности рибосом внутри клеток. В них используются инструкции из рибонуклеиновой кислоты (РНК) для создания длинных полипептидов, называемых проколлагеном. Это вещество по-разному модифицируется в эндоплазматическом ретикулуме клеток. К определенным аминокислотам добавляются молекулы сахара, гидроксильные группы и сульфидно-сульфидные связи. Каждая молекула коллагена, предназначенная для коллагенового волокна, свернута в тройную спираль вместе с двумя другими молекулами, что придает ей структурную стабильность. Прежде чем коллаген может стать полностью зрелым, его концы обрезаются, чтобы сформировать белок, называемый тропоколлагеном, который является просто другим названием коллагена.

Хотя было идентифицировано более трех десятков различных видов коллагена, только небольшая часть из них является физиологически значимой. Первые пять типов, использующие римские цифры I, II, III, IV и V, в подавляющем большинстве являются наиболее распространенными в организме. Фактически, 90 процентов всего коллагена состоит из первого типа.

Коллаген I типа (иногда называемый коллагеном I; эта схема, конечно же, применима ко всем типам) составляет волокна коллагена и находится в коже, сухожилиях, внутренних органах и органической (то есть неминеральной) части кости. Тип II - это основная составляющая хряща. Тип III является основным компонентом ретикулярных волокон, что несколько сбивает с толку, поскольку они не считаются «коллагеновыми волокнами», как волокна, сделанные из типа I; типы I и III часто встречаются вместе в тканях. Тип IV обнаружен в базальных мембранах, а тип V - в волосах и на поверхности клеток.

Поскольку коллаген I типа настолько широко распространен, его легко выделить из окружающих тканей, и он был первым типом коллагена, который был официально описан. Молекула белка типа I состоит из трех меньших молекулярных компонентов, два из которых известны как цепи α1 (I), а один из них называется цепью α2 (I). Они расположены в виде длинной тройной спирали. Эти тройные спирали, в свою очередь, накладываются друг на друга, образуя фибриллы, которые, в свою очередь, объединяются в полноценные коллагеновые волокна. Следовательно, иерархия коллагена от наименьшего к наибольшему - это α-цепь, молекула коллагена, фибрилла и волокна.

Эти волокна способны значительно растягиваться, не ломаясь. Это делает их чрезвычайно ценными для сухожилий, которые соединяют мышцы с костями и, следовательно, должны быть способен выдерживать большую силу, не ломаясь, при этом предлагая много гибкость.

При заболевании, называемом несовершенным остеогенезом, либо коллаген I типа не вырабатывается в достаточном количестве, либо синтезируемый коллаген имеет дефект по своему составу. Это приводит к слабости костей и нарушениям в соединительной ткани, что приводит к различной степени физической слабости (в некоторых случаях это может быть фатальным).

Коллаген II типа также образует волокна, но они не так хорошо организованы, как волокна коллагена I типа. Они находятся в основном в хрящах. Фибриллы типа II, вместо того, чтобы быть аккуратно параллельными, часто расположены более или менее беспорядочно. Это обеспечивается тем фактом, что хрящ, являясь основным источником коллагена типа II, состоит в основном из матрицы, состоящей из протеогликанов. Они состоят из молекул, называемых гликозаминогликанами, обернутых вокруг цилиндрического ядра белка. Вся конструкция делает хрящ сжимаемым и «упругим», что хорошо подходит для основной работы хряща - смягчения ударной нагрузки на суставы, такие как колени и локти.

Считается, что нарушения образования хряща, поражающие скелет, известные как хондродисплазии, вызваны мутацией в гене ДНК, который кодируется с молекулой коллагена типа II.

Основная роль коллагена III типа - образование ретикулярных волокон. Эти волокна очень узкие, их диаметр составляет всего 0,5–2 миллионных метра. Коллагеновые фибриллы, состоящие из коллагена III типа, имеют более разветвленную, чем параллельную ориентацию.

Ретикулярные волокна в изобилии обнаруживаются в миелоидной (костный мозг) и лимфоидной тканях, где они служат каркасом для специализированных клеток, участвующих в генерации новых клеток крови. Они состоят из фибробластов или ретикулярных клеток, в зависимости от их расположения. Их можно отличить от коллагена I типа по тому, как они выглядят после окрашивания определенными химическими красителями.

Один из 10 или около того подтипов болезни, называемой синдромом Элерса-Данлоса, который может привести к фатальному разрыву кровеносных сосудов, вызван мутацией в гене, кодирующем коллаген III типа.

Как уже отмечалось, коллаген IV типа является основным компонентом базальной мембраны. Он организован в обширные разветвленные сети. Этот тип коллагена не имеет так называемой осевой периодичности, что означает, что по длине он не имеет характерного повторяющегося рисунка и вообще не образует волокон. Поэтому этот тип коллагена можно рассматривать как наиболее случайный из основных типов коллагена. Коллаген IV типа составляет большую часть самого внутреннего из трех слоев базальной мембраны, называемого lamina densa («толстый слой»). По обе стороны от lamina densa находятся lamina lucida и lamina fibroreticularis. Последний слой содержит некоторое количество коллагена III типа в виде ретикулярных волокон, а также коллаген VI типа, который встречается реже.