В фермент каталазы является одним из наиболее эффективных известных ферментов, поскольку каждый фермент может выполнять почти 800 000 каталитических событий в секунду. Ключевая функция каталазы - защита клеток от перекиси водорода (H2О2) молекулы, превращая их в кислород (O2) и вода (H2О). ЧАС2О2 может повредить ДНК.
Каталаза состоит из четырех отдельных частей или мономеров, которые превращаются в фермент в форме гантели. Каждый мономер имеет каталитический центр, содержащий молекулу гема, связывающую кислород. Каждый мономер также связывает молекулу НАДФН, которая защищает сам фермент от повреждающего действия Н2О2.
Каталаза лучше всего работает при pH 7, и ее очень много в пероксисомах, которые представляют собой мешочки внутри клетки, которые расщепляют токсичные молекулы.
Структура каталазы: все четыре - один и один для всех
Каталаза - это четырехкомпонентный фермент или тетрамер. Четыре мономера обвивают друг друга, образуя фермент в форме гантели. У каждого мономера есть четыре домена или части - например, части тела, которые выполняют разные функции.
Второй домен - это тот, который содержит группу гема. Третий домен известен как область обертывания, в которой четыре мономера обвиваются вокруг друг друга, образуя тетрамер.
Множество соляных мостиков или ионные взаимодействия между положительно и отрицательно заряженными боковыми цепями аминокислот удерживают четыре мономера вместе. Мономеры переплетаются друг с другом, что делает тетрамерный фермент очень стабильным.
Он несет инструменты
Каждый мономер тетрамера каталазы содержит одну гемовую группу. Гемовые группы - это молекулы в форме диска, в центре которых находится атом железа, который связывает кислород. Гем расположен в середине каталитического домена каждого мономера. Каждый мономер каталазы также связывает молекулу НАДФН, но на ее поверхности.
НАДФН защищает фермент от ЧАС2О2 (пероксид водорода) что он должен катализировать. An H2О2 молекула может стать молекулой супероксида, которая представляет собой два атома кислорода, связанных друг с другом, причем один из них имеет дополнительный электрон, который обладает высокой реакционной способностью - это означает, что он может взаимодействовать с электронами в химических связях на других молекулах и разрушать их облигации.
Это так быстро
Кислородные радикалы, такие как H2О2, производятся нормальными клеточными процессами. Поскольку они опасны для клетки, их необходимо преобразовывать в доброкачественные молекулы.
Каталаза - один из самых быстрых известных ферментов. Каждый мономер в тетрамере каталазы может выполнять почти 200 000 каталитических событий в секунду. Поскольку тетрамер имеет четыре мономера, каждый фермент каталазы может совершать почти 800 000 каталитических событий в секунду.
Каталаза нуждается в таком уровне эффективности, потому что H2О2 опасно для клетки. Ферменты каталазы накапливаются внутри клетки в мешочках, называемых пероксисомами. Пероксисомы представляют собой везикулы, которые разрушают молекулы, токсичные для клетки, в том числе кислородные радикалы, такие как H2О2.
Нейтральный pH
Исследователи изучили активность каталазы при pH 7,4 и 25 градусах Цельсия (77 градусов по Фаренгейту). Оптимальный pH для каталазной реакции составляет около 7, поэтому один из способов остановить активность каталазы в пробирке - это изменить pH, добавив сильную кислоту или сильное основание.
Внутри клетки каталаза накапливается в пероксисомах, которые имеют разный pH при измерении в разных клетках. Журнал «IUBMB Life» сообщил, что было обнаружено, что пероксисомы имеют pH в диапазоне 5,8-6,0, 6,9-7,1 и 8,2.
Таким образом, разные пероксисомы могут содержать разное количество каталазы или могут включать или выключать каталазу в зависимости от того, как они регулируют свой внутренний уровень pH.
